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Enter_00140 : CDS information

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Organism
Strain
Entry nameEnterocin
Contig
Start / Stop / Direction14,240 / 15,808 / + [in whole cluster]
14,240 / 15,808 / + [in contig]
Location14240..15808 [in whole cluster]
14240..15808 [in contig]
TypeCDS
Length1,569 bp (522 aa)
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Category2.2 modification addition of starter unit
Productbenzoyl-ACP synthetase
benzoate--CoA ligase
benzoate--ACP ligase
Product (GenBank)putative aryl-CoA ligase EncN
Gene
Gene (GenBank)encN
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[11137817] Cloning, sequencing and analysis of the enterocin biosynthesis gene cluster from the marine isolate 'Streptomyces maritimus': evidence for the derailment of an aromatic polyketide synthase. (Chem Biol. , 2000)
[12511484] Characterization of benzoyl coenzyme A biosynthesis genes in the enterocin-producing bacterium "Streptomyces maritimus". (J Bacteriol. , 2003)
[12889947] Mutasynthesis of enterocin and wailupemycin analogues. (J Am Chem Soc. , 2003)
[16448095] Priming type II polyketide synthases via a type II nonribosomal peptide synthetase mechanism. (J Am Chem Soc. , 2006)
[17704772] Enzymatic total synthesis of enterocin polyketides. (Nat Chem Biol. , 2007)
[19215142] In vitro biosynthesis of unnatural enterocin and wailupemycin polyketides. (J Nat Prod. , 2009)
comment
[PMID: 11137817](2000)
enterocin と wailupemycinsの生合成をコードするgene clusterの同定。

EncN : Aryl-CoA ligase

配列解析のみ。
EncN は、benzoate starter unitの活性化でたぶん機能する。
enterocinへのd5-benzoic acid取り込みが既に報告されているので、EncNは実際に機能的であると示唆される。

---
同じ著者らの続報。
[PMID: 12511484](2003)
benzoyl-CoA生合成遺伝子についての報告。

EncN : Benzoate-CoA ligase

encN geneの破壊はenterocin産生に影響しないが、d5-benzoateをenterocinに取り込めない。
EncN は外来性benzoic acidを利用するための基質経路としてある程度役立つ。

---
[PMID: 12889947](2003)
iterative type II PKSsでstarter置換によるmutasynthesisを試みた報告。

encP(-) mutantへのaryl acidsと対応するSNAC化合物の投与による産物解析から、in vivoでの厳密なstarter unit特異性が観察されている。

recombinant EncN はbenzoateにとても高い親和性を持った。そこでbenzoateに対する競合測定によってrecombinant EncNの基質特異性を解析したところ、p-fluorobenzoate, cyclohex-1-enecarboxylate, and 2- and 3-thiophenecarboxylates→対応するCoA thioestersへと最高の相対活性で変換し、これらの遊離酸で観察されたin vivoの結果に酷似した。また、低い親和性ではあるがEncN はほとんどの1置換のbenzoates, heteroaromatic carboxylares, and linear 2-alkenoatesに対する幅広い特異性を示した。

---
[PMID: 16448095](2006)
benzoate:CoA ligase EncNが追加的にACP ligase活性を持つかどうか検証している。
EncC(ACP), EncN(benzoate:ACP ligase), ATPを介したaryl基のKS-CLF heterodimersへの輸送を基質ラベリングと質量分析で特徴づけ。

EncN によるbenzoic acidのholo-EncCへの移動はATP-dependentだが、CoA-independentである。
EncN は、PPTaseで活性化されたEncC(holo-ACP)へ、ATP-dependentにaryl基(benzoic acid, benzoyl-CoA)を移動する。しかしbenzoyl-CoAを基質とするとき、ATPはエネルギーとして消費されていないようである。

---
[PMID: 17704772](2007)
enc genesを異種性に発現して得たタンパクを用いて、enterocinをin vitroに合成している。
vivoでの要求性を確認するため、benzoate:ACP ligase EncN はcofactorsであるATPと共に使用されている。

EncA/B, EncC + EncD, NADPH + EncN, ATP, benzoic acid のインキュベーションでbenzoate-primed natural products wailupemycin F and Gを産生する。

---
[PMID: 19215142](2009)
非自然なenterocin and wailupemycin analogの作成検討論文。

非自然なstarter基質をACP EncCへ移すことができるか、EncNの能力を検証。
salicylic and 2,3-dihydroxybenzoic acidsよりはbenzoic acidが好まれるが、benzoic acidがなければsalicylateを活性化してロードすることができた。

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selected fasta
>benzoyl-ACP synthetase [putative aryl-CoA ligase EncN]
MTTDLFNLSTLVDQHLDSGLSDKAALYSPHGHVSYGELYRSMCAMGRALRELGIQREQRV
LLILDDTPAFFTAFLGAGRIGAVPVPINYQTDPEQVRFYAQDSYARAAVIEAVRYEELAP
ALQEAGVMVISTEPAGPDDGRLHMRDLIRGHEGELGAASTHAEDPALWLYSSGSTGRPKG
VVHLQRDIAPACRHYAGDVLGVTQDDVHLSTTKLFHAYGLGNSLLFPLWFGGTCVLLPGF
PAPHLVLETIERVRPTLLFSVPALYNAMPRSPGAGSRDLSSIRLCVSAAESLPAHVWERW
RDLYGLTILDGVGSTEMLHIYCSNTERALRPGSSGRAVPGYQIKLVDPDGGDVEGAGSGE
MFVRGGSMLAQYWHRADQTRSVLKGSWYRTGDRYRRDEDGFYWYEGRADDMMKVSGLWVA
PAAIETALQQHPDVAEAAVVGVDTDRLTRIKAFIVLRDGCQGSDALARQLRQWCKDRLAS
HQFPHLVEFAADLPKTPTGKIQRFALRSQETVKADAPAAHAV
selected fasta
>benzoyl-ACP synthetase [putative aryl-CoA ligase EncN]
ATGACCACCGACCTCTTCAACCTCTCCACCCTGGTCGACCAGCATCTCGACAGCGGCCTG
AGCGACAAGGCCGCCCTCTACAGCCCCCACGGCCACGTCAGCTACGGCGAGCTGTACCGG
AGCATGTGTGCGATGGGCCGGGCTCTGCGTGAGCTTGGCATCCAGCGCGAACAGCGCGTC
CTGCTCATCCTGGACGACACCCCGGCGTTCTTCACCGCCTTCCTCGGCGCCGGCCGCATC
GGCGCTGTCCCGGTCCCGATCAACTACCAAACCGACCCTGAACAGGTGCGTTTCTACGCC
CAGGACAGTTACGCCCGGGCGGCTGTGATCGAGGCGGTCCGGTACGAGGAGCTCGCGCCC
GCTCTGCAGGAGGCCGGCGTGATGGTGATCAGCACCGAGCCCGCAGGGCCGGACGACGGC
AGGCTCCACATGCGCGACCTGATCCGCGGCCACGAGGGCGAGCTGGGCGCCGCGTCCACA
CACGCCGAGGATCCCGCGCTGTGGCTGTACAGCTCCGGGTCCACCGGACGGCCCAAAGGG
GTGGTTCACCTGCAGCGGGACATCGCACCCGCCTGCCGGCACTACGCGGGCGATGTCCTG
GGTGTCACTCAGGACGACGTGCACCTGTCCACCACCAAGCTCTTCCACGCCTACGGCCTG
GGCAACAGCCTGCTGTTTCCGCTGTGGTTCGGCGGGACATGCGTCCTGCTGCCCGGGTTT
CCGGCACCGCACCTCGTGCTGGAGACCATCGAACGAGTACGTCCCACGCTGCTGTTCTCC
GTCCCGGCCTTGTACAACGCCATGCCCCGCTCGCCCGGCGCCGGCTCTCGGGACCTGTCG
TCCATCCGGCTGTGCGTCTCGGCCGCCGAGAGCCTGCCCGCCCACGTCTGGGAACGATGG
CGCGACCTTTACGGGCTGACGATCCTGGACGGTGTGGGGTCCACCGAAATGCTGCACATC
TACTGCAGCAACACCGAGCGGGCGCTTCGCCCCGGCTCCTCCGGGAGGGCCGTGCCCGGC
TACCAGATCAAGCTCGTCGACCCCGACGGCGGCGATGTGGAAGGCGCGGGCAGCGGAGAG
ATGTTCGTGCGGGGCGGCAGCATGCTGGCCCAGTACTGGCACCGTGCCGACCAGACCCGC
TCGGTGTTGAAGGGGAGCTGGTACCGCACCGGCGACCGCTACCGCCGCGACGAGGACGGC
TTCTACTGGTACGAGGGACGTGCCGACGACATGATGAAGGTCTCCGGGCTGTGGGTCGCT
CCCGCCGCGATCGAGACCGCCCTTCAGCAGCACCCGGATGTTGCCGAGGCAGCGGTCGTC
GGCGTGGACACCGACCGCCTCACCCGGATCAAGGCGTTCATCGTGCTGCGCGACGGTTGC
CAGGGCAGCGACGCACTGGCCCGGCAGCTGCGGCAGTGGTGCAAGGACCGTCTGGCCAGT
CATCAGTTTCCGCACCTGGTCGAGTTCGCCGCGGACCTGCCCAAGACGCCTACGGGCAAG
ATCCAGCGGTTCGCCCTGCGCTCACAGGAGACGGTAAAGGCGGATGCTCCGGCCGCCCAC
GCCGTGTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR000873 AMP-dependent synthetase/ligase (Domain)
[34-439] 1.60000000000002e-96 PF00501
PF00501   AMP-binding
IPR011957 Benzoate-CoA ligase family (Family)
[9-508] TIGR02262
TIGR02262   Benz_CoA_lig
IPR025110 Domain of unknown function DUF4009 (Domain)
[484-511] 1.3e-08 PF13193
PF13193   DUF4009
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
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