C1027_00510 C1027_00510   C1027_00530 C1027_00530

C1027_00520 : CDS information

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Organism
StrainC-1027
Entry nameC-1027
Contig
Start / Stop / Direction70,576 / 64,757 / - [in whole cluster]
70,576 / 64,757 / - [in contig]
Locationcomplement(64757..70576) [in whole cluster]
complement(64757..70576) [in contig]
TypeCDS
Length5,820 bp (1,939 aa)
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Category1.1 PKS
Productpolyketide synthase
Product (GenBank)polyketide synthase
GenesgcE
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
  • iterative
  • enediyne core
Note
Note (GenBank)
  • ORF46
Reference
ACC
PmId
[12183628] Biosynthesis of the enediyne antitumor antibiotic C-1027. (Science. , 2002)
[12536216] A genomics-guided approach for discovering and expressing cryptic metabolic pathways. (Nat Biotechnol. , 2003)
[14528002] Rapid PCR amplification of minimal enediyne polyketide synthase cassettes leads to a predictive familial classification model. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2003)
[18223152] A phosphopantetheinylating polyketide synthase producing a linear polyene to initiate enediyne antitumor antibiotic biosynthesis. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2008)
[25019332] Enediyne polyketide synthases stereoselectively reduce the beta-ketoacyl intermediates to beta-D-hydroxyacyl intermediates in enediyne core biosynthesis. (Org Lett. , 2014)
comment
[PMID:12183628]
C-1027の生合成遺伝子クラスターの報告

SgcE: PKS: KS, AT, (ACP), KR, DH, TD
*TD: COOH-teminal domain

sgcE不活性化株は、C-1027の生産ができなかった。相補実験にてC-1027の生産が回復したことも確認している。このことは、C-1027のenedyine core生合成経路はpolyketide pathwayを経由することを示した。
SgcEは、iterative processにおいてacetyl and malonyl CoAからnascent linear polyunsahlrated intermediateの構築を触媒すると想定されている。その後、the two yne groupsの供給のための非飽和とenedyine coreを産生するための環化が起こると推測している。

---
[PMID:12536216]
warhead cassette(UNBL-UNBV-UNBU-PKSE-TEBC)の報告

warhead cassette(UNBL-UNBV-UNBU-PKSE-TEBC)はactinomyceteにおいて全てのenediyne生合成遺伝子座で保存されているが、機能は未知のままである。enediyne warheadのformation, stabilization, or transport に関与しているのではないかと推測している。C-1027ではTEBC(thioesterase)のみが離れて存在する。

---
[PMID:14528002]
SgcEはhead-to-tail sequence homologyを示し、CalE8のdomain構成と一致したことから、9-,10-membered enedyine coreは共通のpolyketide pathwayをshareしていると推測した。
enedyines PKSsは既知のtype I PKSsとは構造もメカニズムも異なるのでないかと推測している。

---
[PMID:18223152]
C-1027生合成遺伝子SgcE geneの機能解析

self-phosphopantetheinylationによるSgcEの活性をmass spectrometryで確認した論文

mutation実験から、KS domainのC211, AT domainのS659, 4'-PP付着サイトとして仮定された保存領域(81aa)のS974, DxE motif内のMg2+配位に必須残基のD1827とD1829は、SgcE活性化に必須であり、AT domainとputatibe ACP domainの境界付近S860はSgcE活性化に必須ではなかった。
recombinant SgcEの解析は、活性サイトS974を持つACPを含んだPKSである事を示し、C末端ドメインのPPTaseの存在も示唆した。NcsE（SgcEのS974に相当するのはS1007)で同様の実験をしたところ、同じ結果を示した。
in vitroで4'-PP cofactorの取り込みをモニタリングしたところ、S974がphosphopantetheine modification siteであると示した。結果的にSgcE and NcsEがACP-dependentであり、ACP domainはC-terminal　PPTase domainによって翻訳後に修飾されることを示した。

ラベル化したacetateの取り込み実験から、SgcE10 or NcsE はketoreductionとdehydrationと併用してClaisen condensationを7 rounds起こし、ACP-tethered 3-hydroxy-4,6,8,10,12,14-hexadecahexaeneを産生する。その後、thioester結合はlinear polyeneを産生するためにSgcE10 or NcsE10 により加水分解される。続けて、十分な複合体を産出するためdecarboxylationとdehydrationが起こる。ただし、SgcE10 or NcsE10によってdecarboxylationとdehydrationが起こるかは未解明であるとしている。

---
[PMID: 25019332]
Enediyne Polyketide SynthaseのKR domainについての調査。
Related Reference
ACC
Q8KNG1
NITE
Calm_00360
PmId
[12183629] The calicheamicin gene cluster and its iterative type I enediyne PKS. (Science. , 2002)
[18529057] Characterization of a carbonyl-conjugated polyene precursor in 10-membered enediyne biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2008)
[18319060] Evidence for a novel phosphopantetheinyl transferase domain in the polyketide synthase for enediyne biosynthesis. (FEBS Lett. , 2008)
[19689130] Production of octaketide polyenes by the calicheamicin polyketide synthase CalE8: implications for the biosynthesis of enediyne core structures. (J Am Chem Soc. , 2009)
[21674045] Solution structures of the acyl carrier protein domain from the highly reducing type I iterative polyketide synthase CalE8. (PLoS One. , 2011)
[23009853] Rigidifying acyl carrier protein domain in iterative type I PKS CalE8 does not affect its function. (Biophys J. , 2012)
[12536216] A genomics-guided approach for discovering and expressing cryptic metabolic pathways. (Nat Biotechnol. , 2003)
[23042574] Environmental control of the calicheamicin polyketide synthase leads to detection of a programmed octaketide and a proposal for enediyne biosynthesis. (Angew Chem Int Ed Engl. , 2012)
[24041368] Biochemical determination of enzyme-bound metabolites: preferential accumulation of a programmed octaketide on the enediyne polyketide synthase CalE8. (J Am Chem Soc. , 2013)
[25019332] Enediyne polyketide synthases stereoselectively reduce the beta-ketoacyl intermediates to beta-D-hydroxyacyl intermediates in enediyne core biosynthesis. (Org Lett. , 2014)
comment
BLAST id57%
Micromonospora echinospora
CalE8_calE8

[PMID: 18319060]
CalEのputative phosphopantetheinyl transferase(PPTase) domainの解析

ECOLIで発現・精製したcalEのACP domain(meACP)は、枯草菌由来のtype II PPTaseにより時間依存的にphosphopantetheinylationされた。CalEのPPTaseをcloning，C末PPTaseを3つのfragmentに分け発現させ、in vitroでphosphopantetheinylation assayを見ている。その結果、1591-1706nuq.のlinker regionが活性に必要であることが判明したが、基質結合と触媒に直接関与するかはわかっていない。おそらく触媒サイトは枯草菌由来のSfpと相同性を示す領域に存在すると考えている。PPTase domainは、基質結合と触媒に対して唯一の活性サイトを持つSfp様機能をしていると推定している。
ACC
Q84HI8
NITE
Dynm_00180
PmId
[18328078] The biosynthetic genes encoding for the production of the dynemicin enediyne core in Micromonospora chersina ATCC53710. (FEMS Microbiol Lett. , 2008)
[22589546] Crystal structure of the acyltransferase domain of the iterative polyketide synthase in enediyne biosynthesis. (J Biol Chem. , 2012)
[12536216] A genomics-guided approach for discovering and expressing cryptic metabolic pathways. (Nat Biotechnol. , 2003)
[25019332] Enediyne polyketide synthases stereoselectively reduce the beta-ketoacyl intermediates to beta-D-hydroxyacyl intermediates in enediyne core biosynthesis. (Org Lett. , 2014)
comment
BLAST id42%
Micromonospora chersina
PksE_pksE
DynE8

[PMID: 22589546]
dynemicin生合成遺伝子DynE8の結晶構造解析。
iterative PKSのAT domainでは初めての構造解析報告。

malonyl 特異的 AT domainはacetyl-CoAを認識出来ないとされてきたが、構造解析および生化学解析からDynE8のAT domainは触媒残基Ser651上でmalonyl-CoAまたはacetyl-CoAかのどちらか一方からacyl基をuploadする事が出来ることを示した。DynE8のAT domainは加水分解からアセチル酵素中間体ではなくマロニル化酵素を保護し、ACPへのmalonyl基の移動を促進することを明らかにした。

close this sectionPKS/NRPS Module

A1 acetyl-CoA
malonyl-CoA
KS2..411
AT619..847
ACP929..1021
KR1203..1383
DH1453..1608
PPT1710..1923

close this sectionSequence

selected fasta
>polyketide synthase [polyketide synthase]
MSRIAIVGVACTYPDATTPRELWENAVAGRRAFRRLPDVRMRLDDYWNPDPTVPDTFYAR
NAAVLEGWEFDRVAHRIAGSTFRSTDLTHWLALDTATRALADAGFPAGEGLPTERTGVVV
GNTLTGEFSRANGLRLRWPYVRRILADALQEQEWDDDRLGAFLRGVEEAYKKPFPAVDED
TLAGGLSNTIAGRICNHFDLNGGGYTVDGACSSSLLSITTAATSLQSGDLDVAVAGGVDL
SIDPFEIIGFAKTGALARKEMRLYDRGSNGFWPGEGCGMVVLMREEDAVASGHRIYASIA
GWGISSDGQGGITRPEVSGYQLALSRAYDRAGFGIETVPLFEGHGTGTAVGDATELRAIM
SARAAADPHAPSAVITSIKGMIGHTKAAAGIAGLIKAVMALDSGVLPPAIGCVDPHDLLT
DESANLRVLRKAESWPENAPLRAGITAMGFGGINTHVVLDRSDASGRRPAVNRRTTLLAN
SLQDSELLLLDGESPAALARRLTQVADFAAQVSYAQLGDLAATLQRELRDLPHRAAVVAT
SPEDAELRLRGLAETAGGRAPDDGPVFSQDGRAFLGTAAEGARVGFLFPGQGSGTSTAGG
ALARRFTEAAEVYARAGLPTAGDMVATHVAQPRIVTGSTAGLRVLEALGIEADIALGHSL
GELSALHWAGALDETTLLEAARTRGAAMAAHSASGTMASLTATPEEAVRLVEGLPVVISG
YNGPRQTVVAGTVEAVESVGERAAAAEIAFTRLAVSHAFHSPLVAPAAESFGDWLAKAPL
GGLGRRVVSTVTGAELERDTDLAKLLRQQITDPVLFTQAVRAAAAEVDLFVEVGPGRVLS
VLAAETAGKPAVALNTDDESLRGLLQVVGAAFVIGAPIIHERLFNDRLTRPLEVGKEFLF
LSSPCEQAPEFTLPAAAREPLVQEHDAPTTAGAGDTAEESALDVLRALVAERAELPSELI
DENSSLLDDLHMSSITVGQIVNQTAVRLGLAPSSIPTNFATATLAELASALTTLVETGAD
PTAAPVVTGSAAWARPFSVDLDELPLPPAVADEKDGTWELFTSADHPFAEEVRRALQDAA
VGSGVLVCLPAGCSPDQLELALDGARSALAGSQEGRFVLVQHDRGAAGLAKTLHLEAPHL
RTTVVHTPVADGAADRVAAEVAATTHFSEVHLDRDGTRRVPVLRALPFAPDRTDQVLGPD
DVLLVTGGGKGITAECALAVAERTGAALAVLGRSDPGSDQDLAANLGRMRESGIRVAYAA
ADVTDPVRVAGAVAELTGALGSVTAVLHGAGRNEPTALGGLDMAAVRSTLAPKVDGLRHV
LDVVGEQNLRLLVTFGSIIGRAGLRGEAHYATANEWLAGLTEDVARRNPDCRALCMEWSV
WSGVGMGEKLSVVESLSREGIVPVSPDQGIEILLRLISDPDAPVVTVISGRTEGIGTVRR
EQPPLPLLRFTGEPLVRYHGVELVTEAELNAGTDLYLTDHMLDGNLLLPAVIGMEAMVQV
GSAVTGRRDVPVIEDARFLRPIVVPPGGTTRIRIAATVTGTDRVDVAVHAQDTGFAAEHF
RARLVYGGAAIPDGAPDQVGPKVPTAPLDPATDLYGGVLFQGERFQRLRRFHRAAARHVD
AEVALDTASGWFAGFLPGTLLLSDPGMRDALMHGNQVCVPDATLLPSGIERLYPMAAGED
LPELVRYCATERHRDGDTYVYDIAVRTPDGSVVERWDGLTLHAVRKSDGSGPWVAPLLGS
YLERTLEEVLGTHVDVAVEPVPADSGGSVADRRKATARAVQRALGESVKVRYRPDGRPEL
DGVRRLSAAHGPGVTLGVVGTTTVACDIEAVTARGAQEWEGLLGEHGNLAALVAKETGET
PDHAATRVWTAVECLKKAGLPAGAPLTLEPQVRSGWIVLTAGGLRIATFATTLRHVEEPV
VLAFLTAGTDDAAPGSARA
selected fasta
>polyketide synthase [polyketide synthase]
ATGAGCCGCATAGCCATCGTCGGAGTCGCGTGCACGTACCCCGACGCCACCACCCCCCGG
GAGCTCTGGGAGAACGCCGTCGCCGGACGGCGGGCCTTCCGCAGACTGCCCGACGTCCGG
ATGCGGTTGGACGACTACTGGAACCCGGACCCCACGGTCCCCGACACCTTCTACGCCCGC
AATGCGGCGGTGCTGGAGGGCTGGGAGTTCGACCGCGTCGCCCACCGGATCGCCGGCAGC
ACCTTCCGCTCCACCGACCTCACCCACTGGCTCGCCCTGGACACGGCGACCCGAGCGCTG
GCGGACGCCGGCTTCCCGGCCGGTGAGGGGCTGCCCACCGAGCGCACCGGAGTCGTCGTC
GGCAACACGCTGACCGGAGAGTTCTCCCGCGCCAACGGCCTGCGACTGCGATGGCCCTAC
GTACGCCGGATCCTCGCCGACGCCCTCCAGGAGCAGGAGTGGGACGACGACCGCCTCGGC
GCATTCCTCCGAGGCGTGGAGGAGGCGTACAAGAAGCCCTTCCCCGCCGTGGACGAGGAC
ACCCTCGCGGGGGGCCTGTCCAACACCATCGCCGGGCGGATCTGCAACCACTTCGACCTG
AACGGCGGCGGCTACACCGTCGACGGCGCCTGCTCGTCCTCGCTGTTGTCCATCACCACC
GCGGCCACCTCGCTGCAGAGCGGCGACCTCGACGTGGCCGTCGCCGGTGGCGTCGATCTG
TCCATCGACCCGTTCGAGATCATCGGTTTCGCCAAGACCGGGGCGCTCGCCCGCAAGGAG
ATGCGGCTCTACGACCGCGGATCCAACGGCTTCTGGCCGGGCGAGGGCTGCGGCATGGTG
GTCCTCATGCGCGAGGAGGACGCGGTCGCCTCCGGGCACCGCATCTACGCGTCCATCGCC
GGCTGGGGCATCTCGTCCGACGGCCAGGGAGGCATCACCCGGCCCGAGGTGAGCGGGTAT
CAGCTCGCGCTGTCGCGCGCCTACGACCGGGCGGGCTTCGGCATCGAGACCGTGCCGCTC
TTCGAGGGCCACGGCACCGGCACCGCCGTCGGTGACGCCACCGAACTCCGGGCGATCATG
AGTGCGCGCGCCGCAGCCGACCCCCACGCCCCGAGCGCCGTCATCACCTCCATCAAGGGC
ATGATCGGCCACACCAAGGCGGCAGCGGGGATCGCCGGACTGATCAAGGCGGTGATGGCC
CTGGACTCCGGGGTGCTGCCCCCCGCCATCGGCTGCGTGGACCCCCACGACCTGCTCACC
GACGAGTCCGCCAACCTGCGCGTCCTGCGCAAGGCGGAGTCCTGGCCCGAGAACGCGCCG
CTGCGGGCCGGCATCACCGCCATGGGCTTCGGCGGGATCAACACCCATGTCGTCCTCGAC
AGGTCGGACGCCTCCGGGCGCCGCCCTGCCGTCAACCGCCGGACCACGCTGCTGGCCAAC
TCCCTCCAGGACTCCGAACTGCTGCTCCTGGACGGGGAATCGCCCGCGGCGCTGGCACGG
CGGCTGACCCAGGTCGCCGACTTCGCCGCGCAGGTCTCCTATGCCCAGCTCGGCGATCTG
GCCGCGACCCTCCAGCGGGAACTGCGCGACCTGCCCCACCGGGCCGCCGTCGTGGCCACC
TCGCCGGAGGACGCCGAGCTCAGGCTGCGCGGACTGGCCGAAACCGCCGGGGGGCGGGCG
CCCGACGACGGCCCGGTCTTCTCCCAGGACGGCCGCGCCTTCCTCGGCACCGCCGCCGAG
GGAGCCCGCGTCGGCTTCCTCTTCCCGGGACAGGGTTCCGGCACTTCGACGGCCGGGGGC
GCGCTCGCCCGCAGGTTCACCGAGGCCGCCGAGGTCTACGCGCGCGCAGGCCTTCCCACC
GCTGGAGACATGGTCGCCACCCATGTGGCCCAGCCGCGGATCGTGACCGGTTCCACGGCC
GGACTCCGGGTGCTGGAAGCTCTGGGAATCGAGGCCGACATCGCACTCGGCCACAGTCTC
GGCGAGCTCTCCGCCCTGCACTGGGCGGGTGCGCTGGACGAGACCACGCTGCTGGAGGCC
GCGCGCACCCGCGGTGCGGCCATGGCCGCACACAGCGCTTCGGGCACGATGGCCTCCCTG
ACGGCCACCCCGGAGGAGGCGGTCAGGCTCGTCGAGGGGCTGCCGGTCGTGATCTCCGGG
TACAACGGCCCCCGGCAGACGGTGGTCGCCGGGACCGTCGAGGCCGTGGAGAGTGTCGGG
GAGCGGGCGGCGGCCGCGGAGATCGCCTTCACCCGTCTGGCCGTGTCGCACGCTTTCCAC
TCCCCTCTCGTCGCCCCGGCCGCCGAGTCCTTCGGCGACTGGCTGGCAAAGGCTCCGCTG
GGTGGGCTGGGACGCCGGGTCGTCTCCACCGTCACCGGTGCGGAGCTGGAGCGCGACACC
GATCTCGCCAAGCTGCTGCGGCAGCAGATCACCGACCCGGTGCTGTTCACCCAGGCGGTC
CGGGCGGCGGCGGCCGAGGTCGACCTGTTCGTCGAGGTCGGGCCCGGCCGGGTGCTGAGC
GTCCTGGCCGCGGAGACCGCCGGGAAACCCGCCGTCGCGCTGAACACCGACGACGAGTCG
CTGCGCGGGCTGCTGCAAGTGGTCGGCGCCGCCTTCGTGATCGGGGCCCCGATCATTCAC
GAGCGGCTCTTCAACGACCGGCTGACCCGGCCGTTGGAGGTGGGCAAGGAGTTCCTCTTC
CTGTCCAGCCCCTGCGAGCAGGCCCCCGAGTTCACGCTTCCCGCCGCCGCTCGTGAACCG
CTCGTCCAGGAGCACGACGCCCCGACGACCGCGGGCGCCGGCGACACGGCGGAGGAGTCG
GCGCTGGACGTGCTGCGCGCACTGGTGGCCGAGCGGGCGGAGCTTCCGAGCGAGTTGATC
GACGAGAACAGCAGTCTCCTCGACGATCTGCACATGAGCTCGATCACCGTCGGCCAGATC
GTCAACCAGACGGCTGTCCGGCTCGGACTCGCCCCGTCCAGCATTCCGACGAACTTCGCC
ACGGCGACCCTGGCGGAACTGGCGTCGGCCCTCACGACCCTGGTCGAGACGGGTGCGGAC
CCGACGGCGGCGCCCGTCGTGACCGGGTCCGCGGCCTGGGCCCGGCCCTTCTCCGTCGAC
CTCGACGAACTGCCCCTCCCTCCGGCGGTGGCGGATGAGAAGGACGGCACGTGGGAGCTG
TTCACCTCCGCCGACCACCCGTTCGCCGAGGAAGTCCGGCGCGCTCTCCAGGACGCCGCG
GTGGGTTCCGGAGTTCTGGTGTGCCTGCCGGCCGGCTGCTCCCCTGATCAGCTCGAACTC
GCCCTGGACGGGGCGAGATCGGCCCTCGCGGGCAGCCAGGAGGGACGCTTCGTCCTGGTG
CAGCACGACCGGGGCGCGGCCGGTCTGGCCAAGACCCTGCACCTGGAGGCGCCCCACCTG
CGAACCACCGTCGTCCACACTCCGGTGGCCGACGGAGCCGCGGACCGGGTGGCAGCCGAG
GTCGCGGCGACCACGCACTTCAGCGAGGTGCACCTCGACCGGGACGGCACCCGGCGGGTG
CCCGTGCTGCGGGCCCTGCCCTTCGCCCCGGACCGTACCGACCAGGTGCTGGGCCCGGAC
GACGTCCTGCTCGTCACGGGCGGCGGCAAGGGCATCACCGCCGAGTGCGCGCTGGCCGTC
GCCGAGCGGACCGGCGCGGCGCTGGCCGTGCTGGGCCGCTCGGACCCGGGCAGCGACCAG
GACCTCGCCGCGAACCTGGGACGGATGAGGGAGAGCGGGATACGCGTCGCCTACGCGGCC
GCCGACGTCACCGATCCGGTGCGCGTCGCCGGGGCCGTCGCCGAACTGACCGGGGCACTC
GGATCCGTGACCGCTGTCCTGCACGGTGCGGGACGCAACGAGCCGACTGCGCTCGGCGGG
CTGGACATGGCCGCCGTCCGCAGCACGCTCGCCCCCAAGGTCGACGGGCTGCGGCACGTG
CTGGACGTGGTCGGCGAGCAGAACCTCAGACTCCTGGTCACCTTCGGCAGCATCATCGGC
CGGGCGGGGCTTCGAGGGGAGGCCCACTACGCCACGGCCAACGAGTGGCTGGCCGGACTC
ACCGAGGACGTGGCCCGCCGGAACCCGGACTGCCGGGCGCTGTGCATGGAATGGTCCGTC
TGGTCCGGCGTCGGCATGGGCGAGAAGCTGTCCGTCGTCGAGTCCCTCTCCCGCGAGGGC
ATCGTGCCGGTCTCGCCCGACCAGGGCATCGAGATCCTGCTGCGTCTGATCTCCGACCCC
GACGCCCCGGTGGTGACGGTGATCAGCGGCCGGACGGAAGGCATCGGAACCGTCCGGCGC
GAGCAGCCCCCGCTGCCGCTGCTGCGTTTCACCGGGGAGCCCCTGGTGCGCTACCACGGC
GTGGAACTCGTCACCGAGGCAGAACTGAACGCCGGCACGGACCTCTACCTCACCGACCAC
ATGCTGGACGGCAACCTGCTGCTGCCCGCGGTGATCGGAATGGAGGCCATGGTCCAGGTC
GGCTCAGCCGTCACCGGCCGGCGGGACGTGCCGGTCATCGAGGACGCCCGGTTCCTGCGG
CCGATCGTGGTGCCACCCGGCGGCACGACCCGCATCCGGATCGCGGCCACCGTCACCGGC
ACCGACCGTGTGGACGTGGCCGTCCACGCGCAGGACACCGGTTTCGCGGCGGAGCACTTC
CGGGCGCGGCTGGTCTACGGCGGCGCGGCGATCCCGGACGGCGCCCCCGACCAGGTGGGG
CCGAAGGTGCCGACGGCTCCGCTGGACCCCGCGACCGACCTGTACGGCGGGGTGCTCTTC
CAGGGCGAGCGTTTCCAGCGGCTGCGGCGCTTCCACCGGGCCGCCGCCCGGCACGTCGAC
GCCGAGGTGGCGCTCGACACGGCGTCCGGCTGGTTCGCCGGCTTCCTGCCGGGCACGCTG
CTGCTCTCGGACCCGGGGATGCGCGACGCCCTGATGCACGGAAACCAGGTGTGCGTCCCC
GACGCGACCCTGCTGCCGTCCGGCATCGAGCGGCTGTATCCGATGGCGGCCGGCGAGGAT
CTCCCGGAGCTGGTCCGCTACTGCGCGACCGAGCGCCACCGGGACGGCGACACCTATGTG
TACGACATCGCCGTGCGGACTCCCGACGGCTCCGTCGTCGAGCGGTGGGACGGGCTCACC
CTTCATGCCGTGCGCAAGTCGGACGGCTCCGGCCCATGGGTCGCACCGCTGCTCGGCTCC
TATCTCGAAAGAACCCTGGAGGAAGTGCTCGGCACCCATGTCGACGTCGCCGTGGAGCCG
GTCCCAGCAGACTCCGGGGGCTCCGTGGCCGATCGCCGCAAGGCCACCGCACGGGCCGTC
CAGCGGGCGCTCGGTGAGAGTGTAAAGGTGCGCTACCGGCCCGACGGGCGGCCCGAACTC
GACGGCGTGCGCCGCCTGTCGGCAGCACACGGCCCGGGGGTGACGCTGGGCGTCGTCGGC
ACCACCACGGTGGCCTGCGACATCGAGGCGGTCACCGCTCGCGGTGCGCAGGAGTGGGAG
GGACTGCTCGGCGAGCACGGGAACCTGGCGGCCCTGGTCGCCAAGGAGACCGGGGAGACG
CCGGACCACGCGGCGACCCGCGTGTGGACGGCCGTCGAGTGCCTGAAGAAGGCCGGCCTT
CCGGCCGGGGCGCCTCTCACCCTGGAGCCTCAGGTCAGAAGCGGGTGGATCGTCCTGACG
GCGGGCGGGCTGCGCATCGCGACCTTCGCCACCACGCTGCGGCACGTCGAAGAGCCCGTG
GTGCTCGCGTTCCTCACCGCCGGCACGGACGATGCGGCCCCCGGGAGCGCCCGCGCGTGA
[1] KS2..411
[1] AT619..847
[1] acetyl-CoA malonyl-CoA757..761
[1] ACP929..1021
[1] KR1203..1383
[1] DH1453..1608
[1] PPT1710..1923
[1] KS4..1233
[1] AT1855..2541
[1] acetyl-CoA malonyl-CoA2269..2283
[1] ACP2785..3063
[1] KR3607..4149
[1] DH4357..4824
[1] PPT5128..5769

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001227 Acyl transferase domain (Domain)
[583-688] 4.2e-40 G3DSA:3.40.366.10 [756-853] 4.2e-40 G3DSA:3.40.366.10
G3DSA:3.40.366.10   Ac_transferase_reg
IPR009081 Acyl carrier protein-like (Domain)
[934-1032] 2.19999900980708e-07 SSF47336
SSF47336   ACP_like
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PF08659   KR
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IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
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[619-847] 1.1e-28 PF00698
PF00698   Acyl_transf_1
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[583-865] 3.89999861795218e-42 SSF52151
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SSF55048   Malonyl_transacylase_ACP-bd
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[2-125] 6.6999999999999e-61 G3DSA:3.40.47.10 [158-300] 6.6999999999999e-61 G3DSA:3.40.47.10 [301-462] 4.70000000000003e-41 G3DSA:3.40.47.10
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IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[2-295] 1.99999636034521e-61 SSF53901 [255-468] 5.09998762524166e-51 SSF53901
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[1202-1426] 1.3e-25 G3DSA:3.40.50.720
G3DSA:3.40.50.720   NAD(P)-bd
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
C1027_00510 C1027_00510   C1027_00530 C1027_00530
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