Fred_00010 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces griseus
Strain	ATCC 49344
Entry name	Fredericamycin
Contig	AF525490
Start / Stop / Direction	1,631 / 33 / - [in whole cluster] 1,631 / 33 / - [in contig]
Location	complement(33..1631) [in whole cluster] complement(33..1631) [in contig]
Type	CDS
Length	1,599 bp (532 aa)

Annotation

Category	5.1 general function
Product	putative acyl-CoA carboxylase beta subunit
Product (GenBank)	putative acyl CoA decarboxylase
Gene
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
Note	This ORF is not involved in fredericamycins biosynthesis.
Note (GenBank)	Orf1
Reference	ACC Q2MGD8 PmId [16305230] Cloning, sequencing, analysis, and heterologous expression of the fredericamycin biosynthetic gene cluster from Streptomyces griseus. (J Am Chem Soc. , 2005) comment Fredericamycin(FDM) gene clusterの同定論文。 ORF1: putative acyl-CoA decarboxylase fdm clusterの境界決定のため、orf1, 3, 33を遺伝子置換により不活化。これらのmutantはFDM-A産生にあまり影響しない。さらにこれらのgenesを除外したfdmC-fdmT3のfragmentをS.albusへ導入し、FDM-A産生に十分であることを確認している。
Related Reference	ACC O86517 PmId [11526020] Role of an essential acyl coenzyme A carboxylase in the primary and secondary metabolism of Streptomyces coelicolor A3(2). (Appl Environ Microbiol. , 2001) [12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002) comment Blast 25th, id74%, 0.0 Streptomyces coelicolor_SCO5535 Putative carboxyl transferase AccB --- [PMID:11526020](2001) 論文で示されているAL031124は、AL939124で置換されている。このfragmentに含まれるcarboxyl transferaseはこのORFのみ。周りの並びも論文のfigureに一致するので、論文中のAccBがこのentryに相当すると判断した。 propionyl-CoA carboxylase(PCC)のbeta subunit pccBを使って、accBE genesをクローニング。異種性発現でacyl-CoA carboxylase (ACCase)活性を確認。 --- [PMID:12048195](2002) S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。 propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。 PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。
	ACC O54028 PmId [9428714] Methylmalonyl-CoA decarboxylase from Propionigenium modestum--cloning and sequencing of the structural genes and purification of the enzyme complex. (Eur J Biochem. , 1997) comment Blast 81st, id55%, 1e-167 Propionigenium modestum_mmdA Methylmalonyl-CoA decarboxylase, alpha-subunit(EC 4.1.1.41) mmdADCBをクローニングし、塩基配列決定を行った。このproductを精製し、mmdA,D,CのN末アミノ酸配列を決定した。精製酵素の比活性を測定し、(S)-methylmalonyl-CoA に対するKm値を測定した。
	ACC Q9X4K7 PmId [10589718] Genetic and biochemical characterization of the alpha and beta components of a propionyl-CoA carboxylase complex of Streptomyces coelicolor A3(2). (Microbiology. , 1999) [12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002) comment Blast 126th, id58%, 1e-164 Streptomyces coelicolor_pccB Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit --- [PMID: 10589718](1999) Streptomyces coelicolor A3(2)からaccA1, accA2, pccBをクローニング、シークエンス。 biotin-containing proteins(propionyl-CoA carboxylase alpha subunit): accA1, accA2 propionyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit: pccB accA1破壊株でacetyl- or propionyl-CoA carboxylase activityに変化なし。 pccB破壊株でpropionyl-CoA carboxylase activity低下。 accA2破壊株は作製できなかったことよりessentialで、生育に必須な他のcarboxyl transferasesと共有されているbiotinylated proteinをコードすることが示唆される。 E.coliでのaccA1+pccB, accA2+pccB 共発現でpropionyl-CoA carboxylase活性確認。 pccBだけでは活性なし。complexで働くことを確認している。 --- [PMID:12048195](2002) S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。 propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。 PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。

Sequence

>putative acyl-CoA carboxylase beta subunit [putative acyl CoA decarboxylase]
MSVVEESPLNSAAPADGHLRDRAAELAALHERVRRGPGERATEAQHAKGKLTVRERLALL
FDEGTFTEIEELRRHRATGFGLEQRRPHTDGVVTGWGEVDGRTVFAYAHDFRIFGGALGE
AHAEKIHKLLDLAESAGRPVVGLCDGAGARIQEGVTALAGYGGIFARNVRNSGVIPQISV
ILGPCAGGAAYSPALTDFVFMVRGTSQMFITGPDVVQAVTGEVITHDALGGADAHASVSG
VAHAAYDDEESCLADVRHLLSLLPSNNRELPPAAPGADPASRRTEALLDLVPADPGRAYD
MRAVITEIVDDGEVFEIQESWATNIVCVIARLDGQAVGIVANQPAAFAGVLDIHASEKAA
RFVQTCDAFNLPLVTLVDVPGFLPGVDQEHGGIIRHGAKLLYAYCNATVPRVQLILRKAY
GGAYIVMDSRSIGADVSLAWPGNEIAVMGAEGAAGVVFRREIAAADDPEATRARLVKEYR
AELMHPYYAAERGLVDSVIDPAETRSRLIGALTMLRAKHAPLPTRKHGNQPQ

>putative acyl-CoA carboxylase beta subunit [putative acyl CoA decarboxylase]
ATGAGCGTCGTCGAGGAATCGCCCCTGAACTCCGCGGCACCGGCCGACGGCCACCTGCGC
GACCGCGCCGCCGAACTCGCCGCACTGCACGAGCGCGTGCGGCGCGGCCCCGGCGAGCGC
GCCACCGAGGCGCAGCACGCCAAGGGAAAACTGACCGTGCGCGAACGGCTGGCGCTCCTC
TTCGACGAGGGCACCTTCACGGAGATCGAGGAGTTGCGCCGGCACCGGGCCACCGGATTC
GGCCTGGAGCAACGGCGGCCCCACACCGACGGGGTGGTCACTGGCTGGGGAGAGGTCGAC
GGGCGCACGGTCTTCGCCTACGCCCACGACTTCCGGATCTTCGGCGGGGCGCTCGGCGAG
GCACACGCGGAGAAGATCCACAAACTGCTGGACCTCGCCGAGTCCGCCGGCCGCCCGGTG
GTCGGCCTCTGCGACGGCGCGGGTGCCCGCATTCAGGAGGGCGTGACGGCCCTCGCCGGC
TACGGCGGCATCTTCGCCCGGAACGTGCGCAACTCCGGGGTCATCCCGCAGATCAGCGTG
ATCCTCGGGCCGTGCGCGGGCGGCGCCGCCTACTCCCCGGCGCTGACGGACTTCGTCTTC
ATGGTGCGCGGCACCTCCCAGATGTTCATCACCGGCCCGGACGTGGTGCAGGCCGTCACC
GGCGAGGTCATCACCCACGACGCGCTCGGGGGCGCCGACGCCCACGCGTCCGTCTCGGGT
GTCGCCCACGCCGCCTACGACGATGAGGAGAGCTGCCTGGCGGACGTCCGCCACCTGCTC
TCCCTGCTGCCCTCGAACAACCGGGAACTACCGCCCGCCGCGCCCGGCGCGGACCCGGCG
AGCCGCCGGACCGAGGCGCTGCTGGACCTGGTGCCGGCCGATCCGGGCCGGGCCTACGAC
ATGCGCGCGGTGATCACGGAGATCGTCGACGACGGTGAGGTCTTCGAGATCCAGGAGTCC
TGGGCCACCAACATCGTCTGTGTCATCGCCCGGCTCGACGGACAGGCCGTCGGCATCGTC
GCCAACCAGCCCGCCGCCTTCGCCGGGGTCCTCGACATCCACGCGTCCGAGAAGGCCGCA
CGCTTCGTCCAGACCTGCGACGCCTTCAACCTGCCCCTGGTGACCCTGGTCGACGTGCCC
GGCTTCCTGCCCGGCGTCGACCAGGAACACGGCGGCATCATCCGGCACGGCGCGAAACTG
CTCTACGCGTACTGCAACGCGACCGTTCCCCGGGTGCAGCTCATCCTGCGCAAGGCCTAC
GGCGGCGCGTACATCGTGATGGACTCCCGCTCCATCGGAGCGGACGTCTCGCTGGCCTGG
CCGGGCAACGAGATCGCGGTGATGGGGGCGGAGGGAGCGGCCGGCGTGGTCTTCCGCCGG
GAGATCGCCGCGGCCGACGACCCCGAGGCGACGCGGGCCCGTCTGGTCAAGGAGTACCGG
GCCGAGCTGATGCATCCTTACTACGCGGCCGAGCGCGGCCTCGTCGACAGCGTGATCGAT
CCGGCGGAGACCCGGAGCCGCCTCATCGGGGCGCTGACCATGCTCCGGGCCAAGCACGCC
CCGCTCCCCACCCGCAAGCACGGGAACCAGCCCCAGTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000022 Carboxyl transferase (Domain) PF01039 Carboxyl_trans IPR011762 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal (Domain) PS50980 COA_CT_NTER IPR011763 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal (Domain) PS50989 COA_CT_CTER
SignalP	Bacteria, Gram-negative
TMHMM	No significant hit

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