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Fred_00180 : CDS information

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Organism
StrainATCC 49344
Entry nameFredericamycin
Contig
Start / Stop / Direction15,497 / 16,246 / + [in whole cluster]
15,497 / 16,246 / + [in contig]
Location15497..16246 [in whole cluster]
15497..16246 [in contig]
TypeCDS
Length750 bp (249 aa)
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Category3.3 modification reduction
Productputative ketoreductase
Product (GenBank)putative 3-ketoacyl-ACP reductase
GenefdmO
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
  • pentangular
Note
Note (GenBank)
  • FdmO
Reference
ACC
PmId
[16305230] Cloning, sequencing, analysis, and heterologous expression of the fredericamycin biosynthetic gene cluster from Streptomyces griseus. (J Am Chem Soc. , 2005)
[20540492] Mechanism and engineering of polyketide chain initiation in fredericamycin biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2010)
comment
[PMID: 16305230](2005)
Fredericamycin(FDM) gene clusterの同定論文。

fdmO: 3-ketoacyl ACP reductase

GrhO10, PRM-ORF7, RubGに似ている。
短いpolyketide鎖をコードする芳香族polyketide clustersのKRsよりも、長いpolyketide鎖をコードするclusterのKRsに高い配列類似あり。

fdmC-fdmT3(fdmO含む)のfragmentをS.albusへ導入し、fredericamycin A産生に十分であることを確認している。

PKSで合成された新生線状pentadecaketideのC19でのketo基還元が提唱されている。
reductase機能については配列解析のみ。

---
[PMID: 20540492](2010)
initiation moduleに基づく還元反応はFdmC単独で触媒され、KR_FdmOは必要ないことが確認されている。
Related Reference
ACC
B1GSM5
NITE
Bena_00150
PmId
[17625850] Biosynthesis of pentangular polyphenols: deductions from the benastatin and griseorhodin pathways. (J Am Chem Soc. , 2007)
comment
Blast 6th, id55%, 6e-71
Streptomyces sp. A2991200_benL
BenL protein
[DoBISCUIT]C-6 ketoreductase

benL不活化は6-hydroxy benastatin and bequinostatin derivativesなどを形成。
これら産物はすべてD-ring構造をエノール化しているので、BenLは明らかにKRとして機能する。
相補により、比率は異なるがwildの産物特性を回復する。

以上から、BenLがpentangular pathwaysでC-19 KRとして機能すると述べている。
この論文でのC-19というpositionは修飾前の線状polyketideでの位置。
提唱経路では、keto基還元は環化後に起こるとされている。
環化後のpositionだとC-6に相当する。

また芳香族polyketides生合成に関連するKRsの系統解析も実施。
FdmOはBenLと同じ群であることが示されている。

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selected fasta
>putative ketoreductase [putative 3-ketoacyl-ACP reductase]
MELRLVGTNALVTGGTRGIGRAIVLALAKAGATVVTCYRTEGEAADSLARELKELGGDHA
LVRADVGTTEGVEAVLAACRTRFETLDVLVNNAGIISQVPFAQLPFEEWERVVTTNLTGP
FMVISKALPLLRKGSSVINIGSRGAMAGIPLRGHYTASKAGLVGLTRSLCKELGGKGIRF
NVVAPGVIDTSEPEELTEEQRAAYDERYLRMMALGRFGRPDEIAGAVLFLASDLSTYVNG
ETLHVDGGV
selected fasta
>putative ketoreductase [putative 3-ketoacyl-ACP reductase]
ATGGAACTTCGACTGGTAGGCACGAACGCGCTGGTCACCGGCGGTACCCGGGGTATCGGC
CGGGCCATCGTGCTGGCCCTGGCCAAGGCCGGTGCCACCGTGGTGACCTGCTACCGCACC
GAGGGCGAGGCCGCCGACAGCCTGGCCCGCGAACTGAAGGAGCTGGGGGGTGACCACGCC
CTGGTCCGCGCGGACGTCGGCACGACCGAGGGCGTGGAGGCGGTGCTGGCCGCGTGCCGC
ACGCGTTTCGAGACGCTGGACGTCCTGGTCAACAACGCCGGGATCATCAGCCAGGTGCCC
TTCGCCCAGCTGCCCTTCGAGGAGTGGGAGCGGGTCGTCACGACCAACCTGACCGGCCCC
TTCATGGTGATCAGCAAGGCGCTGCCGCTGCTGCGGAAGGGGTCCTCGGTGATCAACATC
GGTTCGCGCGGCGCCATGGCGGGCATTCCGCTGCGTGGCCACTACACCGCCTCCAAGGCG
GGCCTGGTCGGGCTGACCAGAAGCCTGTGCAAGGAACTGGGCGGCAAGGGCATCCGGTTC
AACGTGGTGGCACCGGGCGTCATCGACACCTCGGAGCCGGAGGAGCTGACGGAGGAGCAG
CGGGCCGCGTACGACGAGCGCTACCTGCGGATGATGGCGCTGGGCCGCTTCGGGCGCCCC
GACGAGATCGCCGGCGCGGTCCTCTTCCTCGCCAGCGACCTGTCCACCTACGTCAATGGC
GAGACCCTGCATGTCGACGGGGGTGTCTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR002198 Short-chain dehydrogenase/reductase SDR (Family)
[84-95] 4.19999771339581e-12 PR00080 [135-143] 4.19999771339581e-12 PR00080 [155-174] 4.19999771339581e-12 PR00080
PR00080   SDRFAMILY
[10-173] 2.89999999999999e-36 PF00106
PF00106   adh_short
IPR002347 Glucose/ribitol dehydrogenase (Family)
[9-26] 5.50001754266469e-41 PR00081 [84-95] 5.50001754266469e-41 PR00081 [129-145] 5.50001754266469e-41 PR00081 [155-174] 5.50001754266469e-41 PR00081 [176-193] 5.50001754266469e-41 PR00081 [213-233] 5.50001754266469e-41 PR00081
PR00081   GDHRDH
IPR016040 NAD(P)-binding domain (Domain)
[2-248] 2.59999999999995e-84 G3DSA:3.40.50.720
G3DSA:3.40.50.720   NAD(P)-bd
IPR020904 Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site (Conserved_site)
[142-170] PS00061
PS00061   ADH_SHORT
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Fred_00170 Fred_00170   Fred_00190 Fred_00190
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