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Alnu_00070 : CDS information

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Organism
StrainCM020
Entry nameAlnumycin
Contig
Start / Stop / Direction4,743 / 6,029 / + [in whole cluster]
4,743 / 6,029 / + [in contig]
Location4743..6029 [in whole cluster]
4743..6029 [in contig]
TypeCDS
Length1,287 bp (428 aa)
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Category1.1 PKS
Productpolyketide synthase chain length factor subunit
Product (GenBank)AlnM ketoacyl synthase beta
Gene
Gene (GenBank)alnM
EC number
Keyword
  • type II PKS
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[18940666] Characterization of the alnumycin gene cluster reveals unusual gene products for pyran ring formation and dioxan biosynthesis. (Chem Biol. , 2008)
comment
alnumycin gene clusterのクローニング、シークエンス。
aln2-alnT2の領域をS.albusに導入して、alnumycin産生されることを確認している。

AlnM: Ketoacyl synthase beta

配列解析から、minimal PKSのKS-beta(CLF) subunitであると提唱されている。
starter and minimal PKSをコードする遺伝子は、同じ鎖長のfrenolicinの相当する遺伝子と最も相同性あり。
Related Reference
ACC
Q9KHK5
NITE
Enter_00100
PmId
[15123240] Context-dependent behavior of the enterocin iterative polyketide synthase; a new model for ketoreduction. (Chem Biol. , 2004)
[17704772] Enzymatic total synthesis of enterocin polyketides. (Nat Chem Biol. , 2007)
comment
Blast 3rd, id64%, 1e-141
Streptomyces maritimus_encB
Putative keto synthase beta EncB
[Enter_00100]polyketide synthase chain length factor subunit

cluster報告をふまえ、encBはminimal PKS genesのひとつとして異種性発現に使用されている。
ACC
Q02062
NITE
Actino_00190
PmId
[10519556] A chain initiation factor common to both modular and aromatic polyketide synthases. (Nature. , 1999)
[10684659] Mechanistic analysis of a type II polyketide synthase. Role of conserved residues in the beta-ketoacyl synthase-chain length factor heterodimer. (Biochemistry. , 2000)
[15286722] An antibiotic factory caught in action. (Nat Struct Mol Biol. , 2004)
[18034463] Dissecting the component reactions catalyzed by the actinorhodin minimal polyketide synthase. (Biochemistry. , 2007)
comment
Blast 4th, id63%, 1e-137
Streptomyces coelicolor_SCO5088
Actinorhodin polyketide putative beta-ketoacyl synthase 2
[Actino_00190]polyketide synthase chain length factor subunit_actI-ORF2

--
[PMID: 10519556](1999)
これまでの実験で、minimal PKSとmalonyl-CoAのインキュベートで予測されたpolyketideが産生されていることから、acetyl-CoAではなく、malonyl-CoAがstarter unitsの前駆体である。

act CLFは、malonyl-ACPをdecarboxylationしてacetyl-ACP starterを形成することに関連する。
type II PKSのCLFと、type I modular PKSのKSQ domainは共にKS domain active siteのCys→Glnへの置換があり、このGln残基がdecarboxylase活性とpolyketide合成の両方のために重要である。

--
[PMID: 10684659](2000) abstract
mutantを用いたactinorhodin KS-CLFの調査。

malonyl-ACP単独で、wild-type KS-CLFによる動力学的・化学量論的に効率的なpolyketide合成をするのに十分である。

KSにpoint mutationのある株でのmalonyl-ACP decarboxylation能力、
[(14)C]malonyl-ACP → nucleophileへのラベル移動を確認している模様。

--
[PMID: 15286722](2004) abstract
actinorhodin KS-CLFの構造解析。

--
[PMID: 18034463](2007) abstract
kinetic assaysあり。

close this sectionPKS/NRPS Module

CLF20..382

close this sectionSequence

selected fasta
>polyketide synthase chain length factor subunit [AlnM ketoacyl synthase beta]
MTLATPAAQETPERTGRPTAVITGIGVAAPNGLGTEQWWQSTLQGTSGIGPVVDYDASRY
PSRLVGRIDGFEAAEHIPGRLLPQTDRVTRLALVAGAEALADADANPAELAEQDGYGEYG
CGVVTSNATGGFEFTHREIRKLWTQGPQQVSVYESFAWFYAVNTGQLSIRHKLRGPSGVL
VSEQAGGLDAIGQSRRTLRQGVKLSLTGGMDSSLDPWGLVSHLASGRLSRSDDPATAYLP
FDTRAAGQVPGEGGAMLVLEEETAARARGARVYGEIAGYAATFSPRPGSGRPPGLERAAR
LALADSGLGVEDVDVVFADAAGLPTADDEEAAALRALFGPYGVPVTAPKTLTGRLFGGGA
PLDVAAALLALRDGVIPPTAGIDRPVPEHRLDLVRGTPRHTPLRTALVLARGHGGFNAAV
VVRAPEAA
selected fasta
>polyketide synthase chain length factor subunit [AlnM ketoacyl synthase beta]
ATGACACTGGCCACTCCCGCGGCCCAGGAGACCCCTGAGCGCACCGGGCGGCCGACCGCC
GTCATCACCGGCATCGGTGTCGCCGCCCCCAACGGCCTCGGCACCGAGCAGTGGTGGCAG
TCCACGCTGCAGGGCACGAGCGGTATCGGGCCGGTCGTCGACTACGACGCCTCCCGCTAC
CCGTCCCGGCTGGTCGGGCGGATCGACGGGTTCGAGGCGGCCGAGCACATCCCGGGACGG
CTGCTGCCGCAGACCGACCGGGTGACCCGGCTGGCCCTCGTCGCGGGCGCCGAGGCACTG
GCCGACGCCGACGCCAACCCCGCCGAACTGGCGGAACAGGACGGATACGGCGAGTACGGC
TGCGGCGTGGTCACCTCGAACGCCACCGGTGGATTCGAGTTCACCCACCGGGAGATCCGC
AAACTGTGGACCCAGGGCCCGCAGCAGGTCAGCGTCTACGAGTCCTTCGCCTGGTTCTAC
GCGGTCAACACAGGCCAGCTCTCCATCCGCCACAAGCTGCGCGGACCCAGTGGCGTCCTC
GTCTCCGAACAGGCGGGCGGCCTCGATGCCATCGGCCAGTCCCGCCGCACGCTGCGGCAG
GGCGTCAAGCTCTCGCTGACCGGCGGCATGGACTCCTCCCTCGACCCCTGGGGGCTCGTC
TCCCACCTCGCGAGCGGCCGGCTCTCCCGCTCCGACGACCCCGCCACCGCCTACCTGCCC
TTCGACACCCGCGCCGCCGGTCAAGTGCCGGGCGAGGGAGGCGCGATGCTCGTACTCGAA
GAGGAGACGGCGGCCCGTGCGCGGGGCGCCCGGGTGTACGGCGAGATCGCCGGATACGCG
GCCACCTTCTCGCCGCGGCCGGGCTCCGGACGCCCGCCCGGTCTCGAACGCGCCGCACGG
CTCGCCCTCGCCGACAGCGGGCTGGGTGTCGAGGACGTGGACGTGGTCTTCGCCGACGCC
GCGGGACTGCCCACGGCCGACGACGAGGAGGCCGCGGCACTGCGCGCCCTCTTCGGCCCC
TACGGCGTGCCGGTCACCGCCCCCAAGACCCTCACGGGCCGGCTCTTCGGCGGTGGGGCC
CCGCTCGACGTGGCCGCGGCCCTGCTCGCCCTGCGCGACGGTGTCATCCCGCCCACCGCG
GGCATCGACCGCCCCGTTCCCGAGCACCGGCTCGACCTGGTGCGCGGCACACCCCGCCAC
ACCCCGCTGCGTACCGCCCTGGTGCTGGCGCGGGGTCATGGCGGCTTCAACGCCGCCGTG
GTGGTCCGCGCGCCAGAGGCCGCCTGA
CLF20..382
CLF58..1146

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR014030 Beta-ketoacyl synthase, N-terminal (Domain)
[20-264] 1.29999999999998e-48 PF00109
PF00109   ketoacyl-synt
IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
[273-382] 7.90000000000001e-24 PF02801
PF02801   Ketoacyl-synt_C
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[20-278] 3.40000000000004e-52 G3DSA:3.40.47.10 [290-425] 2.80000000000001e-37 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[17-270] 2.90000354677981e-57 SSF53901 [233-425] 2.50000909916183e-49 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Alnu_00060 Alnu_00060   Alnu_00080 Alnu_00080
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