Chart_00215 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces chartreusis
Strain	HKI-249
Entry name	Chartreusin
Contig	AJ786382
Start / Stop / Direction	18,677 / 19,348 / + [in whole cluster] 18,677 / 19,348 / + [in contig]
Location	18677..19348 [in whole cluster] 18677..19348 [in contig]
Type	CDS
Length	672 bp (223 aa)

Annotation

Category	3.3 modification reduction
Product	putative NAD(P)H--quinone oxidoreductase
Product (GenBank)
Gene	chaX
Gene (GenBank)
EC number
Keyword	two-component system hydroxylate
Note
Note (GenBank)
Reference	PmId [15911378] Biosynthesis of the antitumor agent chartreusin involves the oxidative rearrangement of an anthracyclic polyketide. (Chem Biol. , 2005) comment ChaXとして登録されている(Q4R0L1)は、読み枠が間違っている。 --- [PMID: 15911378](2005) chartreusin生合成clusterの解析論文。異種性にclusterを発現してchartreusin産生を確認。 ChaX: Hydroxylase 配列解析に基づき、機能予測している。 putative hydroxylases AclQ, SnoaWに似ている。
Related Reference	ACC Q9RN62 NITE Nogl_00170 PmId [22633406] SnoaW/SnoaL2: a different two-component monooxygenase. (Chem Biol. , 2012) [22633415] Discovery of a two-component monooxygenase SnoaW/SnoaL2 involved in nogalamycin biosynthesis. (Chem Biol. , 2012) comment Blast 5th, id58%, 2e-49 Streptomyces nogalater_snoaW Putative hydroxylase [DoBISCUIT]NAD(P)H--quinone oxidoreductase --- [PMID: 22633415](2012) Comment in [PMID: 22633406](2012) snoaL2 または snoaWの不活化による産物解析から、1-OH化にはSnoaW/SnoaL2の両方が必要であることがわかった。精製されたSnoaW/SnoaL2を使ったvitroでの実験、hydroperoxy intermediateの存在を確認するH2O2の検出から、 1) 非定型SDR酵素 SnoaWがmonoglycosylated anthracycline substrate(3',4'-demethoxy-nogalose-nogalamycinone) → dihydroquinoneへの還元をする 2) 酸素との反応のために基質を活性化し、hydroperoxy intermediateを形成する 3) hydroxylase SnoaL2によってプロトン化して最終産物(3',4'-demethoxy-nogalose-1-hydroxy-nogalamycinone)を得るという新しいtwo-component monooxygenase systemを提唱している。この反応はO2とNAD(P)Hの存在下で起こる。 SnoaWは基質としてnogalamycinone aglyconeよりmonoglycosylated anthracyclineを好むので、nogalamycin生合成におけるC-1 hydroxylationはある程度後期段階で発生する。

Sequence

>putative NAD(P)H--quinone oxidoreductase
MTYLVTGASGHVGREVTRQLAAAGHEVRAMTRTPGRTPAPDDVEVVAGDLTRPDSLDEAL
RGIERMYLFPVPETASEVVARAVRAGVRRIVVLSSSSVHDETTHSGAHHRAVERAVEDSG
VEWTFVRPDEFANNLLWKWGHSIRAEGVVRAPYPEARRALIHERDVAAVAAAALMTDGHA
GARYELTGPELLDQPEQVARIAGVTGTGIRFEEVTPRGRAGGE

>putative NAD(P)H--quinone oxidoreductase
ATGACGTATCTGGTGACCGGCGCGTCAGGACACGTCGGCAGAGAGGTGACACGGCAATTG
GCGGCGGCGGGGCACGAAGTGCGGGCGATGACCCGTACCCCGGGGCGGACCCCCGCCCCC
GACGACGTAGAGGTCGTCGCCGGCGACCTGACCCGGCCGGACAGCCTGGACGAGGCGTTG
CGGGGGATCGAGCGGATGTATCTGTTCCCGGTGCCGGAGACGGCGTCCGAAGTCGTCGCA
CGGGCGGTGCGGGCCGGCGTGCGCCGCATCGTGGTGCTGTCGTCCAGCTCGGTGCACGAC
GAGACCACCCACAGCGGGGCCCACCACCGGGCAGTGGAACGCGCCGTCGAGGACAGCGGC
GTCGAGTGGACCTTCGTACGGCCCGACGAGTTCGCCAACAACCTGCTGTGGAAGTGGGGG
CACTCGATCCGCGCCGAGGGCGTGGTCCGTGCTCCGTATCCCGAGGCCCGGCGCGCGCTG
ATCCACGAGAGGGACGTGGCGGCGGTGGCGGCCGCGGCCCTGATGACGGACGGTCACGCC
GGCGCCCGCTACGAGCTGACCGGACCAGAACTGCTGGACCAGCCGGAGCAGGTCGCCCGT
ATCGCCGGGGTCACGGGCACCGGCATCCGCTTCGAGGAGGTGACCCCGCGGGGCCGCGCG
GGAGGAGAATGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR016040 NAD(P)-binding domain (Domain) G3DSA:3.40.50.720 no description
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

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