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Heda_00030 : CDS information

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Organism
StrainATCC 15422
Entry nameHedamycin
Contig
Start / Stop / Direction10,434 / 9,388 / - [in whole cluster]
10,434 / 9,388 / - [in contig]
Locationcomplement(9388..10434) [in whole cluster]
complement(9388..10434) [in contig]
TypeCDS
Length1,047 bp (348 aa)
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Category5.1 general function
Productputative acyltransferase
Product (GenBank)putative 3-oxoacyl-ACP synthase
GenehedS
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
  • orf30
Reference
ACC
PmId
[15271354] The hedamycin locus implicates a novel aromatic PKS priming mechanism. (Chem Biol. , 2004)
[19942143] In vivo and in vitro analysis of the hedamycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 2009)
comment
[PMID: 15271354](2004)
hedamycinの生合成gene clusterの報告。

hedS: Putative 3-oxoacyl-ACP synthase

---
[PMID: 19942143](2009)
hedS: ketosynthase III(KSIII)

HedSとhedFは上記cluster同定論文でstarter unit形成に関与すると考えられていたが、この論文で関係ないことが確認されている。
HedSは細菌のFASに見られるKSIIIのhomologueで、DpsC、ZhuHにも似ている。
Related Reference
ACC
Q54816
NITE
Adria_00290
PmId
[10419974] The Streptomyces peucetius dpsC gene determines the choice of starter unit in biosynthesis of the daunorubicin polyketide. (J Bacteriol. , 1999)
[10423255] Purification and properties of the Streptomyces peucetius DpsC beta-ketoacyl:acyl carrier protein synthase III that specifies the propionate-starter unit for type II polyketide biosynthesis. (Biochemistry. , 1999)
comment
Blast 5th, id52%, 6e-92
Streptomyces peucetius_dpsC
Daunorubicin-doxorubicin polyketide synthase

--
[PMID: 10419974](1999)
dpsCDを含まないとstarter unitがacetateの化合物しかできない。
DnrG and DpsABEFG + purified DpsCで、starterがpropionyl-CoAのUMW5を産生できる。
DpsDに関しては、内在性の酵素が代替している可能性あり。

DpsCは、aklanonic acidの最初の5C unitを合成するために、DpsG and DpsDと、またはDpsG, DpsD, and DpsABと一緒にKS IIIとして機能するかもしれないとref2で実証されている。

↓そのref2
---
[PMID: 10423255](1999) abstract

精製されたDpsCは基質としてpropionyl-CoAを使用すること、Ser-118でpropionateによってacylateされることがわかった。
基質特異性は高く、propionyl-CoAのみを利用し、malonyl-CoA, 2-methylmalonyl-CoA or acetyl-CoAを使用しない。

DpsCは、propionyl-CoAとmalonyl-ACPの縮合を触媒することでKAS III活性を示す。
ACPへのpropionateの移動においてacyltransferseとしても機能する。

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selected fasta
>putative acyltransferase [putative 3-oxoacyl-ACP synthase]
MRFEDIHVRATATWLPPRRSLADAVAAGDCPPVVAARTGMESVTVSDDAAAPEMAVRAAR
TALARAGSTSADVDLILHADTWFQGHDAWAVASYVQRETLANQCPAVEIRQMSNGGMAAL
DLAASYLAGAPERRDALLTTGDRYCMPGFDRWRTDPGTPYADGGTALVLSRREGFARLTS
LVMSADPELEPLHRGDDPFAAAPLSHRTPLSFEDTTRVFNRRHGLSFALRRLAEGQTTVI
KHALSDAGLALPEIDWVVLPHFGRLRLESLYYERFGIDPARTAWEWSRTVGHLGAGDQFA
SLDHLAGSGRAVPGDRCLLVGAGAGYSWGCAVLEITRRPDWASPHAAR
selected fasta
>putative acyltransferase [putative 3-oxoacyl-ACP synthase]
GTGAGGTTCGAAGACATCCATGTGCGGGCCACCGCCACCTGGCTGCCGCCCCGCCGCTCG
CTCGCCGACGCCGTCGCGGCGGGCGACTGCCCGCCCGTGGTGGCCGCCCGCACCGGCATG
GAGTCCGTGACGGTCTCCGACGACGCCGCGGCGCCCGAGATGGCCGTCCGGGCGGCGCGG
ACCGCGCTGGCCCGGGCCGGGTCCACGTCCGCCGACGTCGATCTCATCCTGCACGCCGAC
ACCTGGTTCCAGGGGCACGACGCCTGGGCCGTGGCCTCGTACGTGCAGCGCGAGACCTTG
GCCAACCAGTGCCCGGCCGTGGAGATCCGGCAGATGTCCAACGGCGGCATGGCCGCGCTG
GATCTGGCGGCTTCCTATCTGGCGGGCGCCCCGGAACGGCGGGACGCGCTGCTGACCACC
GGAGACCGGTACTGCATGCCCGGCTTCGACCGCTGGCGCACGGACCCGGGCACGCCGTAC
GCCGACGGCGGGACCGCGCTCGTCCTCTCCCGCCGCGAGGGCTTCGCCCGGCTGACGTCC
CTGGTGATGTCCGCGGACCCCGAGCTGGAGCCGCTGCACCGCGGCGACGACCCGTTCGCG
GCGGCGCCGCTCAGCCATCGCACGCCGCTGTCCTTCGAGGACACGACCCGGGTCTTCAAC
CGGCGGCACGGTCTGTCGTTCGCGCTGCGCCGGCTCGCCGAGGGTCAGACCACGGTGATC
AAGCACGCACTGTCCGACGCGGGACTCGCACTGCCGGAGATCGACTGGGTGGTGCTGCCG
CACTTCGGCCGACTGCGCCTGGAGTCCCTGTACTACGAACGGTTCGGGATCGACCCGGCG
CGCACCGCCTGGGAGTGGAGCCGCACCGTCGGTCACCTCGGCGCCGGGGACCAGTTCGCG
AGCCTGGACCACCTGGCCGGCTCGGGCAGGGCAGTGCCGGGCGACCGCTGTCTGCTGGTC
GGCGCCGGCGCGGGCTACAGCTGGGGCTGCGCGGTACTGGAGATCACACGGCGACCGGAC
TGGGCCTCGCCGCACGCCGCCCGCTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR013747 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III C-terminal (Domain)
[244-335] 1.1e-21 PF08541
PF08541   ACP_syn_III_C
IPR013751 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III (Domain)
[108-184] 7.1e-05 PF08545
PF08545   ACP_syn_III
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[4-166] 1.2e-21 G3DSA:3.40.47.10 [167-334] 1.2e-22 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[3-338] 3.39999972437717e-30 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
SignalP
[1-22] 0.397 Signal
Bacteria, Gram-negative   
[1-26] 0.382 Signal
Bacteria, Gram-positive   
[1-36] 0.196 Signal
Eukaryota   
TMHMM No significant hit
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