Jado_00130 : CDS information

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Organism
StrainISP5230 (=NBRC 13096)
Entry nameJadomycin B
Contig
Start / Stop / Direction13,313 / 14,851 / + [in whole cluster]
1 / 1,539 / + [in contig]
Location13313..14851 [in whole cluster]
1..1539 [in contig]
TypeCDS
Length1,539 bp (512 aa)
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Category3.4 other modification
Product2,3-dehydratase
Product (GenBank)JadF
Gene
Gene (GenBank)jadF
EC number
Keyword
Note
  • It is proposed that this ORF also serves as key enzyme bridging PKS and post-PKS reactions by catalyzing the hydrolysis and decarboxylation of the ACP-tethered angucycline to prejadomycin(2,3-dehydro-UWM6).
Note (GenBank)
  • bifunctional monooxygenase-dehydratase
Reference
ACC
PmId
[15817470] Functional analyses of oxygenases in jadomycin biosynthesis and identification of JadH as a bifunctional oxygenase/dehydrase. (J Biol Chem. , 2005)
[15776503] The oxidative ring cleavage in jadomycin biosynthesis: a multistep oxygenation cascade in a biosynthetic black box. (Chembiochem. , 2005)
[17346045] Multi-oxygenase complexes of the gilvocarcin and jadomycin biosyntheses. (J Am Chem Soc. , 2007)
[22465094] Delineation of gilvocarcin, jadomycin, and landomycin pathways through combinatorial biosynthetic enzymology. (Curr Opin Chem Biol. , 2012)
comment
[PMID: 15817470](2005)
jadF不活化mutantは、3-OH基の残っているrabelomycinを蓄積することから、JadFは2,3-dehydrationを触媒する。
精製した酵素で活性調査しようと試みているが、うまくいっていない。jadGHと一緒である必要ありか。
JadHとの類似性から、同じくbifunctional oxygenase/dehydraseであるかもしれない。

---
[PMID: 15776503](2005)
jadF,G,Hの各mutant産物の比較から、JadFは3-OH基の切断に関与する。

--
[PMID: 17346045](2007)
JadFはGilOIVと互換性があることを相補で確認。
multi-oxygenase complexes Jad-F-G-H (on plasmid pJadFGH)は、UWM6 + isoleucineからjadomycin Aを合成できる。

JadF/H and GilOIV/OI は、Baeyer-Villiger oxidationを用いた酸化的な5,6-結合の切断を準備し、行うことが示唆されている。
そのためJadFは、2,3-dehydrataseに加えて5-hydroxylationを担うと提唱されている。

(gilvocarcin生合成において、5,6-結合の切断はGilOIIが関与することがわかっている[PMID: 22465094])

---
[PMID: 22465094](2012)
可溶型で発現できないGilOIVの代わりにJadFを使っている。
minimal PKS + JadF + acetyl-CoA/malonyl-CoA → prejadomycin

よってGilOIV/JadFは2,3-dehydrataseに加えて、ACPに繋がれたangucyclineのhydrolysis and decarboxylationを触媒し、PKSとPKS後反応の架け橋をする重要な酵素である。

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selected fasta
>2,3-dehydratase [JadF]
MTEPRRAGAPAPESPDAPDTPVLLDADVVVIGAGPTGLMLAGELRLGGADVIVLESRETP
TTESRASTLHARTMELLDDRGLLTPLGTPPSEPRGHFGGIPLDLTLPGRHPGQWKVEQTR
TEALLQEWATGLGADVRRGHTLRSLTVTETYAEAGATGPGGRDVRVRARYAVGCDGERST
VRALAGAEFPGQEARRELLRADVAGIDVPDRRFQRLPGGLAVAACRNGVTRVMVHEFGRP
AVARTGEPEFAEVVDVWKRVTGEDISGGTPLWVNSFHDANRQLTRYRDGRVLWAGDAAHQ
QMPIGGQALNLGLQDAVNLGWKLAAVVRGTAPDGLLDTYHDERHAVGRQVLGNIRAQALL
LLGGPEAEPVRSLLGPLIALDDVRAHLAGKVSGLDIRYGAGAADVHPLTGTRLPRTALVD
DGREAVDPSLRAGQGLFLTLDPSGTGPGTGAAAAAAWAGRVGTAVARPVPGGVLDGLDAV
LVRPDGYLAWTSADGAGPEAALHRWFGAPTHL
selected fasta
>2,3-dehydratase [JadF]
ATGACGGAGCCCCGCCGGGCAGGAGCGCCCGCACCGGAGTCCCCGGACGCCCCGGACACC
CCGGTCCTCCTGGACGCCGACGTCGTCGTCATCGGCGCCGGGCCCACCGGCCTGATGCTC
GCCGGCGAACTGCGGCTCGGCGGCGCGGACGTGATCGTCCTGGAGAGCCGGGAGACCCCC
ACCACCGAGTCCCGGGCCTCCACGCTGCACGCCCGCACGATGGAACTGCTCGACGACCGC
GGGCTGCTCACCCCGCTCGGCACTCCGCCGTCGGAGCCCCGCGGGCACTTCGGCGGCATC
CCGCTCGACCTGACCCTGCCCGGTCGGCACCCCGGGCAGTGGAAGGTCGAGCAGACCCGG
ACCGAGGCGCTGCTCCAGGAGTGGGCCACCGGCCTCGGGGCCGACGTCCGACGCGGCCAC
ACCCTGCGCTCCCTCACGGTGACGGAGACGTACGCCGAGGCCGGAGCCACCGGCCCCGGC
GGCCGTGACGTGCGCGTGCGGGCCCGGTACGCCGTGGGCTGCGACGGGGAGCGGAGCACC
GTACGGGCCCTGGCCGGGGCGGAGTTCCCCGGCCAGGAGGCCCGGCGCGAACTGCTCCGG
GCCGATGTGGCCGGGATCGACGTCCCCGACCGGCGCTTCCAGCGGCTGCCCGGCGGACTG
GCCGTCGCCGCGTGCCGCAACGGCGTCACCCGGGTCATGGTCCACGAGTTCGGCAGGCCC
GCCGTGGCCAGGACCGGCGAGCCGGAGTTCGCCGAGGTCGTGGACGTGTGGAAGCGGGTC
ACGGGGGAGGACATCAGCGGCGGCACGCCGCTCTGGGTGAACTCCTTCCACGACGCCAAC
CGGCAGCTCACCCGCTACCGGGACGGGCGCGTCCTGTGGGCGGGGGACGCCGCCCACCAG
CAGATGCCGATCGGCGGCCAGGCCCTCAACCTGGGGCTCCAGGACGCCGTCAACCTCGGC
TGGAAGCTCGCCGCCGTGGTCCGCGGCACGGCGCCGGACGGGCTGCTCGACACCTACCAC
GACGAGCGGCACGCCGTCGGCCGCCAGGTCCTCGGCAACATCAGGGCCCAGGCCCTGCTG
CTCCTCGGCGGGCCCGAGGCGGAGCCCGTCCGCTCCCTCCTCGGCCCGCTCATCGCCCTG
GACGACGTGCGGGCGCACCTGGCCGGCAAGGTCTCAGGACTCGACATCCGGTACGGGGCC
GGGGCGGCGGACGTGCATCCGCTGACCGGCACCCGGCTGCCCCGCACGGCCCTCGTGGAC
GACGGCCGCGAGGCCGTCGACCCGTCGCTGCGGGCCGGCCAGGGCCTGTTCCTGACGCTG
GACCCGAGCGGCACCGGGCCCGGGACCGGAGCGGCGGCGGCCGCCGCCTGGGCCGGCCGG
GTCGGCACCGCCGTGGCCAGGCCCGTGCCCGGCGGCGTCCTCGACGGACTCGACGCCGTC
CTCGTACGGCCCGACGGCTACCTCGCCTGGACCTCGGCCGACGGCGCGGGACCGGAAGCG
GCCCTGCACCGCTGGTTCGGCGCCCCCACCCACCTCTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09
show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR002938 Monooxygenase, FAD-binding (Domain)
 [26-351]  1.7e-72 PF01494
PF01494   FAD_binding_3
IPR003042 Aromatic-ring hydroxylase-like (Domain)
 [27-49]  2.9e-41 PR00420 [167-182]  2.9e-41 PR00420 [288-303]  2.9e-41 PR00420 [303-319]  2.9e-41 PR00420 [321-339]  2.9e-41 PR00420 [339-355]  2.9e-41 PR00420
PR00420   RNGMNOXGNASE
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
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