Lasal_00220 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces lasaliensis
Strain	ATCC 35851
Entry name	Lasalocid
Contig	AB449340
Start / Stop / Direction	78,825 / 79,754 / + [in whole cluster] 78,825 / 79,754 / + [in contig]
Location	78825..79754 [in whole cluster] 78825..79754 [in contig]
Type	CDS
Length	930 bp (309 aa)

Annotation

Category	5.1 general function
Product	putative S12 family peptidase
Product (GenBank)	putative serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
Gene
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
Note	It is supposed that this ORF is not involved in lasalocid biosynthesis.
Note (GenBank)	orf3
Reference	ACC B6ZK73 PmId [19129623] Identification of a gene cluster of polyether antibiotic lasalocid from Streptomyces lasaliensis. (Biosci Biotechnol Biochem. , 2009) comment GenBank,Uniprotでは、ATCC31180と登録されている。 S. lasaliensis ATCC35851におけるLasalocid生合成gene clusterの報告。 orf3: unknown homolog: Serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase_K.radiotolerans SRS30216 orf3の明確な機能は不明であることから、lsd clusterに含まれるlast geneはlsd19だとしている。
Related Reference	ACC B5M9L8 NITE Lasal2_00260 PmId [19025863] Analysis of specific mutants in the lasalocid gene cluster: evidence for enzymatic catalysis of a disfavoured polyether ring closure. (Chembiochem. , 2008) comment GenBank,Uniprotでは、NRRL3382Rと登録されている。 S. lasaliensis ATCC31180におけるLasalocid生合成gene clusterの報告。 orf10: Gene fragment homolog: alkaline D-peptidase_Sorangium cellulosum So ce56 本文中にこのORFに関する記載なし。supporting infomation Table S1.に記載されているのみ。
	ACC P15555 PmId [3830154] Primary structure of the Streptomyces R61 extracellular DD-peptidase. 1. Cloning into Streptomyces lividans and nucleotide sequence of the gene. (Eur J Biochem. , 1987) [3030739] Primary structure of the Streptomyces R61 extracellular DD-peptidase. 2. Amino acid sequence data. (Eur J Biochem. , 1987) [2175384] Transcriptional analysis of the DD-peptidase/penicillin-binding protein-encoding dac gene of Streptomyces R61: use of the promoter and signal sequences in a secretion vector. (Mol Gen Genet. , 1990) [7490745] The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution. (J Mol Biol. , 1995) comment Streptomyces sp. D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase [PMID: 3830154] Streptomyces sp.のDD-peptidaseの遺伝子をStreptomyces lividansにクローニングし、配列を決定している。 [PMID: 3030739] アミノ酸配列を決定している。 [PMID: 2175384] S1 mappingによるプロモーター解析をしている。 [PMID: 7490745] X線結晶構造解析が行われている。
	ACC P94288 PmId [8939979] An alkaline D-stereospecific endopeptidase with beta-lactamase activity from Bacillus cereus. (J Biol Chem. , 1996) comment Bacillus cereus Alkaline D-peptidase_adp Bacillus cereusにおける、菌体外に分泌される新規のAlkaline D-Stereospecific Endopeptidaseに関する文献。培養液より酵素を精製し、諸性質を調べている。また、遺伝子をクローニングしている。この酵素はampicillinやpenicillin Gに対してbeta-lactamase 活性を有しており、carboxypeptidase DD や D-aminopeptidase活性は測定されなかった事が示されている。

Sequence

>putative S12 family peptidase [putative serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase]
MHRQVPVPHDGQVRAGSNTKSFTATVVLQLVAEGKVRLDAPIETYLPQLVRGKGIDGHRI
TVRQLLQHTSGLPNYTEYIGMENFEGLQHRFFQPHDLLSAALAHPAHFPPGSRWEYSNTN
YLVAGLLIERVTGRPVQEEITQRVIRKAGLRHTYWPQPGDQTLRGPHPHGYTTGNLEKGN
VIDATVMDPSWGGAAGQLISTPSDLAAFARALLDGRLLPPAQLAEMRKTVDAPLLPGWRY
GLGLFSVPLSCGGVYWGHGGDIDGFETRGGATDDGRSVGLAVTALPGTFGDADEAAKAVM
AAVDTAFCK

>putative S12 family peptidase [putative serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase]
TTGCACCGGCAGGTGCCGGTCCCCCACGACGGCCAGGTCAGGGCGGGCAGCAACACGAAG
AGCTTCACGGCGACCGTGGTGCTGCAGCTCGTGGCCGAGGGCAAGGTCCGGCTCGACGCG
CCCATCGAGACCTACCTGCCCCAACTGGTGCGCGGAAAGGGCATCGACGGCCACCGGATC
ACCGTACGGCAGCTCCTTCAGCACACCAGCGGACTTCCCAACTACACCGAATACATCGGC
ATGGAGAACTTCGAGGGACTGCAGCACAGGTTCTTCCAGCCGCACGACCTGCTGTCCGCC
GCCCTGGCCCATCCCGCGCACTTCCCGCCCGGCTCGCGGTGGGAGTACAGCAACACCAAT
TACCTGGTGGCGGGCCTGCTGATCGAGCGGGTCACCGGGCGGCCGGTGCAGGAGGAGATA
ACCCAGCGCGTGATCAGGAAGGCCGGGCTGCGCCACACGTACTGGCCGCAGCCCGGTGAC
CAGACCCTACGGGGACCGCACCCGCACGGATACACGACCGGCAACCTGGAGAAGGGCAAC
GTCATCGACGCCACCGTCATGGACCCGTCCTGGGGCGGGGCGGCCGGCCAGCTGATCTCG
ACCCCGAGCGATCTGGCGGCGTTCGCCCGTGCGTTGCTCGACGGACGGCTGCTGCCGCCC
GCCCAGTTGGCGGAGATGCGCAAGACGGTCGACGCGCCGCTGCTGCCGGGGTGGCGGTAC
GGACTCGGCCTGTTCAGCGTTCCGTTGAGTTGCGGCGGCGTGTACTGGGGGCACGGCGGC
GACATCGACGGCTTCGAGACCCGTGGCGGCGCCACGGACGACGGCCGCTCGGTCGGACTC
GCGGTGACCGCCCTGCCGGGGACCTTCGGTGACGCCGACGAGGCCGCGAAGGCCGTCATG
GCGGCCGTGGACACGGCGTTCTGCAAGTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR001466 Beta-lactamase-related (Domain) PF00144 Beta-lactamase IPR012338 Beta-lactamase/transpeptidase-like (Domain) SSF56601 PBP_transp_fold G3DSA:3.40.710.10 G3DSA:3.40.710.10
SignalP	Bacteria, Gram-negative Eukaryota
TMHMM	No significant hit

Lasal_00210 Lasal_00230