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Salino_01090 : CDS information

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Organism
StrainDSM 41398
Entry nameSalinomycin
Contig
Start / Stop / Direction189,520 / 190,974 / + [in whole cluster]
189,520 / 190,974 / + [in contig]
Location189520..190974 [in whole cluster]
189520..190974 [in contig]
TypeCDS
Length1,455 bp (484 aa)
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Category3.3 modification reduction
Productputative epoxidase
Product (GenBank)epoxidase
Gene
Gene (GenBank)salC
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[22076845] A late-stage intermediate in salinomycin biosynthesis is revealed by specific mutation in the biosynthetic gene cluster. (Chembiochem. , 2012)
comment
monC gene-based hybridisation probeを使ってsalinomycin(sal)生合成gene clusterを同定。

salC (2312aa): epoxidase

salCのin-frame deletionによりsalinomycin産生がなくなる。
相補により回復することも確認している。

salC deletion mutantの産物はtetrahydropyran ring Aを含むdiene化合物だったので、C2-C3でのdehydrationと後に続く環化がPKSからのpolyketide鎖放出の前に起こると暗示される。
Related Reference
ACC
B5M9L6
NITE
Lasal_00200
PmId
[22506807] Sequential enzymatic epoxidation involved in polyether lasalocid biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2012)
[23796908] Biosynthetic machinery of ionophore polyether lasalocid: enzymatic construction of polyether skeleton. (Curr Opin Chem Biol. , 2013)
comment
Blast id54%
Streptomyces lasaliensis ATCC 35851_lsd18
Putative epoxidase

GenBank,UniprotではATCC31180と登録されているが、clusterの報告論文[PMID:19129623]ではATCC35851であるとされている。

---
[PMID:22506807](2012)
Lsd18がprelasalocidのbisepoxylasalocidへのsequential epoxydationに関与するようだ。
酵素学的エポキシ化反応の解析。

---
[PMID:23796908](2013)
Lsd18,Lsd19について続報有り。abstract only.
ACC
B5M9L6
NITE
Lasal2_00240
PmId
[19025863] Analysis of specific mutants in the lasalocid gene cluster: evidence for enzymatic catalysis of a disfavoured polyether ring closure. (Chembiochem. , 2008)
comment
Blast id54%
Streptomyces lasaliensis NRRL3382R(ATCC 31180)_lasC
Putative epoxidase

S. lasaliensis ATCC31180におけるLasalocid生合成gene clusterの報告。
lasC deletion mutant作製し機能推定している。

flavin-linked epoxidaseをコードしていると予測されているlasCを欠損すると、lasalocidとiso-lasalocid両方の生産ができなかったことから、full-length polyketide productの放出より前にポリエーテル環の酸化的環化がPKSで行われていると思われる。

また、相補実験の結果から、PKS結合dieneがLasC, LasBの基質であると推測された。
ACC
Q846W9
NITE
Monen_00220
PmId
[12940979] Analysis of the biosynthetic gene cluster for the polyether antibiotic monensin in Streptomyces cinnamonensis and evidence for the role of monB and monC genes in oxidative cyclization. (Mol Microbiol. , 2003)
comment
Blast id52%
Streptomyces cinnamonensis_monCI
monensin epoxidase

monCI のS. coelicolorにおける異種性発現で、linaloolをepoxidizeする能力が10-20倍に増加することを確認している。
ACC
H6D587
NITE
Salino3_00310
PmId
[22156425] Cloning and characterization of the polyether salinomycin biosynthesis gene cluster of Streptomyces albus XM211. (Appl Environ Microbiol. , 2012)
comment
配列は[H1ZZV1]と全く同じ。株違い。

polyetherに特異的なepoxidaseの配列に基づいた縮重プライマーを用いてStreptomyces albus XM211からsalinomycin(sln)生合成gene clusterを同定。

SlnC (484aa) : Epoxidase

slnCの不活化でsalinomycin非産生。
slnCを含んだpJTU5376で相補すると20%まで回復。
よってslnCはsalinomycin生合成に関係すると証明された。

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selected fasta
>putative epoxidase [epoxidase]
MPAADGRVTHLMTGETHAVVLGGGLTGMLTSAVLARHLDKVTVIERDVLPEGPELRKGVP
QARHAHLLWSGGARAIDSVLPGTVKQLIAEGAHRLYLPRDVVWLTPHGWQHRFSGSQFMV
TCSRALLDWVVRRQALAEPKITVRQETEVLGLLGGAGQVTGVRLRDRSGESTELAADLVV
DAGGRASALRRWLPELGLDQVEEDVVDSGIAYATRVFKAPAPVAQGFPMVNIAAAPGLGK
PGQNGALVPIEDGKWLVTLAGTRGGEPPTDDDSFLDFARGLRHPVLADLLERAEPLGPVK
GSRSTVNRRLYYDRVANWPDGLLVLGDALAAFNPVYGHGMSCSALSAKALDAELGRSGLA
PGMVQAVLQKVAKVVDDPWLLATTQDICYPGTKVTAQDPRIAPRGDQEQQFADLLSTAAL
HDPVVSAAAMQVTALAAPVSSLESPHLVAALRKGKAHEPLTAPPFKDAELAVLDGDAAGA
AASA
selected fasta
>putative epoxidase [epoxidase]
GTGCCCGCGGCCGACGGAAGGGTCACCCATCTCATGACCGGAGAAACGCACGCCGTCGTT
CTCGGCGGCGGTCTGACCGGAATGCTGACATCCGCCGTCCTCGCACGGCACCTGGACAAG
GTCACCGTCATCGAGCGCGATGTGCTGCCCGAAGGCCCCGAACTGCGCAAGGGCGTACCC
CAGGCCCGCCACGCCCACCTCCTGTGGTCCGGCGGCGCCCGCGCCATCGACTCCGTACTG
CCCGGCACCGTCAAGCAGCTCATCGCCGAGGGCGCGCACCGCCTCTACCTGCCGCGGGAC
GTGGTCTGGCTGACCCCGCACGGCTGGCAGCACCGCTTCTCCGGCAGCCAGTTCATGGTC
ACCTGCAGCCGCGCCCTGCTCGACTGGGTGGTGCGCCGCCAGGCCCTCGCCGAGCCGAAG
ATCACCGTGCGGCAGGAGACCGAGGTGCTCGGCCTGCTCGGCGGCGCCGGGCAGGTCACC
GGTGTCCGGCTGCGGGACAGGTCCGGCGAGAGCACCGAGCTCGCCGCCGACCTGGTGGTC
GACGCGGGCGGCCGGGCCTCCGCGCTGCGCCGCTGGCTGCCCGAACTGGGCCTGGACCAG
GTGGAGGAGGACGTCGTCGACTCCGGGATCGCCTATGCCACCCGGGTGTTCAAGGCCCCG
GCGCCGGTCGCCCAGGGCTTCCCGATGGTCAACATCGCCGCCGCACCCGGACTCGGCAAG
CCCGGCCAGAACGGCGCCCTGGTGCCGATCGAGGACGGCAAGTGGCTGGTCACCCTCGCC
GGTACCCGCGGCGGCGAGCCGCCCACGGACGACGACTCCTTCCTGGACTTCGCCCGCGGC
CTCCGGCACCCCGTCCTCGCCGACCTCCTGGAGCGCGCCGAGCCGCTCGGCCCGGTCAAG
GGCTCCCGCTCCACGGTCAACCGCCGCCTCTACTACGACCGGGTGGCGAACTGGCCCGAC
GGGCTGCTCGTCCTCGGCGACGCCCTCGCGGCCTTCAACCCGGTCTACGGACACGGCATG
AGCTGCTCCGCGCTGAGCGCCAAGGCCCTGGACGCCGAACTCGGCCGCAGCGGACTGGCC
CCCGGCATGGTCCAGGCCGTGCTGCAGAAGGTCGCCAAGGTCGTCGACGATCCCTGGCTG
CTCGCCACCACCCAGGACATCTGCTACCCGGGCACCAAGGTCACCGCCCAGGACCCGCGG
ATCGCCCCGCGCGGCGACCAGGAGCAGCAGTTCGCCGACCTGCTCAGCACCGCCGCCCTG
CACGACCCGGTGGTCAGCGCCGCCGCGATGCAGGTGACCGCGCTCGCCGCGCCCGTCAGC
AGCCTGGAGTCCCCGCACCTGGTGGCCGCCCTGCGCAAGGGCAAGGCCCACGAGCCGCTG
ACCGCACCGCCGTTCAAGGACGCCGAACTGGCCGTACTGGACGGCGACGCCGCGGGCGCG
GCGGCCTCCGCCTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR002938 Monooxygenase, FAD-binding (Domain)
[15-350] 1.2e-09 PF01494
PF01494   FAD_binding_3
SignalP
[1-35] 0.538 Signal
Eukaryota   
[1-35] 0.262 Signal
Bacteria, Gram-negative   
TMHMM No significant hit
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