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Rever_00080 : CDS information

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Organism
StrainSN-593
Entry nameReveromycin
Contig
Start / Stop / Direction8,942 / 7,941 / - [in whole cluster]
8,942 / 7,941 / - [in contig]
Locationcomplement(7941..8942) [in whole cluster]
complement(7941..8942) [in contig]
TypeCDS
Length1,002 bp (333 aa)
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Category2.1 modification addition of extender units
Productputative beta-ketoacyl synthase
Product (GenBank)putative 3-oxoacyl-ACP synthase
Gene
Gene (GenBank)revR
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[21642985] Reveromycin A biosynthesis uses RevG and RevJ for stereospecific spiroacetal formation. (Nat Chem Biol. , 2011)
comment
配列解析によりrevRのfunctionを3-oxoacyl-ACP synthaseとしている。また、revR、revS、revTで2-alkylmalonyl-CoA biosynthesisとしている。実験情報は無し。
Related Reference
ACC
B1GSM6
NITE
Bena_00160
PmId
[17439117] Molecular analysis of the benastatin biosynthetic pathway and genetic engineering of altered fatty acid-polyketide hybrids. (J Am Chem Soc. , 2007)
[19047004] Ketosynthase III as a gateway to engineering the biosynthesis of antitumoral benastatin derivatives. (J Biotechnol. , 2009)
comment
Blast 19th, id55%, 6e-93
Streptomyces sp. A2991200_fabH
BenQ protein

---

[PMID:17439117](2007)
Benastatin A and B生合成をコードする全遺伝子座のクローニング、シークエンス。
flanking regionsの削除とS. albus, S. lividansでの異種性発現によってclusterが同定されている。

BenQ: ketoacylsynthase III (KASIII)

benQの不活化、相補実験あり。
benQを欠いたmutantは知られたbenastatinsを非産生。
代わりに新規化合物を産生。これらをNMR解析。
starterとしてhexanoateの代わりに直鎖butyrate or 分枝鎖isohexanoateが利用されている。
よってBenQはstarter unit選択の決定因子である。

また、短い直鎖starter unitが利用されたときにpolyketide骨格の長さが伸長され、griseorhodin and fredericamycinで提唱された経路中間体の形成が暗示された。

--
[PMID:19047004](2009)
KAS IIIとしてのBenQの機能をactive site cysteineのpoint mutationにより実験的に証明。

?benQ mutantでは直鎖butyryl-CoAと分枝鎖isohexanoyl-CoAがstarter位置にある派生体が得られ、これは内在性FASのFabHに由来すると考えられている。
一方、通常のpentyl基のあるbenastatinsはBenQを備えた株で独占的に検出された。

?benQ mutantはalnumycin生合成gene cluster由来のbutyrate starter unit生合成genesで補完されると、butyrate-primed hexacyclic benastatin derivativesの産生を10倍に拡大したので、AlnI は内在性のFAS FabHよりはるかに効率的であることがわかった。
ACC
Q9F6D4
NITE
R1128_00080
PmId
[11732905] In vitro reconstitution and analysis of the chain initiating enzymes of the R1128 polyketide synthase. (Biochemistry. , 2001)
[12767243] Ketosynthases in the initiation and elongation modules of aromatic polyketide synthases have orthogonal acyl carrier protein specificity. (Biochemistry. , 2003)
[19292437] Biosynthesis of aromatic polyketides in bacteria. (Acc Chem Res. , 2009)
comment
Blast 43rd, id51%, 3e-83
Streptomyces lividans_fabH(zhuH)
3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 3

UniProt登録ではOrganismがStreptomyces lividansとなっているが、Streptomyces sp. R1128の間違いと思われる。GenBank登録はStreptomyces sp. R1128である。

---
[PMID: 11732905](2001) abstract
ZhuHのprimer unit特異性を調べるため、様々なacyl-CoAsとmalonyl-ZhuG(ACP)の存在下で、beta-ketoacyl-ACP形成の kineticsが測定された。Propionyl-CoA and isobutyryl-CoAは、ZhuHの最も好ましい基質であった。しかし、acetyl-CoA and butyryl-CoAも受け入れられ、伸長されることができた。

--
[PMID:12767243](2003)
・2 priming KSs = ZhuH, FrenI
・2 elongation KSs(+CLF) = actI-ORF1+ORF2, tcmK+L
・6 ACPs = FrenN, FrenJ, ZhuN, ZhuG, Gra-ORF3, DpsG
・MAT
を発現、精製して、組み合わせによる活性を確認している。

priming KSであるFrenI は、priming ACPであるFrenJ, ZhuGの存在下でacyl transfer活性が高いが、
minimal PKSのACPであるFrenN, ZhuN, DpsGの存在下では検出されない。

AA配列alignmentから、priming ACPsに特有なtyrosine残基を同定。
R1128のACPでsite-directed mutagenesis(ZhuG-Y45L, ZhuN-M42Y)して、ZhuHによるacyl transferを測定。この変異によりZhuNでも活性が得られるようになった。

--
[PMID:19292437](2009)
initiation PKSの提唱経路の記載あり。

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selected fasta
>putative beta-ketoacyl synthase [putative 3-oxoacyl-ACP synthase]
MAGTIGTAAGAAGSRILGVGAYRPGRVVPNDELVELIDSSDEWIRRHSGIVSRRFGDAEE
TVVGMAVAASLKALAQAGVAAEEVDMVLLATMSHLEQSPAAAPQIAHLTGASSAGAMDVS
AACAGFVHALAVADALIRTGAARRVLVVGSEKMTDIIDLRDRATAFLFGDGAGAVVVGPA
DTPGIGPVVWGSDGGHREAIAHSGSWLELRDGQAAWPTLRMNGPSVYRWAIGTVPQVCRR
ALAAAGTDPAELGAFIPHQANLRIVDAAVAALGLPPHVAVSRDVTDTGNTSAASIPLAME
RMVAQGRAGSGDLALLVGFGAGLTHAAMVVALP
selected fasta
>putative beta-ketoacyl synthase [putative 3-oxoacyl-ACP synthase]
ATGGCGGGCACGATCGGCACGGCCGCCGGGGCCGCCGGCTCGCGCATCCTGGGCGTCGGC
GCGTACCGGCCCGGCCGGGTGGTGCCGAACGACGAACTCGTGGAGCTGATCGACTCCAGC
GACGAGTGGATCCGCCGGCACTCCGGGATCGTCTCGCGCCGCTTCGGCGACGCGGAGGAG
ACCGTGGTCGGCATGGCGGTCGCCGCGTCGCTCAAGGCGCTCGCCCAGGCCGGGGTGGCC
GCCGAGGAGGTGGACATGGTCCTGCTGGCGACCATGTCCCACCTGGAGCAGTCCCCCGCC
GCCGCGCCGCAGATCGCCCACCTGACGGGTGCCTCGTCGGCCGGCGCGATGGACGTGAGC
GCGGCCTGCGCCGGCTTCGTGCACGCGCTGGCGGTGGCCGACGCGCTGATCAGGACGGGG
GCCGCCCGGCGGGTGCTGGTGGTCGGCTCGGAGAAGATGACCGACATCATCGACCTGCGG
GACCGGGCGACCGCGTTCCTGTTCGGCGACGGCGCCGGAGCGGTCGTGGTCGGGCCCGCC
GACACCCCGGGGATCGGCCCGGTGGTCTGGGGGTCCGACGGCGGACACCGGGAGGCCATC
GCGCACTCCGGTTCGTGGTTGGAACTGCGGGACGGCCAGGCCGCCTGGCCGACCCTGCGG
ATGAACGGCCCCAGCGTCTACCGGTGGGCGATAGGGACCGTCCCGCAGGTCTGCCGCCGG
GCGCTCGCCGCGGCAGGGACCGACCCCGCGGAACTGGGCGCGTTCATCCCGCACCAGGCC
AACCTGCGCATCGTCGACGCCGCGGTGGCCGCCCTCGGACTGCCTCCCCATGTGGCGGTG
TCCCGGGACGTGACGGACACCGGCAACACCTCGGCCGCCTCCATCCCGCTGGCGATGGAA
CGCATGGTGGCCCAGGGCCGGGCCGGCAGCGGCGACCTCGCCCTGCTCGTCGGCTTCGGA
GCCGGGCTGACGCACGCCGCGATGGTGGTCGCCCTGCCCTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR004655 Beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase III (FabH) (Family)
[14-330] 3.30000000000002e-99 TIGR00747
TIGR00747   FabH
IPR013747 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III C-terminal (Domain)
[242-331] 8.00000000000001e-29 PF08541
PF08541   ACP_syn_III_C
IPR013751 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III (Domain)
[117-194] 2.80000000000001e-29 PF08545
PF08545   ACP_syn_III
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[14-170] 8.00000000000001e-54 G3DSA:3.40.47.10 [171-330] 1.40000000000001e-44 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[14-332] 2.39999798157265e-56 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
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