Teicp_00440 : CDS information

Location

Organism	Actinoplanes teichomyceticus
Strain	DSM 43866 (=NBRC 13999)
Entry name	Teicoplanin
Contig	AJ632270
Start / Stop / Direction	79,525 / 80,619 / + [in whole cluster] 79,525 / 80,619 / + [in contig]
Location	79525..80619 [in whole cluster] 79525..80619 [in contig]
Type	CDS
Length	1,095 bp (364 aa)

Annotation

Category	2.1 modification addition of extender units
Product	putative 4-hydroxymandelate oxidase
Product (GenBank)	HmO protein
Gene	hmo
Gene (GenBank)
EC number	1.1.3.46
Keyword	Hpg
Note
Note (GenBank)	ORF29*
Reference	ACC Q6ZZG4 PmId [15113000] Biosynthetic gene cluster of the glycopeptide antibiotic teicoplanin: characterization of two glycosyltransferases and the key acyltransferase. (Chem Biol. , 2004) comment DSM 43866株teicoplanin生合成gene clusterの同定論文。 tei orf29: HmO 配列解析のみ。(S)-4-hydroxyphenylglycine (Hpg)合成を触媒する4つの酵素のうちのひとつ。HmaSによって形成された(S)-4-hydroxymandelateは、Orf29(HmO, a flavin-dependent oxidase)によって4-hydroxyphenylglyoxylateへ酸化される。
Related Reference	ACC Q6ZZG4 NITE Teicp2_00470 PmId [14702401] Organization of the teicoplanin gene cluster in Actinoplanes teichomyceticus. (Microbiology. , 2004) comment DSM 43866株でのtei orf29*とAA配列完全一致。 UniProt同一entry. --- ATCC 31121株teicoplanin生合成gene clusterの同定論文。 tcp ORF38: Hmo 配列解析のみ。ORF38はp-hydroxyphenylglycine (HPG)形成のためのp-hydroxymandelate oxidase (Hmo)をコードする。
Related Reference	ACC O52792 NITE Chlor_00230 PmId [11137816] Biosynthesis of L-p-hydroxyphenylglycine, a non-proteinogenic amino acid constituent of peptide antibiotics. (Chem Biol. , 2000) [12240298] Characterisation of a hydroxymandelate oxidase involved in the biosynthesis of two unusual amino acids occurring in the vancomycin group of antibiotics. (Chem Commun (Camb). , 2001) comment BLAST id56% Amycolatopsis orientalis PCZA361.2 --- [PMID: 11137816](2000) L-p-hydroxyphenylglycine(Hpg)はvancomycinグループの抗生物質のaglyconeで構造的役割をする。L-p-hydroxyphenylglycineを生合成する経路に提唱された酵素の特徴づけを、chloroeremomycin生合成gene clusterのタンパクで確認している。 Hmo(ORF22)をmaltose binding protein (MBP)とのfusion proteinとしてクローニングし、活性測定に使用。反応産物はHPLCのretention timeの一致で判断されている。 Hmoにより、D,L-p-hydroxymandelateの半分がp-hydroxybenzoylformateへと変換された。 D- and L-mandelateを基質とすると、L-mandelateのみがbenzoylformateへと変換された。以上から拡大解釈して、Hmoの基質にL-p-hydroxymandelateを割り当てた。 p-hydroxyphenylpyruvateはHmoによって変換されず、HmaS(ORF21)とHmoの両方があるときにp-hydroxybenzoylformateまで変換された。この論文で、HmaSはp-hydroxyphenylpyruvate → p-hydroxymandelateへの変換を触媒することが確認されている。 prephenate ↓　prephenate dehydrogenase (ORF1) p-hydroxyphenylpyruvate ↓　4-hydroxymandelate synthase (ORF21, HmaS) L-p-hydroxymandelate ↓　L-p-hydroxymandelate oxidase (ORF22, Hmo) p-hydroxybenzoylformate ↓　L-p-hydroxyphenylglycine transaminase (ORF17, HpgT) L-p-hydroxyphenylglycine --- [PMID: 12240298](2001) chloroeremomycin gene cluster由来ORF22がクローニング、発現、精製された。このタンパクは、4-hydroxymandelic acid または 3,5-dihydroxymandelic acidを基質として、対応するケト酸を産生することが確認された。この結果からORF22はhydroxymandelate oxidase (HmO)として特徴づけされ、(S)-4-hydroxyphenylglycine と (S)-3,5-dihydroxyphenylglycineの両方の形成に関与する。また、flavin-dependent enzymeであるHmOが、dehydrogenaseではなくoxidaseであることをH2O2の生成から確認している。

Sequence

>putative 4-hydroxymandelate oxidase [HmO protein]
MTTAVLRLDTVDDFRLRAEATLTAAVRDFVAGGSDSETTLAANRAALDRVTIVPRVLTGG
PDPEPGATLAGARSALPLAVAPMAYQRLLHPEGELATARAAAAAGVPFVVSTLSSVPVGE
LAAAGGEQWFQLYWLNDDRDTMNLVHRAEDAGCRVLMVTVDVPVMGRRLRDIRNEFVLPA
EVRAANVASGAMSAAHDRADAGSALIAHTNRAFHPALTWAHLEALRSRTTLPIVVKGILD
PADARRAAEIGATGVVISNHGGRQLDGAPASVTMLPAAVAAVPDTCQVFVDSGIRSGTDI
LRALALGAHGVLIGRPMLWGLAAGGETGAAGVLAVLDAELRAAMRLAGCADVAAARRLTA
TTGC

>putative 4-hydroxymandelate oxidase [HmO protein]
ATGACCACCGCTGTGCTGCGGCTGGACACGGTCGACGATTTCCGGCTGCGCGCCGAGGCG
ACGCTGACCGCCGCGGTCCGTGACTTCGTGGCCGGCGGCAGCGACTCGGAGACCACCCTG
GCGGCCAACCGGGCGGCGCTGGACCGGGTGACGATCGTCCCGCGGGTGCTGACCGGCGGG
CCCGACCCGGAACCGGGCGCCACGCTGGCCGGGGCCCGCAGCGCGCTGCCGCTGGCCGTG
GCGCCGATGGCGTACCAGCGGCTGTTGCACCCGGAGGGGGAGCTGGCGACGGCGCGCGCC
GCGGCGGCCGCCGGTGTCCCCTTCGTGGTCAGCACGCTCAGCAGCGTCCCGGTCGGCGAG
CTGGCCGCGGCCGGCGGCGAACAGTGGTTCCAGTTGTACTGGCTCAACGACGACCGCGAC
ACGATGAACCTGGTCCACCGGGCCGAGGACGCCGGCTGCCGGGTGCTGATGGTGACCGTG
GACGTTCCGGTGATGGGCCGGCGCCTGCGGGACATCCGCAACGAGTTCGTGCTGCCCGCC
GAGGTGCGGGCGGCGAACGTCGCGTCCGGGGCGATGAGCGCGGCGCACGATCGCGCCGAC
GCCGGCTCCGCCTTGATCGCGCACACCAACCGCGCGTTCCATCCGGCGCTCACCTGGGCG
CACCTGGAGGCGCTGCGCTCGCGGACCACCCTGCCGATCGTGGTGAAGGGCATCCTGGAC
CCCGCGGACGCCCGCCGCGCGGCCGAGATCGGCGCGACCGGCGTGGTGATCTCCAACCAC
GGCGGCCGCCAGCTCGACGGCGCGCCGGCCAGCGTCACCATGCTGCCCGCCGCCGTCGCG
GCCGTCCCGGACACCTGCCAGGTGTTCGTGGACAGCGGCATCCGCAGCGGCACCGACATC
CTGCGGGCGCTGGCGCTCGGCGCGCACGGTGTGCTGATCGGGCGGCCGATGCTGTGGGGG
CTGGCGGCGGGTGGCGAGACCGGCGCCGCCGGGGTGCTGGCCGTGCTGGACGCCGAGTTG
CGCGCGGCGATGCGGCTGGCCGGTTGCGCCGACGTCGCGGCGGCCCGGCGGCTGACCGCC
ACCACCGGGTGCTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000262 FMN-dependent dehydrogenase (Domain) PF01070 FMN_dh IPR008259 FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase, active site (Active_site) PS00557 FMN_HYDROXY_ACID_DH_1 IPR012133 Alpha-hydroxy acid dehydrogenase, FMN-dependent (Family) PIRSF000138 Al-hdrx_acd_dh PS51349 FMN_HYDROXY_ACID_DH_2 IPR013785 Aldolase-type TIM barrel (Domain) G3DSA:3.20.20.70 Aldolase_TIM
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

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