Balhi_00250 : CDS information

Location

Organism	Amycolatopsis balhimycina
Strain	DSM 5908
Entry name	Balhimycin
Contig	Y16952
Start / Stop / Direction	52,645 / 53,715 / + [in whole cluster] 52,645 / 53,715 / + [in contig]
Location	52645..53715 [in whole cluster] 52645..53715 [in contig]
Type	CDS
Length	1,071 bp (356 aa)

Annotation

Category	2.1 modification addition of extender units
Product	putative 4-hydroxymandelate synthase
Product (GenBank)	putative hydroxyphenyl pyruvate dioxygenase
Gene
Gene (GenBank)	hmaS
EC number	1.13.11.46
Keyword	Hpg
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q939Y0 comment Amycolatopsis balhimycina_hmaS Putative hydroxyphenyl pyruvate dioxygenase このORFを同定した論文は不明。機能についての実験報告もなし。
Related Reference	ACC O52791 NITE Chlor_00220 PmId [11137816] Biosynthesis of L-p-hydroxyphenylglycine, a non-proteinogenic amino acid constituent of peptide antibiotics. (Chem Biol. , 2000) [18215022] Two roads diverged: the structure of hydroxymandelate synthase from Amycolatopsis orientalis in complex with 4-hydroxymandelate. (Biochemistry. , 2008) comment BLAST id80% Amycolatopsis orientalis 4-hydroxymandelate synthase (EC:1.13.11.46) --- [PMID: 11137816](2000) L-p-hydroxyphenylglycine(Hpg)はvancomycinグループの抗生物質のaglyconeで構造的役割をする。L-p-hydroxyphenylglycineを生合成する経路に提唱された酵素の特徴づけを、chloroeremomycin生合成gene clusterのタンパクで確認している。 ORF21のアミノ酸配列は、酸化的チロシン分解の際にp-hydroxyphenylpyruvate → homogentisateへの変換を触媒するp-hydroxyphenylpyruvate dioxygenasesに似ている。 ORF21をN末His-tag付きapo型タンパクとして精製。過剰FeCl2でpreincubationすることでholo型を再構成し実験に使用している。このholo酵素は反応液中アスコルビン酸により活性型となる。 holo-ORF21は、p-hydroxyphenylpyruvate → p-hydroxymandelateへの変換を触媒することをHPLCで確認。L-p-hydroxyphenylglycine生合成経路の次の酵素ORF22(Hmo)とのin situ couplingにより、ベンジル位でのhydroxylateは立体特異的で、L-p-hydroxymandelateが得られることも確立されている。 Chorobaら(2000)も関連した報告をしていることが引用されているが、PubMedに未登録の論文である。この論文での命名に揃えて、ORF21は4-hydroxymandelate synthase(HmaS)と名付けられている。 --- [PMID: 18215022](2008) hydroxymandelate synthase (HMS)が形成する複合体の結晶構造解析。基質は同じだが産物の異なる4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase (HPPD)と比較している。

Sequence

>putative 4-hydroxymandelate synthase [putative hydroxyphenyl pyruvate dioxygenase]
MTSDSTVQNFEIDYVEMYVENLEAATFTWVDKYAFAVAGTDRSADHRSVTLRQGPIKLVL
TEPTSDRHPAAAYLQSHGDGVADIALRTPDVTAAFEAAVRGGAAAVREPVRLAGGPIVTA
TIGGFGDVVHTLIQSGEATAAAPETTGQGGGDVNLLGLDHFAVCLNSGDLGPTVAFYERA
FGFRQIFEEHIVVGRQAMNSTVVQSASGEVTLTLIEPDSNADPGQIDEFLKAHQGAGVQH
IAFNADDAVRAVRALSGRGVEFLKTPGTYYDMLGERITLETHTLDDLRSTNVLADEDHGG
QLFQIFAASTHPRHTIFFEIIERQGAGTFGSSNIKALYEAVELERTGQSEFGAARR

>putative 4-hydroxymandelate synthase [putative hydroxyphenyl pyruvate dioxygenase]
TTGACTTCCGATTCGACTGTCCAGAATTTCGAGATCGACTACGTCGAAATGTATGTGGAA
AACCTCGAGGCGGCCACGTTCACCTGGGTCGACAAGTATGCTTTCGCCGTCGCCGGTACC
GACCGGTCGGCGGACCACCGGAGCGTCACGCTGCGGCAGGGCCCGATCAAGCTGGTCCTC
ACCGAACCGACGTCGGACCGGCACCCGGCGGCCGCCTACCTCCAGTCGCACGGCGACGGC
GTGGCCGACATCGCGCTGCGCACGCCGGACGTGACCGCCGCTTTCGAAGCCGCGGTGCGG
GGCGGGGCCGCCGCCGTGCGCGAACCGGTGCGGCTCGCCGGCGGGCCGATCGTCACGGCC
ACCATCGGCGGGTTCGGCGACGTCGTGCACACCCTGATCCAGAGCGGCGAAGCCACCGCG
GCCGCGCCGGAGACCACCGGCCAGGGCGGGGGAGACGTGAACCTGCTCGGGCTCGACCAC
TTCGCGGTCTGCCTGAACTCGGGTGACCTCGGTCCCACGGTGGCGTTCTACGAGCGGGCC
TTCGGGTTCCGGCAGATCTTCGAGGAGCACATCGTGGTCGGCAGGCAGGCGATGAACTCC
ACCGTGGTGCAGAGCGCGTCGGGGGAGGTCACCCTCACCCTGATCGAGCCCGACAGCAAC
GCCGACCCCGGCCAGATCGACGAGTTCCTCAAGGCCCACCAGGGAGCCGGCGTCCAGCAC
ATCGCCTTCAACGCCGACGACGCGGTCCGCGCGGTCCGGGCGCTGTCCGGCCGCGGGGTG
GAGTTCCTGAAGACTCCGGGGACCTATTACGACATGCTCGGCGAGCGGATCACGCTGGAG
ACGCACACGCTGGACGACCTGCGGTCGACGAACGTGCTCGCCGACGAGGACCACGGCGGC
CAGCTGTTCCAGATCTTCGCCGCTTCCACCCACCCGCGTCACACCATCTTCTTCGAGATC
ATCGAGCGGCAGGGCGCGGGAACCTTCGGCAGCTCCAACATCAAGGCCCTGTACGAGGCC
GTGGAGCTGGAGCGGACCGGGCAGAGCGAGTTCGGCGCCGCCCGGCGATGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR004360 Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain (Domain) PF00903 Glyoxalase IPR005956 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase (Family) TIGR01263 4HPPD PIRSF009283 HPP_dOase
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Balhi_00240 Balhi_00260