Chlor_00190 : CDS information

Location

Organism	Amycolatopsis orientalis
Strain	A82846UV37B
Entry name	Chloroeremomycin
Contig	AJ223998
Start / Stop / Direction	45,178 / 46,008 / + [in whole cluster] 10,934 / 11,764 / + [in contig]
Location	45178..46008 [in whole cluster] 10934..11764 [in contig]
Type	CDS
Length	831 bp (276 aa)

Annotation

Category	1.4 Other
Product	putative thioesterase
Product (GenBank)	PCZA361.30
Gene	cepJ ORF18
Gene (GenBank)
EC number
Keyword	Bht unusual type
Note
Note (GenBank)	similar to haloperoxidase
Reference	ACC O52809 PmId [9545426] Sequencing and analysis of genes involved in the biosynthesis of a vancomycin group antibiotic. (Chem Biol. , 1998) [12596194] Vancomycin assembly: nature's way. (Angew Chem Int Ed Engl. , 2003) comment [PMID: 9545426](1998) chloroeremomycin生合成 gene clusterの報告。 ORF18(276aa): Non-heme halogenase 配列解析のみ。non-heme haloperoxidasesに相同性を示す。 --- [PMID: 12596194](2003) グリコペプチド系抗生物質の生合成に関するレビュー。 chloroeremomycin-producing (Cep) A. orientalis由来約40genesのうち、明らかにグリコペプチド生合成経路に割り当てられる30genesを、タンパク名、予測された or 知られた機能、酵素活性の補助基質・補因子などと共にリスト化している。 >Orf18 metabolic pathway : beta-hydroxytyrosine protein name : CepJ function : thioesterase クローニングと精製はされたことがあるが、解析は不明。
Related Reference	ACC Q939Y3 NITE Balhi_00220 PmId [11880037] Glycopeptide biosynthesis in Amycolatopsis mediterranei DSM5908: function of a halogenase and a haloperoxidase/perhydrolase. (Chem Biol. , 2002) [19998400] The thioesterase Bhp is involved in the formation of beta-hydroxytyrosine during balhimycin biosynthesis in Amycolatopsis balhimycina. (Chembiochem. , 2010) comment BLAST id88% Amycolatopsis balhimycina_bhp Putative hydrolase --- [PMID: 11880037](2002) bhaAの8.5ｋb下流にあるORF(bhp)が明らかになった。BhaAとBhpはbalhimycin生合成でのClの取り込みを担う酵素として検討され、BhaAのみがこれに必要とされることがわかった。 bhpでのin-frame deletion mutant(OP696)はbalhimycinを産生しなかったが、beta-hydroxytyrosineを補充するとbalhimycin産生を回復した。よってbhpはbalhimycinの前駆体であるbeta-hydroxytyrosineの生合成に関与する。 Bhpのアミノ酸配列にputative thioesterase domainが検出されることから、thioester結合の加水分解によりBpsDからbeta-hydroxylated tyrosineを放出する機能が推測される。 --- [PMID: 19998400](2010) Bhpは、S-L-tyrosyl-N-acetyl cysteamine thioester (L-Tyr-SNAC)の15倍の効率で、S-beta-hydroxytyrosyl-N-acetyl cysteamine thioester (beta-OH-Tyr-SNAC)の加水分解を触媒することが示された。よってBhpは、beta-OH-Tyr-S-PCP → 遊離beta-hydroxytyrosine (beta-OH-Tyr)への加水分解を高い基質特異性で触媒すると想像される。PCPに結合したままではNRPSに移されることができないと強く示唆される。

Sequence

>putative thioesterase [PCZA361.30]
MLMTTETGIRLSYHDHGDGSPVLLLTGTGAPSSVWDLHQVPVLRAAGFRVITMDNRGIPP
SDEGTDGFTIDDLVADVAALIEHLGVAPCRVVGTSMGSYIAQELALAHPELLDAVVLMAA
CGRSSLVQRVLAEGEAKLIELGTELPPGYLAAVRAMHNLGPATLADDDLTGDWLDLFEAS
DNWGPGVRAQLQLSALPDRIDAYRAIKVPCHVISFEHDLVAPPSAGRELAAAIPGATHRT
IPGCGHFGYLENPEAVNRELLRFLRAESAARLEETA

>putative thioesterase [PCZA361.30]
ATGCTGATGACAACTGAGACCGGGATCCGGTTGTCGTACCACGACCATGGCGACGGTTCG
CCTGTCCTGTTGCTGACCGGCACCGGGGCGCCGAGCTCGGTATGGGACCTGCACCAGGTG
CCCGTGCTGCGCGCCGCCGGGTTCCGGGTGATCACCATGGACAACCGTGGCATCCCGCCA
AGCGACGAAGGCACGGACGGGTTCACCATCGACGACCTCGTCGCGGACGTGGCCGCCCTG
ATCGAGCACCTCGGTGTGGCGCCGTGCCGCGTGGTCGGCACCTCGATGGGCTCGTACATC
GCACAGGAGCTGGCACTCGCGCACCCGGAGCTGCTGGACGCGGTCGTGCTCATGGCGGCC
TGCGGCAGGAGCAGCCTCGTCCAGCGGGTGCTCGCGGAGGGCGAGGCGAAGCTGATCGAA
CTGGGCACCGAGCTGCCACCGGGCTACCTCGCCGCCGTTCGCGCCATGCACAACCTCGGG
CCCGCGACGCTCGCCGACGACGACCTCACCGGCGACTGGCTTGACTTGTTCGAGGCGTCG
GACAACTGGGGTCCGGGAGTTCGGGCGCAGCTGCAGCTGAGCGCGTTGCCCGACCGCATC
GACGCCTACCGTGCGATCAAAGTGCCCTGCCACGTCATCTCGTTCGAGCACGACCTCGTG
GCGCCCCCGTCAGCTGGACGGGAGCTGGCCGCCGCGATTCCCGGCGCCACGCACCGCACC
ATCCCCGGTTGCGGGCACTTCGGCTACTTGGAGAACCCGGAAGCGGTGAACCGTGAGCTG
CTCCGGTTCCTCCGCGCCGAGTCCGCCGCGCGACTGGAGGAGACCGCATGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000073 Alpha/beta hydrolase fold-1 (Domain) PR00111 ABHYDROLASE IPR000639 Epoxide hydrolase-like (Family) PR00412 EPOXHYDRLASE
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Chlor_00180 Chlor_00200