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メタロチオネイン

概要

メタロチオネインとは 61-68 アミノ酸残基で構成される低分子の金属結合タンパク。 植物ではこれをファイトケラチンと呼んでいる。

機能に関する知見

機能を示すメカニズム

アミノ酸配列のおよそ 1/3 がシステインで構成されており、チオール基に Zn2+、Cu2+、Cd2+ などの重金属を捕捉して金属イオンをキレート化合物に変えることで弱毒化する。 微生物の持つ金属耐性メカニズムの一つ、"細胞内での隔離"に関与し、ファイトレメディエーションへの活用が期待されている。
いずれの生物種にも見出されており、構造の特徴から 3つのクラスに分類されている。 class I と II は遺伝子にコードされているが、class III は非翻訳的に合成される。
  • class I: ウマ腎臓由来 MT-1B に類似した Cys 局在を示すペプチド。哺乳類や甲殻類など動物が持っている。
  • class II: class I以外の多様なペプチドが含まれる。fungi から Cyanobacteria まで多様な生物がもつ。
    バクテリアのメタロチオネインを持つのは主に Cyanobacteria と Proteobacteria。
    Structure of bacterial metallothionein, and taxonomic distribution of metallothionein family 14 (as of May 2013).
    Structure of bacterial metallothionein, and taxonomic distribution of metallothionein family 14 (as of May 2013).
    Structured phylogenetic tree of bacterial metallothioneins.
    Structured phylogenetic tree of bacterial metallothioneins. --Škutková (2010) Fig 3.
  • class III: gamma-glutamylcystein units で構成されるポリペプチド。植物のファイトケラチンが含まれる。
    classI, IIとは異なり、直接遺伝子上にコードされておらず、非翻訳的に合成される。フィトケラチン合成酵素がグルタチオンを基質として合成する。
    Biosynthesis of phytochelatin in higher plants.
    Biosynthesis of phytochelatin in higher plants. --Inouhe (2005). Fig 1.
    EC 2.3.2.15
    phytochelatin synthase (glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase)
    Reaction: glutathione + [Glu(-Cys)]n-Gly = Gly + [Glu(-Cys)]n+1-Gly
    この酵素に対応するIPR007719 Phytochelatin synthase はバクテリアでも保存されおり、その中のNostoc sp. strain PCC 7120 で活性が検証されている。
    alr0975 (primitive phytochelatin synthase) は phytochelatin synthase activity を有しないが、glutathione から γ-glutamylcysteine への変換を触媒する。 toxic metal exposureへの応答性はなし、との報告。--Harada (2004).

機能を持つことが知られている生物

  • class I: ウマ腎臓由来 MT-1B に類似した Cys 局在を示すタイプ。哺乳類や甲殻類など動物が持っている。
  • class II: class I以外の多様なタイプ。fungi から Cyanobacteria まで多様な生物が持つ。
    バクテリアのメタロチオネインは主に Cyanobacteria と Proteobacteria で保存されている。
  • class III: 非翻訳的に合成されるポリペプチド。植物のファイトケラチンが代表例。

参考文献

  • Robinson, N. J. et al. (2001). Microbial metallothioneins. Adv Microb Physiol. 44:183-213. PMID: 11407113
  • Harada, E. et al. (2004). A cyanobacterial protein with similarity to phytochelatin synthases catalyzes the conversion of glutathione to γ-glutamylcysteine and lacks phytochelatin synthase activity. Phytochemistry. 65(24):3179-3185. PMID: 15561184
  • Inouhe, M. (2005). Phytochelatins. Braz. J. Plant Physiol. 17(1):65-78.

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（更新日 2014/03/12）