Rubra_00150 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces achromogenes var. rubradiris
Strain	NRRL 3061 (=NBRC 14000)
Entry name	Rubradirin
Contig	AJ871581
Start / Stop / Direction	31,059 / 32,153 / + [in whole cluster] 31,059 / 32,153 / + [in contig]
Location	31059..32153 [in whole cluster] 31059..32153 [in contig]
Type	CDS
Length	1,095 bp (364 aa)

Annotation

Category	2.2 modification addition of starter unit
Product	putative UDP-glucose C-3 dehydrogenase
Product (GenBank)	putative oxidoreductase
Gene
Gene (GenBank)	rubL
EC number
Keyword	AHBA
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q2PC75 PmId [18080113] Biosynthesis of rubradirin as an ansamycin antibiotic from Streptomyces achromogenes var. rubradiris NRRL3061. (Arch Microbiol. , 2008) comment Rubradirin生合成clusterの報告。配列比較からのProposed function RubL: Oxidoreductase rifamycin産生株で見つかっているAHBA biosynthetic genes, rifK, L, M, N, G, H, and Jの産物と高度な相同性を示す（rubNを除く）6つの遺伝子がrubradirin生合成gene clusterにある。 rubK, rubL, rubM, and rubNはsingle operon。
Related Reference	ACC Q7BUE1 NITE Rifam_00320 PmId [11278540] Mutational analysis and reconstituted expression of the biosynthetic genes involved in the formation of 3-amino-5-hydroxybenzoic acid, the starter unit of rifamycin biosynthesis in amycolatopsis Mediterranei S699. (J Biol Chem. , 2001) [12207504] Kanosamine biosynthesis: a likely source of the aminoshikimate pathway's nitrogen atom. (J Am Chem Soc. , 2002) [12207505] Characterization of the early stage aminoshikimate pathway in the formation of 3-amino-5-hydroxybenzoic acid: the RifN protein specifically converts kanosamine into kanosamine 6-phosphate. (J Am Chem Soc. , 2002) [21081954] The biosynthesis of 3-amino-5-hydroxybenzoic acid (AHBA), the precursor of mC7N units in ansamycin and mitomycin antibiotics: a review. (J Antibiot (Tokyo). , 2011) comment 2nd, 58%, 1e-101 Amycolatopsis mediterranei _rifL RifL [Rifam_00320]UDP-glucose C-3 dehydrogenase --- [PMID: 11278540](2001) rifamycinと関連ansamycinsのPKS starter 3-amino-5-hydroxybenzoic acid (AHBA)の生合成経路について調査。関連遺伝子の不活化、異種性発現、中間体を基質とした反応確認など。 RifL: oxidoreductase rifLは、PKSのstarter unitであるAHBAの合成に必要十分な7genes(rifG, H, J, K, L, M, N)のひとつだが、rifH, G, Jと異なりshikimate pathway関連遺伝子には似ていない。 rifL mutantの実験から、aminoDAHP形成への関与やAHBA synthaseの酵素活性に影響を及ぼすことが示唆されている。 --- [PMID: 12207504](2002) UDP-6,6-[2H2]-glucose, NAD, glutamine; A.mediterranei cell-free extractでのincubateで、6,6-[2H2]-kanosamineが生成された。 --- [PMID: 12207505](2002) A.mediterraneiのrifN mutantは、rifLとrifMのmutant両方を相補してrifamycin B産生を回復することができたので、RifLとRifMは経路においてRifNより前で機能しなくてはいけない。 E.coliで一緒に発現されたとき、RifKとRifLはcomplexを形成し、UDP-glu依存的にNAD+→NADH形成を触媒するとの記載があるが、この論文そのものではなく非公開データや[PMID: 12207504]からのコメント。schemaあり。 --- [PMID: 21081954](2011) AHBA生合成に関するreview. A. mediterraneiにおけるAHBA形成のcomplete pathwayが示されている(Fig. 9)。発現、精製したoxidoreductase候補RifLに活性が見られないことから、RifLが不安定であり、2つめの機能として酸化されたUDP-glucoseにNを動員するとされるRifKとcomplexを形成して安定化すると考えられる。 rifKLの同時発現で得られたタンパクは、UDP-glucoseでNAD+→NADHする活性が見られたが、dTDP-glucoseでは見られない。この反応にglutamineを加えると活性は拡大する。よってglutamineがN源である。 RifL: UDP-D-glucose + NAD+ → UDP-3-keto-D-glucose + NADH RifK: UDP-3-keto-D-glucose + glutamine → UDP-kanosamine

Sequence

>putative UDP-glucose C-3 dehydrogenase [putative oxidoreductase]
MRIRTVLVGFGWSGREIWLPRLMANGDYEVVAAVDPDPARREAFTAATGRPAFGDVDALR
AEDADLALVASPNHLHAALARRLLTRGLATFVEKPVCLSSAEADRLAAAERAGGVPLLAG
SACRYRADVRALAGLAGELGHLRHIDLVWERACGVPRSQGWFTSRAEAGGGVLFDLGWHL
LDVLETVAGPLAFVQAAASTSYDHVNDPRWTAAWRHDQPVPELDADVEDTVRGFLVTGSG
LSVGLRASWATHAASHDVTEIRIEGSDDTAMLRSTFGFSPNREPRPRLSVVRRGRTSEIT
VPTEPIGAEYSRQLDDIRDHLADPSACGSAIAGVRRIVGTIEALYAASATPLLPAGPVMT
AAAT

>putative UDP-glucose C-3 dehydrogenase [putative oxidoreductase]
ATGAGGATCCGCACCGTACTGGTCGGGTTCGGGTGGTCCGGCCGAGAGATCTGGCTTCCT
CGTCTGATGGCAAACGGTGACTACGAGGTAGTGGCCGCGGTCGATCCGGATCCGGCCAGG
CGGGAGGCGTTCACCGCGGCGACCGGCCGTCCGGCCTTCGGCGACGTCGACGCGCTGCGG
GCCGAGGACGCCGACCTCGCGTTGGTCGCCTCGCCCAACCACCTGCACGCGGCGCTCGCG
CGACGTCTTCTCACCCGAGGTCTCGCCACCTTCGTGGAGAAGCCGGTCTGCCTCTCGAGC
GCGGAGGCGGACAGGCTGGCCGCGGCCGAGCGGGCAGGCGGCGTCCCGTTGCTGGCCGGA
AGTGCGTGCCGATACCGCGCGGACGTGCGGGCACTGGCCGGTCTGGCCGGCGAGCTCGGC
CACCTGCGCCACATCGACCTGGTGTGGGAACGGGCCTGCGGAGTGCCCCGGTCCCAGGGC
TGGTTCACCAGCCGGGCGGAGGCAGGCGGCGGGGTGCTGTTCGACCTCGGATGGCATCTG
CTCGATGTCCTGGAGACCGTCGCCGGGCCGTTGGCGTTCGTTCAGGCCGCCGCGTCCACC
TCGTACGACCACGTCAACGACCCGCGCTGGACGGCGGCCTGGCGGCATGATCAGCCGGTG
CCGGAACTCGACGCGGACGTCGAGGACACCGTGCGCGGCTTCCTGGTCACCGGCAGCGGT
CTGTCGGTGGGCCTTCGCGCCAGCTGGGCCACGCACGCGGCGAGCCATGACGTCACCGAG
ATCCGGATCGAGGGGAGTGACGACACCGCGATGCTCCGGTCCACCTTCGGCTTCAGCCCC
AATCGCGAGCCGCGGCCGCGGCTCAGCGTCGTCCGGCGGGGCCGGACGAGCGAGATCACG
GTCCCGACCGAGCCGATCGGCGCCGAGTACTCCCGTCAGCTCGACGACATCAGGGACCAC
CTCGCCGATCCGTCGGCGTGCGGATCCGCGATCGCGGGCGTGCGGCGGATCGTCGGCACG
ATCGAGGCGCTGTACGCGGCCTCGGCGACACCGCTGCTGCCCGCCGGGCCGGTCATGACC
GCGGCGGCGACCTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000683 Oxidoreductase, N-terminal (Domain) PF01408 GFO_IDH_MocA IPR004104 Oxidoreductase, C-terminal (Domain) PF02894 GFO_IDH_MocA_C IPR016040 NAD(P)-binding domain (Domain) G3DSA:3.40.50.720 NAD(P)-bd
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

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