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Rubra_00390 : CDS information

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Organism
StrainNRRL 3061 (=NBRC 14000)
Entry nameRubradirin
Contig
Start / Stop / Direction77,467 / 75,929 / - [in whole cluster]
77,467 / 75,929 / - [in contig]
Locationcomplement(75929..77467) [in whole cluster]
complement(75929..77467) [in contig]
TypeCDS
Length1,539 bp (512 aa)
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Category3.1 modification hydroxylation
Productputative hydroxylase
Product (GenBank)putative hydroxyphenylpropionate
Gene
Gene (GenBank)rubP1
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[18080113] Biosynthesis of rubradirin as an ansamycin antibiotic from Streptomyces achromogenes var. rubradiris NRRL3061. (Arch Microbiol. , 2008)
comment
Rubradirin生合成clusterの報告。

Table1>配列比較からの推定機能
RubP1(512aa): Hydroxyphenylpropionate hydroxylase (Rif19)

本文に詳細の記述はないが、Fig4においてRubAとRubBにおけるpolyketide鎖合成の間でRubP1が環形成をすると図示されている。
Related Reference
ACC
Q9AE02
NITE
Rifam_00520
PmId
[10430893] Direct evidence that the rifamycin polyketide synthase assembles polyketide chains processively. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 1999)
[16079331] Identification of tailoring genes involved in the modification of the polyketide backbone of rifamycin B by Amycolatopsis mediterranei S699. (Microbiology. , 2005)
comment
2nd(Q9AE02) 61%, 1e-157
Amycolatopsis mediterranei
Putative 3-(3-hydroxylphenyl) propionate hydroxylase
[Rifam_00520]putative hydroxylase_ORF19

---
[PMID: 10430893](1999)
PKSに関する報告。
rifD, E, Fのmutantにおいて産生されたtetra-decaketideにわたる直鎖状polyketidesからの考察。
tetraketideは非修飾aromatic chromophoreを有し、penta-decaketidesはnaphthoquinoneにoxidative cyclizationあり。よってこれらの修飾はPKSの組み立て中に行われている。

---
[PMID: 16079331](2005)
PKS後修飾に関するgenesの報告。
Orf19: 3-(3-hydroxyphenyl)propionate hydroxylase-like protein

orf19は3-(3-hydroxyphenyl)propionate hydroxylasesに相同性のあるタンパクをコードする。この酵素は、フェノール構造のhydroxylationを触媒するflavoproteinsのグループである。

orf19の破壊はrifamycin Bの産生を止め、tetraketides SY4b and desacetyl-SY4bの蓄積を引き起こした。AA配列alignmentや相補実験もしている。

以上から、rifamycinのnaphthalene環部分の形成はpolyketide鎖延伸の間(RifA:module3とRifB:module4の間)に起こり、Rif-Orf19によってACP-bound tetraketide内にhydroxyl基を導入し、続いて、酵素的または自発的にoxidation, cyclizationされてからRifBの反応へ進む、と提唱している。
ACC
Q84G20
NITE
Gelda2_00120
PmId
[16085885] Insights into the biosynthesis of the benzoquinone ansamycins geldanamycin and herbimycin, obtained by gene sequencing and disruption. (Appl Environ Microbiol. , 2005)
comment
7th(Q84G20) 44%, 1e-106
Streptomyces hygroscopicus_gdmM
GdmM

herbimycin(hbm)生合成gene clusterを同定し、近しく関連している化合物geldanamycin(gdm) clusterとの比較をしている。

rif19のhomologであるgdmMは、hbm clusterにhomologなし。herbimycinのC-17は酸化されていない。

gdmM不活化mutantは、nonbenzoquinoid geldanamycin analog (KOS-1806)をもたらす。この化合物はherbimycinと同じようにC-17での置換がない。

よってgdmMはC-17での酸化に関与すると提唱されている。
ACC
P77397
PmId
[9603882] Characterization of the hca cluster encoding the dioxygenolytic pathway for initial catabolism of 3-phenylpropionic acid in Escherichia coli K-12. (J Bacteriol. , 1998)
comment
131st, id34%, 3e-50
E.coli_mhpA
3-(3-hydroxy-phenyl)propionate/3-hydroxycinnamic acid hydroxylase(EC 1.14.13.127)

Catalyzes the insertion of one atom of molecular oxygen into position 2 of the phenyl ring of 3-(3-hydroxyphenyl)propionate (3-HPP) and hydroxycinnamic acid (3HCI).

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selected fasta
>putative hydroxylase [putative hydroxyphenylpropionate]
MAKRPGASVGSPDMASLTPRADVLVVGCGPSGAVLASLLARRNRRVIVLERHREVFGLPR
ATSFDGETARLLAAAGIGAGLPGISVPATGYQWHGADGQVLLDIAFSDTGRYGWPDANTM
HQPALERLLGAAVAAEPTVEVRRGLTVVGVDQTDGDVTATAEDETGATHTFRAGWLVGCD
GANSVVRELAAVPMTDLGFSFEWLLCDVLLHETREFAPTNLQLCDPARPTTLVGSGPDRR
RWEFMCLPGESAADMDSAETAWRLLAPHGVTPQTAKLLRSGVYRSHARWAQQWRQGRVLL
AGDAAHLMPPFAGQGMCSGIRDASNLAWKLDLVLGGRADERLLDTYTLERRSHTKAAVLA
SVKLGRVICVTDPAAAADRDAAILANGGGRRTPPPEATALATGLLRPGAGDVIGTGRFDD
LIPAGFLLITTEEPGTVSETRRTLLSRLGATVVHIGADEQTDSGYLGYLRDRGAASVLVR
PDYHVYGTAPAGAMTALLEELLDRLAPHRPSD
selected fasta
>putative hydroxylase [putative hydroxyphenylpropionate]
ATGGCCAAGCGCCCGGGCGCATCCGTAGGGTCGCCGGACATGGCCTCCCTGACTCCGCGC
GCCGACGTTCTGGTGGTCGGCTGCGGCCCTAGCGGTGCCGTGCTGGCGAGCCTGCTGGCC
CGCCGGAACCGCCGGGTGATCGTGCTCGAGCGGCATCGCGAGGTCTTCGGGCTGCCCCGG
GCCACCAGCTTCGACGGGGAGACCGCCCGGCTGCTGGCGGCGGCGGGGATCGGCGCCGGC
CTGCCCGGCATCTCGGTGCCCGCGACCGGCTACCAGTGGCACGGCGCGGACGGGCAGGTC
CTCCTGGACATCGCCTTCAGCGACACCGGCCGGTACGGGTGGCCGGACGCCAACACGATG
CACCAGCCCGCGCTGGAGCGGCTTCTGGGCGCCGCGGTGGCGGCCGAACCGACGGTTGAG
GTGCGCCGTGGCCTGACCGTCGTAGGCGTCGACCAGACCGACGGCGACGTCACCGCGACC
GCCGAGGACGAAACCGGCGCCACCCACACCTTCCGGGCCGGCTGGCTGGTCGGCTGCGAC
GGGGCGAACAGCGTCGTCCGCGAACTGGCCGCCGTGCCGATGACCGACCTGGGGTTCTCC
TTCGAGTGGCTGCTGTGCGACGTCCTGCTGCACGAGACACGCGAGTTCGCCCCGACCAAC
CTGCAGCTGTGCGACCCGGCCCGGCCCACGACACTGGTGGGCAGCGGACCCGACCGGCGG
CGCTGGGAGTTCATGTGCCTGCCGGGGGAGTCCGCCGCCGACATGGACAGCGCCGAGACG
GCGTGGCGGCTTCTGGCACCGCACGGCGTCACGCCGCAGACGGCGAAACTGCTGCGCAGC
GGGGTCTACCGGTCCCATGCCCGGTGGGCCCAGCAGTGGCGGCAGGGCCGGGTCCTCCTC
GCCGGGGACGCGGCCCATCTGATGCCACCGTTCGCCGGCCAGGGCATGTGCTCGGGCATC
CGCGACGCCAGCAACCTGGCATGGAAACTGGACCTGGTGCTCGGCGGCCGGGCCGACGAG
CGGCTGCTCGACACCTACACGCTGGAGCGGCGCAGCCACACCAAGGCCGCCGTCCTCGCC
TCCGTCAAGCTCGGCCGGGTCATCTGCGTGACCGACCCCGCCGCCGCGGCCGACCGCGAC
GCGGCGATCCTGGCCAACGGCGGCGGCCGCCGGACGCCACCGCCCGAGGCGACAGCGCTG
GCCACCGGGCTGCTCCGACCCGGAGCCGGTGACGTGATCGGCACCGGCCGGTTCGACGAC
CTGATCCCGGCGGGCTTCCTGCTGATCACCACTGAGGAACCCGGCACCGTCAGCGAGACC
CGGCGCACCCTGCTGTCCAGGCTCGGCGCCACCGTCGTCCACATCGGAGCCGACGAACAG
ACGGACAGCGGATACCTCGGCTACCTGCGGGACCGGGGCGCGGCCTCCGTTCTGGTCCGG
CCGGACTACCACGTCTACGGCACCGCCCCCGCCGGCGCGATGACCGCGCTGCTGGAGGAA
CTGCTGGACCGGCTGGCGCCGCACCGCCCGTCAGACTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR002938 Monooxygenase, FAD-binding (Domain)
[21-358] 1.2e-61 PF01494
PF01494   FAD_binding_3
IPR003042 Aromatic-ring hydroxylase-like (Domain)
[22-44] 1.10000150671643e-34 PR00420 [172-187] 1.10000150671643e-34 PR00420 [295-310] 1.10000150671643e-34 PR00420 [310-326] 1.10000150671643e-34 PR00420 [328-346] 1.10000150671643e-34 PR00420
PR00420   RNGMNOXGNASE
SignalP
[1-36] 0.186 Signal
Bacteria, Gram-negative   
TMHMM No significant hit
Rubra_00380 Rubra_00380   Rubra_00400 Rubra_00400
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