Pikro_00050 Pikro_00050   Pikro_00070 Pikro_00070

Pikro_00060 : CDS information

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Organism
StrainATCC 15439
Entry namePikromycin
Contig
Start / Stop / Direction32,952 / 36,992 / + [in whole cluster]
32,952 / 36,992 / + [in contig]
Location32952..36992 [in whole cluster]
32952..36992 [in contig]
TypeCDS
Length4,041 bp (1,346 aa)
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Category1.1 PKS
Productpolyketide synthase
Product (GenBank)type I polyketide synthase PikAIV
Gene
Gene (GenBank)pikAIV
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
  • multifunctional polyketide synthase; harbours Pik module 6
Reference
ACC
PmId
[9770448] A gene cluster for macrolide antibiotic biosynthesis in Streptomyces venezuelae: architecture of metabolic diversity. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 1998)
[10421766] Elucidating the mechanism of chain termination switching in the picromycin/methymycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 1999)
[10662693] Formation of functional heterologous complexes using subunits from the picromycin, erythromycin and oleandomycin polyketide synthases. (Chem Biol. , 2000)
[10676969] Alternative modular polyketide synthase expression controls macrolactone structure. (Nature. , 2000)
[10713461] Genetic architecture of the polyketide synthases for methymycin and pikromycin series macrolides. (Gene. , 2000)
[12031664] The hidden steps of domain skipping: macrolactone ring size determination in the pikromycin modular polyketide synthase. (Chem Biol. , 2002)
[12379101] Expression, site-directed mutagenesis, and steady state kinetic analysis of the terminal thioesterase domain of the methymycin/picromycin polyketide synthase. (Biochemistry. , 2002)
[12379102] Insights into channel architecture and substrate specificity from crystal structures of two macrocycle-forming thioesterases of modular polyketide synthases. (Biochemistry. , 2002)
[12696866] Iterative chain elongation by a pikromycin monomodular polyketide synthase. (J Am Chem Soc. , 2003)
[12733905] Expression and kinetic analysis of the substrate specificity of modules 5 and 6 of the picromycin/methymycin polyketide synthase. (J Am Chem Soc. , 2003)
[14531700] Substrate recognition and channeling of monomodules from the pikromycin polyketide synthase. (J Am Chem Soc. , 2003)
[15941278] Biochemical investigation of pikromycin biosynthesis employing native penta- and hexaketide chain elongation intermediates. (J Am Chem Soc. , 2005)
[15969542] Chemoenzymatic synthesis of the polyketide macrolactone 10-deoxymethynolide. (J Am Chem Soc. , 2005)
[16969372] Structural basis for macrolactonization by the pikromycin thioesterase. (Nat Chem Biol. , 2006)
[17719493] Interrogating the molecular basis for multiple macrolactone ring formation by the pikromycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 2007)
[19810731] Synthesis and biochemical analysis of complex chain-elongation intermediates for interrogation of molecular specificity in the erythromycin and pikromycin polyketide synthases. (J Am Chem Soc. , 2009)
[23866020] Biocatalytic synthesis of pikromycin, methymycin, neomethymycin, novamethymycin, and ketomethymycin. (J Am Chem Soc. , 2013)
[25730816] Substrate controlled divergence in polyketide synthase catalysis. (J Am Chem Soc. , 2015)
[27277081] Thioesterase domain swapping of a linear polyketide tautomycetin with a macrocyclic polyketide pikromycin in Streptomyces sp. CK4412. (J Ind Microbiol Biotechnol. , 2016)
comment
2000-2003年は★Sherman DHらと、■Khosla C, Cane DEらの報告が並行している。

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★[PMID: 9770448](1998)
12員環骨格を持つmethymycin, neomethymycinと、14員環骨格を持つnarbomycin, pikromycinの生合成で共有されるclusterの同定。

PikAIV(1,346bp): PKS
Module 6; KS, AT(P), ACP, TE

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[PMID: 10421766](1999)
pikAI-AIVをS. lividansで異種性発現し、12員環前駆体10-deoxymethynolideと14員環前駆体narbonolideの産生を確認。Pik TEII thioesterase(pikAV)も同時に発現させると産生レベルは増加するが、2つの化合物の比率は変わらない。

類似構造をもたらす6-deoxyerythronolide B synthase (DEBS)のTE domainをpik TE domainで置換しても14員環macrolactonesしか形成されないことから、pik TE domainはpolyketide鎖長を決定せず、12員環と14員環の2つのマクロライドの形成にはPikAIII とPikAIV間のタンパク相互作用が関与すると考えられている。

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[PMID: 10662693](2000)
DEBSのmodule 6をpik PKSのmodule 6で置換してもpolyketideの産生は検出されなかった。原因は不明。

DEBSのmodule 5(eryKS5-AT5)とPik PKS module 5(pikKR5-ACP)でのmodule内fusionsにより、予測された3,6-dideoxy-3-oxo-erythronolide Bが産生された。pik PKSと同様に分離したsubunit構造であるほうが収量が高く、module間linkerが関与しているとされる。

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★[PMID: 10676969](2000)
PikAIVは、12員環マクロライドが産生される条件下では85Kのタンパクとして、14員環マクロライドが産生される条件下では110Kのタンパクとして得られた。600nt下流にスタートコドン候補があり、85KのタンパクはN末が欠けていると考えられた。これを遺伝子変異解析などで確認している。

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★[PMID: 10713461](2000)
・12員環＋14員環マクロライドを産生するS. venezuelae ATCC 15439
・主に12員環マクロライドを産生するS. venezuelae ATCC 15068
・14員環マクロライドのみを産生するS. narbonensis ATCC 19790
の3株のPKSの配列解析から、その産生調節の違いを検討している。

S. venezuelae ATCC 15439のpik clusterの5つの遺伝子座のうちPKSのpikAをシークエンスし、遺伝子構成を示している。

2つの異なる鎖長のpolyketideを産生するためにmodule 5 と module 6が分離していることは必須だが、それだけでは十分でない。pik TEII 単独ではpolyketide鎖長を決定する因子になりえない。

pikAIVのKS6内に下流の代替開始コドンを保存するS. narbonensisが14員環マクロライドしか産生できないのは、下流の代替開始コドンのためのRBSに変異があり、切断型を発現することができないからかもしれない。主に12員環マクロライドを産生するATCC 15068でも上流の翻訳開始位置は保存されているので、ホスト特異的な他の要素も存在している。

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★[PMID: 12031664](2002)
plasmid発現によるPikAIVの機能的なヘテロ二量体形成の結果から、12員環10-deoxymethynolideは環化・放出の前にPikAIV ACP6 domainに移動されるSkipping機構を提唱している。

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■[PMID: 12379101](2002) 本文未確認
methymycin/picromycin synthaseのTE domainを異種性発現し、得たタンパクでdiketide-N-acetylcysteamine (SNAC) thioestersを基質として特異性を調査している。site-directed mutagenesisにより、いくつかのactive siteの役割も確認している。

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■[PMID: 12379102](2002) 本文未確認
picromycin synthaseとDEBSに由来するTE domainsの結晶構造測定。

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★[PMID: 12696866](2003)
PikAIII と PikAIV をE. coliで過剰発現、精製。唯一の基質として (14)C-methylmalonyl-CoAを使用し、PikAIII のみ、またはPikAIII と PikAIVによるtriketide lactone産物形成を調査。

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■[PMID: 12733905](2003)
DEBSでの実験に倣い、基質特異性をdiketide-SNACを用いて調査している。
module 5 + TEは(2S,3R)-diketide-SNACから、module 6 + TEは(2S,3R)- and (2R,3S)-diketide-SNACから、triketide lactoneを形成した。

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★[PMID: 14531700](2003)
PMID: 12733905と同様の実験報告。TEを含んでいないが結果は同様である。
PikAIII (module 5) と PikAIV (module 6)によるtetraketide産物の形成もみている。

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★[PMID: 15941278](2005)
pantaketide and hexaketide-SNAC基質を合成して動態パラメータの検定と測定に使用し、PikAIII と PikAIVの極端な天然基質嗜好性を確認している。

PikAIII はTE domainを組み合わせたときにpentaketideを基質として、10-deoxymethynolideを産出する。
PikAIV（TEを含んでいる）はhexaketideを基質として、narbonolideを産出する。
PikAIII + PikAIV はpentaketideを基質として、10-deoxymethynolideとnarbonolideを産出する。

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★[PMID: 15969542](2005)
SNAC-seco-10-deoxymethynolideを合成し、精製したPik TE domainがこれを基質として10-deoxymethynolideを独占的に産出することを確認。

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★[PMID:16969372](2006)
pikromycin PKS TE domainによって触媒されるmacrolactone環形成の新しい機構的詳細について述べている。

親和標識された酵素と12員環macrolactone産物複合体の結晶構造から、環化メカニズムを提唱。
酵素での親水性バリアと基質の構造的制限が、macrolactone環形成を方向付ける渦巻いた立体配置を誘導するとしている。

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★[PMID: 17719493](2007)
in vitroにおける10-deoxymethynolideの産生にはPikAIVのKS, AT, ACP domainは必要とされないが、PikAIV TE domainは必須である。
PikAIII - PikAIV間のdocking-domainによるタンパク質間相互作用があることで、効率的に10-deoxymethynolideは産生される。
PikAIII のC末docking domainの過剰発現は、競合によりnarbonolide and 10-deoxymethynolide合成を減らす。

14員環骨格narbonolideの合成ではPikAIV(module 6)にあるすべてのdomainを使用する。
12員環骨格10-deoxymethynolideの合成での伸長はPikAIII (module5)で終了し、PikAIII に結合したhexaketideをTE domainが直接取り外せるような代替立体構造をPikAIVは採用すると考えられている。

この論文でのin vitroの実験とこれまでのin vivoの実験とでは矛盾があるのは認識しているが、どちらも除外されない。

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★[PMID: 19810731](2009)
6-deoxyerythronolide B synthase (DEBS)のためのpentapeptide中間体を合成。これを用いてDEBS3に含まれるmodule 5, module 6, TE domainの能力を確認。

DEBS と pikromycin PKSのmodule 5-6の基質特異性を探索するため、DEBS合成基質/pikromycin PKS module、pikromycin PKS合成基質/DEBS moduleの組み合わせで産物形成を調査。
各moduleはDEBS と pikromycin PKSで異なる基質認識を示した。pikromycin PKSはDEBS基質を受け入れて伸長できるが環化はできない。これは、C7-C9 enoneがTE domainによるpikromycin hexaketide中間体の環化に必須であるという仮説の確認となる。

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★[PMID: 23866020](2013)
効率的で測定可能な生体触媒システム開発を目的としている。

化学合成したpentaketide thioester化合物をPikAIII-TE or PikAIII-AIVで伸長、大環状化してmacrolactonsをin vitro形成。続いて、D-desosamine付加と水酸化のために全細胞生体触媒としてmutant(YJ112 or DHS2001)を使用し、macrolactonesからmacrolideへとin vivo形成している。

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★[PMID: 25730816](2015)

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★[PMID: 27277081](2016)
Tautomycetin (TMC)のTE domainを pikromycinのものと交換すると、通常の直線型TMCだけでなく、環状型のTMCも産生される。

close this sectionPKS/NRPS Module

6 methylmalonyl-CoA
KS35..411
AT562..871
ACP944..1017
TE1127..1335

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selected fasta
>polyketide synthase [type I polyketide synthase PikAIV]
MTSSNEQLVDALRASLKENEELRKESRRRADRRQEPMAIVGMSCRFAGGIRSPEDLWDAV
AAGKDLVSEVPEERGWDIDSLYDPVPGRKGTTYVRNAAFLDDAAGFDAAFFGISPREALA
MDPQQRQLLEASWEVFERAGIDPASVRGTDVGVYVGCGYQDYAPDIRVAPEGTGGYVVTG
NSSAVASGRIAYSLGLEGPAVTVDTACSSSLVALHLALKGLRNGDCSTALVGGVAVLATP
GAFIEFSSQQAMAADGRTKGFASAADGLAWGEGVAVLLLERLSDARRKGHRVLAVVRGSA
INQDGASNGLTAPHGPSQQHLIRQALADARLTSSDVDVVEGHGTGTRLGDPIEAQALLAT
YGQGRAPGQPLRLGTLKSNIGHTQAASGVAGVIKMVQALRHGVLPKTLHVDEPTDQVDWS
AGSVELLTEAVDWPERPGRLRRAGVSAFGVGGTNAHVVLEEAPAVEESPAVEPPAGGGVV
PWPVSAKTSAALDAQIGQLAAYAEDRTDVDPAVAARALVDSRTAMEHRAVAVGDSREALR
DALRMPEGLVRGTVTDPGRVAFVFPGQGTQWAGMGAELLDSSPEFAAAMAECETALSPYV
DWSLEAVVRQAPSAPTLDRVDVVQPVTFAVMVSLAKVWQHHGITPEAVIGHSQGEIAAAY
VAGALTLDDAARVVTLRSKSIAAHLAGKGGMISLALSEEATRQRIENLHGLSIAAVNGPT
ATVVSGDPTQIQELAQACEADGIRARIIPVDYASHSAHVETIENELADVLAGLSPQTPQV
PFFSTLEGTWITEPALDGGYWYRNLRHRVGFAPAVETLATDEGFTHFIEVSAHPVLTMTL
PDKVTGLATLRREDGGQHRLTTSLAEAWANGLALDWASLLPATGALSPAVPDLPTYAFQH
RSYWISPAGPGEAPAHTASGREAVAETGLAWGPGAEDLDEEGRRSAVLAMVMRQAASVLR
CDSPEEVPVDRPLREIGFDSLTAVDFRNRVNRLTGLQLPPTVVFQHPTPVALAERISDEL
AERNWAVAEPSDHEQAEEEKAAAPAGARSGADTGAGAGMFRALFRQAVEDDRYGEFLDVL
AEASAFRPQFASPEACSERLDPVLLAGGPTDRAEGRAVLVGCTGTAANGGPHEFLRLSTS
FQEERDFLAVPLPGYGTGTGTGTALLPADLDTALDAQARAILRAAGDAPVVLLGHSGGAL
LAHELAFRLERAHGAPPAGIVLVDPYPPGHQEPIEVWSRQLGEGLFAGELEPMSDARLLA
MGRYARFLAGPRPGRSSAPVLLVRASEPLGDWQEERGDWRAHWDLPHTVADVPGDHFTMM
RDHAPAVAEAVLSWLDAIEGIEGAGK
selected fasta
>polyketide synthase [type I polyketide synthase PikAIV]
ATGACGAGTTCCAACGAACAGTTGGTGGACGCTCTGCGCGCCTCTCTCAAGGAGAACGAA
GAACTCCGGAAAGAGAGCCGTCGCCGGGCCGACCGTCGGCAGGAGCCCATGGCGATCGTC
GGCATGAGCTGCCGGTTCGCGGGCGGAATCCGGTCCCCCGAGGACCTCTGGGACGCCGTC
GCCGCGGGCAAGGACCTGGTCTCCGAGGTACCGGAGGAGCGCGGCTGGGACATCGACTCC
CTCTACGACCCGGTGCCCGGGCGCAAGGGCACGACGTACGTCCGCAACGCCGCGTTCCTC
GACGACGCCGCCGGATTCGACGCGGCCTTCTTCGGGATCTCGCCGCGCGAGGCCCTCGCC
ATGGACCCGCAGCAGCGGCAGCTCCTCGAAGCCTCCTGGGAGGTCTTCGAGCGGGCCGGC
ATCGACCCCGCGTCGGTCCGCGGCACCGACGTCGGCGTGTACGTGGGCTGTGGCTACCAG
GACTACGCGCCGGACATCCGGGTCGCCCCCGAAGGCACCGGCGGTTACGTCGTCACCGGC
AACTCCTCCGCCGTGGCCTCCGGGCGCATCGCGTACTCCCTCGGCCTGGAGGGACCCGCC
GTGACCGTGGACACGGCGTGCTCCTCTTCGCTCGTCGCCCTGCACCTCGCCCTGAAGGGC
CTGCGGAACGGCGACTGCTCGACGGCACTCGTGGGCGGCGTGGCCGTCCTCGCGACGCCG
GGCGCGTTCATCGAGTTCAGCAGCCAGCAGGCCATGGCCGCCGACGGCCGGACCAAGGGC
TTCGCCTCGGCGGCGGACGGCCTCGCCTGGGGCGAGGGCGTCGCCGTACTCCTCCTCGAA
CGGCTCTCCGACGCGCGGCGCAAGGGCCACCGGGTCCTGGCCGTCGTGCGCGGCAGCGCC
ATCAACCAGGACGGCGCGAGCAACGGCCTCACGGCTCCGCACGGGCCCTCCCAGCAGCAC
CTGATCCGCCAGGCCCTGGCCGACGCGCGGCTCACGTCGAGCGACGTGGACGTCGTGGAG
GGCCACGGCACGGGGACCCGTCTCGGCGACCCGATCGAGGCGCAGGCGCTGCTCGCCACG
TACGGGCAGGGGCGCGCCCCGGGGCAGCCGCTGCGGCTGGGGACGCTGAAGTCGAACATC
GGGCACACGCAGGCCGCTTCGGGTGTCGCCGGTGTCATCAAGATGGTGCAGGCGCTGCGC
CACGGGGTGCTGCCGAAGACCCTGCACGTGGACGAGCCGACGGACCAGGTCGACTGGTCG
GCCGGTTCGGTCGAGCTGCTCACCGAGGCCGTGGACTGGCCGGAGCGGCCGGGCCGGCTC
CGCCGGGCGGGCGTCTCCGCGTTCGGCGTGGGCGGGACGAACGCGCACGTCGTCCTGGAG
GAGGCCCCGGCGGTCGAGGAGTCCCCTGCCGTCGAGCCGCCGGCCGGTGGCGGCGTGGTG
CCGTGGCCGGTGTCCGCGAAGACCTCGGCCGCACTGGACGCCCAGATCGGGCAGCTCGCC
GCATACGCGGAAGACCGCACGGACGTGGATCCGGCGGTGGCCGCCCGCGCCCTGGTCGAC
AGCCGTACGGCGATGGAGCACCGCGCGGTCGCGGTCGGCGACAGCCGGGAGGCACTGCGG
GACGCCCTGCGGATGCCGGAAGGACTGGTACGGGGCACGGTCACCGATCCGGGCCGGGTG
GCGTTCGTCTTCCCCGGCCAGGGCACGCAGTGGGCCGGCATGGGCGCCGAACTCCTCGAC
AGCTCACCCGAATTCGCCGCCGCCATGGCCGAATGCGAGACCGCACTCTCCCCGTACGTC
GACTGGTCTCTCGAAGCCGTCGTCCGACAGGCTCCCAGCGCACCGACACTCGACCGCGTC
GACGTCGTCCAGCCCGTCACCTTCGCCGTCATGGTCTCCCTCGCCAAGGTCTGGCAGCAC
CACGGCATCACCCCCGAGGCCGTCATCGGCCACTCCCAGGGCGAGATCGCCGCCGCGTAC
GTCGCCGGTGCCCTCACCCTCGACGACGCCGCTCGTGTCGTGACCCTCCGCAGCAAGTCC
ATCGCCGCCCACCTCGCCGGCAAGGGCGGCATGATCTCCCTCGCCCTCAGCGAGGAAGCC
ACCCGGCAGCGCATCGAGAACCTCCACGGACTGTCGATCGCCGCCGTCAACGGGCCTACC
GCCACCGTGGTTTCGGGCGACCCCACCCAGATCCAAGAACTTGCTCAGGCGTGTGAGGCC
GACGGCATCCGCGCACGGATCATCCCCGTCGACTACGCCTCCCACAGCGCCCACGTCGAG
ACCATCGAGAACGAACTCGCCGACGTCCTGGCGGGGTTGTCCCCCCAGACACCCCAGGTC
CCCTTCTTCTCCACCCTCGAAGGCACCTGGATCACCGAACCCGCCCTCGACGGCGGCTAC
TGGTACCGCAACCTCCGCCATCGTGTGGGCTTCGCCCCGGCCGTCGAGACCCTCGCCACC
GACGAAGGCTTCACCCACTTCATCGAGGTCAGCGCCCACCCCGTCCTCACCATGACCCTC
CCCGACAAGGTCACCGGCCTGGCCACCCTCCGACGCGAGGACGGCGGACAGCACCGCCTC
ACCACCTCCCTTGCCGAGGCCTGGGCCAACGGCCTCGCCCTCGACTGGGCCTCCCTCCTG
CCCGCCACGGGCGCCCTCAGCCCCGCCGTCCCCGACCTCCCGACGTACGCCTTCCAGCAC
CGCTCGTACTGGATCAGCCCCGCGGGTCCCGGCGAGGCGCCCGCGCACACCGCTTCCGGG
CGCGAGGCCGTCGCCGAGACGGGGCTCGCGTGGGGCCCGGGTGCCGAGGACCTCGACGAG
GAGGGCCGGCGCAGCGCCGTACTCGCGATGGTGATGCGGCAGGCGGCCTCCGTGCTCCGG
TGCGACTCGCCCGAAGAGGTCCCCGTCGACCGCCCGCTGCGGGAGATCGGCTTCGACTCG
CTGACCGCCGTCGACTTCCGCAACCGCGTCAACCGGCTGACCGGTCTCCAGCTGCCGCCC
ACCGTCGTGTTCCAGCACCCGACGCCCGTCGCGCTCGCCGAGCGCATCAGCGACGAGCTG
GCCGAGCGGAACTGGGCCGTCGCCGAGCCGTCGGATCACGAGCAGGCGGAGGAGGAGAAG
GCCGCCGCTCCGGCGGGGGCCCGCTCCGGGGCCGACACCGGCGCCGGCGCCGGGATGTTC
CGCGCCCTGTTCCGGCAGGCCGTGGAGGACGACCGGTACGGCGAGTTCCTCGACGTCCTC
GCCGAAGCCTCCGCGTTCCGCCCGCAGTTCGCCTCGCCCGAGGCCTGCTCGGAGCGGCTC
GACCCGGTGCTGCTCGCCGGCGGTCCGACGGACCGGGCGGAAGGCCGTGCCGTTCTCGTC
GGCTGCACCGGCACCGCGGCGAACGGCGGCCCGCACGAGTTCCTGCGGCTCAGCACCTCC
TTCCAGGAGGAGCGGGACTTCCTCGCCGTACCTCTCCCCGGCTACGGCACGGGTACGGGC
ACCGGCACGGCCCTCCTCCCGGCCGATCTCGACACCGCGCTCGACGCCCAGGCCCGGGCG
ATCCTCCGGGCCGCCGGGGACGCCCCGGTCGTCCTGCTCGGGCACTCCGGCGGCGCCCTG
CTCGCGCACGAGCTGGCCTTCCGCCTGGAGCGGGCGCACGGCGCGCCGCCGGCCGGGATC
GTCCTGGTCGACCCCTATCCGCCGGGCCATCAGGAGCCCATCGAGGTGTGGAGCAGGCAG
CTGGGCGAGGGCCTGTTCGCGGGCGAGCTGGAGCCGATGTCCGATGCGCGGCTGCTGGCC
ATGGGCCGGTACGCGCGGTTCCTCGCCGGCCCGCGGCCGGGCCGCAGCAGCGCGCCCGTG
CTTCTGGTCCGTGCCTCCGAACCGCTGGGCGACTGGCAGGAGGAGCGGGGCGACTGGCGT
GCCCACTGGGACCTTCCGCACACCGTCGCGGACGTGCCGGGCGACCACTTCACGATGATG
CGGGACCACGCGCCGGCCGTCGCCGAGGCCGTCCTCTCCTGGCTCGACGCCATCGAGGGC
ATCGAGGGGGCGGGCAAGTGA
[6] KS35..411
[6] AT562..871
[6] methylmalonyl-CoA752..756
[6] ACP944..1017
[6] TE1127..1335
[6] KS103..1233
[6] AT1684..2613
[6] methylmalonyl-CoA2254..2268
[6] ACP2830..3051
[6] TE3379..4005

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001031 Thioesterase (Domain)
[1127-1335] 1.5e-28 PF00975
PF00975   Thioesterase
IPR001227 Acyl transferase domain (Domain)
[555-684] 5.00000000000001e-71 G3DSA:3.40.366.10 [752-862] 5.00000000000001e-71 G3DSA:3.40.366.10
G3DSA:3.40.366.10   Ac_transferase_reg
IPR009081 Acyl carrier protein-like (Domain)
[944-1017] PS50075
PS50075   ACP_DOMAIN
[944-1022] 6.70000000000001e-19 G3DSA:1.10.1200.10
G3DSA:1.10.1200.10   ACP_like
[940-1054] 6.39998633403535e-20 SSF47336
SSF47336   ACP_like
[955-1016] 3.60000000000001e-12 PF00550
PF00550   PP-binding
IPR014030 Beta-ketoacyl synthase, N-terminal (Domain)
[35-285] 3.10000000000005e-89 PF00109
PF00109   ketoacyl-synt
IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
[293-411] 1.99999999999999e-46 PF02801
PF02801   Ketoacyl-synt_C
IPR014043 Acyl transferase (Domain)
[562-871] 1.60000000000002e-99 PF00698
PF00698   Acyl_transf_1
IPR016035 Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase (Domain)
[559-851] 1.49999648196323e-62 SSF52151
SSF52151   Acyl_Trfase/lysoPlipase
IPR016036 Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding (Domain)
[687-751] 9.30000048475975e-17 SSF55048
SSF55048   Malonyl_transacylase_ACP-bd
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[38-297] 8.39999999999977e-86 G3DSA:3.40.47.10 [298-464] 2.4e-62 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[27-464] 9.69997533354407e-99 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
IPR018201 Beta-ketoacyl synthase, active site (Active_site)
[198-214] PS00606
PS00606   B_KETOACYL_SYNTHASE
IPR020801 Polyketide synthase, acyl transferase domain (Domain)
[563-854] 4.30000170645869e-116 SM00827
SM00827   PKS_AT
IPR020802 Polyketide synthase, thioesterase domain (Domain)
[1120-1335] 5.29997329885557e-111 SM00824
SM00824   PKS_TE
IPR020806 Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain (Domain)
[948-1020] 2.800005042611e-28 SM00823
SM00823   PKS_PP
IPR020841 Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain (Domain)
[37-464] SM00825
SM00825   PKS_KS
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Pikro_00050 Pikro_00050   Pikro_00070 Pikro_00070
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