Pikro_00040 Pikro_00040   Pikro_00060 Pikro_00060

Pikro_00050 : CDS information

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Organism
StrainATCC 15439
Entry namePikromycin
Contig
Start / Stop / Direction28,161 / 32,849 / + [in whole cluster]
28,161 / 32,849 / + [in contig]
Location28161..32849 [in whole cluster]
28161..32849 [in contig]
TypeCDS
Length4,689 bp (1,562 aa)
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Category1.1 PKS
Productpolyketide synthase
Product (GenBank)type I polyketide synthase PikAIII
Gene
Gene (GenBank)pikAIII
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
  • multifunctional polyketide synthase; harbours Pik module 5
Reference
ACC
PmId
[9770448] A gene cluster for macrolide antibiotic biosynthesis in Streptomyces venezuelae: architecture of metabolic diversity. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 1998)
[10421766] Elucidating the mechanism of chain termination switching in the picromycin/methymycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 1999)
[10662693] Formation of functional heterologous complexes using subunits from the picromycin, erythromycin and oleandomycin polyketide synthases. (Chem Biol. , 2000)
[10713461] Genetic architecture of the polyketide synthases for methymycin and pikromycin series macrolides. (Gene. , 2000)
[12696866] Iterative chain elongation by a pikromycin monomodular polyketide synthase. (J Am Chem Soc. , 2003)
[12733905] Expression and kinetic analysis of the substrate specificity of modules 5 and 6 of the picromycin/methymycin polyketide synthase. (J Am Chem Soc. , 2003)
[14531700] Substrate recognition and channeling of monomodules from the pikromycin polyketide synthase. (J Am Chem Soc. , 2003)
[15941278] Biochemical investigation of pikromycin biosynthesis employing native penta- and hexaketide chain elongation intermediates. (J Am Chem Soc. , 2005)
[17719493] Interrogating the molecular basis for multiple macrolactone ring formation by the pikromycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 2007)
[19810731] Synthesis and biochemical analysis of complex chain-elongation intermediates for interrogation of molecular specificity in the erythromycin and pikromycin polyketide synthases. (J Am Chem Soc. , 2009)
[23866020] Biocatalytic synthesis of pikromycin, methymycin, neomethymycin, novamethymycin, and ketomethymycin. (J Am Chem Soc. , 2013)
[24965652] Structure of a modular polyketide synthase. (Nature. , 2014)
[24965656] Structural rearrangements of a polyketide synthase module during its catalytic cycle. (Nature. , 2014)
[25318851] Modular polyketide synthases (PKSs): a new model fits all? (Chembiochem. , 2014)
comment
[PMID: 9770448](1998)
12員環骨格を持つmethymycin, neomethymycinと、14員環骨格を持つnarbomycin, pikromycinの生合成で共有されるclusterの同定。

PikAIII (1,562bp): PKS
Module 5; KS, AT(P), KR, ACP

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[PMID: 10421766](1999)
pikAI-AIVをS. lividansで異種性発現し、12員環前駆体10-deoxymethynolideと14員環前駆体narbonolideの産生を確認。Pik TEII thioesterase(pikAV)も同時に発現させると産生レベルは増加するが、2つの化合物の比率は変わらない。

類似構造をもたらす6-deoxyerythronolide B synthase (DEBS)のTE domainをpik TE domainで置換しても14員環macrolactonesしか形成されないことから、pik TE domainはpolyketide鎖長を決定せず、12員環と14員環の2つのマクロライドの形成にはPikAIII とPikAIV間のタンパク相互作用が関与すると考えられている。

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[PMID: 10662693](2000)
DEBSのmodule 5(eryKS5-AT5)とPik PKS module 5(pikKR5-ACP)でのmodule内fusionsにより、予測された3,6-dideoxy-3-oxo-erythronolide Bが産生された。pik PKSと同様に分離したsubunit構造であるほうが収量が高く、module間linkerが関与しているとされる。

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[PMID: 10713461](2000)
・12員環＋14員環マクロライドを産生するS. venezuelae ATCC 15439
・主に12員環マクロライドを産生するS. venezuelae ATCC 15068
・14員環マクロライドのみを産生するS. narbonensis ATCC 19790
の3株のPKSの配列解析から、その産生調節の違いを検討している。

S. venezuelae ATCC 15439のpik clusterの5つの遺伝子座のうちPKSのpikAをシークエンスし、遺伝子構成を示している。

2つの異なる鎖長のpolyketideを産生するためにmodule 5 と module 6が分離していることは必須だが、それだけでは十分でない。

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[PMID: 12696866](2003)
PikAIII と PikAIV をE. coliで過剰発現、精製。唯一の基質として (14)C-methylmalonyl-CoAを使用し、PikAIII のみ、またはPikAIII と PikAIVによるtriketide lactone産物形成を調査。

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[PMID: 12733905](2003)
DEBSでの実験に倣い、基質特異性をdiketide-SNACを用いて調査している。
module 5 + TEは(2S,3R)-diketide-SNACから、module 6 + TEは(2S,3R)- and (2R,3S)-diketide-SNACから、triketide lactoneを形成した。

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[PMID: 14531700](2003)
PMID: 12733905と同様の実験報告。TEを含んでいないが結果は同様である。
PikAIII (module 5) と PikAIV (module 6)によるtetraketide産物の形成もみている。

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[PMID: 15941278](2005)
pantaketide and hexaketide-SNAC基質を合成して動態パラメータの検定と測定に使用し、PikAIII と PikAIVの極端な天然基質嗜好性を確認している。

PikAIII はTE domainを組み合わせたときにpentaketideを基質として、10-deoxymethynolideを産出する。
PikAIV（TEを含んでいる）はhexaketideを基質として、narbonolideを産出する。
PikAIII + PikAIV はpentaketideを基質として、10-deoxymethynolideとnarbonolideを産出する。

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[PMID: 17719493](2007)
in vitroにおける10-deoxymethynolideの産生にはPikAIVのKS, AT, ACP domainは必要とされないが、PikAIV TE domainは必須である。
PikAIII - PikAIV間のdocking-domainによるタンパク質間相互作用があることで、効率的に10-deoxymethynolideは産生される。
PikAIII のC末docking domainの過剰発現は、競合によりnarbonolide and 10-deoxymethynolide合成を減らす。

14員環骨格narbonolideの合成ではPikAIV(module 6)にあるすべてのdomainを使用する。
12員環骨格10-deoxymethynolideの合成での伸長はPikAIII (module5)で終了し、PikAIII に結合したhexaketideをTE domainが直接取り外せるような代替立体構造をPikAIVは採用すると考えられている。

この論文でのin vitroの実験とこれまでのin vivoの実験とでは矛盾があるのは認識しているが、どちらも除外されない。

---
[PMID: 19810731](2009)
6-deoxyerythronolide B synthase (DEBS)のためのpentapeptide中間体を合成。これを用いてDEBS3に含まれるmodule 5, module 6, TE domainの能力を確認。

DEBS と pikromycin PKSのmodule 5-6の基質特異性を探索するため、DEBS合成基質/pikromycin PKS module、pikromycin PKS合成基質/DEBS moduleの組み合わせで産物形成を調査。
各moduleはDEBS と pikromycin PKSで異なる基質認識を示した。pikromycin PKSはDEBS基質を受け入れて伸長できるが環化はできない。これは、C7-C9 enoneがTE domainによるpikromycin hexaketide中間体の環化に必須であるという仮説の確認となる。

---
[PMID: 23866020](2013)
効率的で測定可能な生体触媒システム開発を目的としている。

化学合成したpentaketide thioester化合物をPikAIII-TE or PikAIII-AIVで伸長、大環状化してmacrolactonsをin vitro形成。続いて、D-desosamine付加と水酸化のために全細胞生体触媒としてmutant(YJ112 or DHS2001)を使用し、macrolactonesからmacrolideへとin vivo形成している。

---
[PMID: 24965652](2014)
[PMID: 24965656](2014)
低温電子顕微鏡を用い、PikAIII に関する構造を測定している。基質処理のモデルを提唱。

---
[PMID: 25318851](2014)
上記PikAIII 構造モデルの報告をふまえ、過去10年での報告との矛盾について考察しているレビュー。

close this sectionPKS/NRPS Module

5 methylmalonyl-CoA
KS35..413
AT565..873
KR1116..1295
ACP1405..1475

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selected fasta
>polyketide synthase [type I polyketide synthase PikAIII]
MANNEDKLRDYLKRVTAELQQNTRRLREIEGRTHEPVAIVGMACRLPGGVASPEDLWQLV
AGDGDAISEFPQDRGWDVEGLYDPDPDASGRTYCRSGGFLHDAGEFDADFFGISPREALA
MDPQQRLSLTTAWEAIESAGIDPTALKGSGLGVFVGGWHTGYTSGQTTAVQSPELEGHLV
SGAALGFLSGRIAYVLGTDGPALTVDTACSSSLVALHLAVQALRKGECDMALAGGVTVMP
NADLFVQFSRQRGLAADGRSKAFATSADGFGPAEGAGVLLVERLSDARRNGHRILAVVRG
SAVNQDGASNGLTAPHGPSQQRVIRRALADARLAPGDVDVVEAHGTGTRLGDPIEAQALI
ATYGQEKSSEQPLRLGALKSNIGHTQAAAGVAGVIKMVQAMRHGLLPKTLHVDEPSDQID
WSAGTVELLTEAVDWPEKQDGGLRRAAVSSFGISGTNAHVVLEEAPAVEDSPAVEPPAGG
GVVPWPVSAKTPAALDAQIGQLAAYADGRTDVDPAVAARALVDSRTAMEHRAVAVGDSRE
ALRDALRMPEGLVRGTSSDVGRVAFVFPGQGTQWAGMGAELLDSSPEFAASMAECETALS
RYVDWSLEAVVRQEPGAPTLDRVDVVQPVTFAVMVSLAKVWQHHGITPQAVVGHSQGEIA
AAYVAGALTLDDAARVVTLRSKSIAAHLAGKGGMISLALDEAAVLKRLSDFDGLSVAAVN
GPTATVVSGDPTQIEELARTCEADGVRARIIPVDYASHSRQVEIIEKELAEVLAGLAPQA
PHVPFFSTLEGTWITEPVLDGTYWYRNLRHRVGFAPAVETLAVDGFTHFIEVSAHPVLTM
TLPETVTGLGTLRREQGGQERLVTSLAEAWANGLTIDWAPILPTATGHHPELPTYAFQTE
RFWLQSSAPTSAADDWRYRVEWKPLTASGQADLSGRWIVAVGSEPEAELLGALKAAGAEV
DVLEAGADDDREALAARLTALTTGDGFTGVVSLLDDLVPQVAWVQALGDAGIKAPLWSVT
QGAVSVGRLDTPADPDRAMLWGLGRVVALEHPERWAGLVDLPAQPDAAALAHLVTALSGA
TGEDQIAIRTTGLHARRLARAPLHGRRPTRDWQPHGTVLITGGTGALGSHAARWMAHHGA
EHLLLVSRSGEQAPGATQLTAELTASGARVTIAACDVADPHAMRTLLDAIPAETPLTAVV
HTAGAPGGDPLDVTGPEDIARILGAKTSGAEVLDDLLRGTPLDAFVLYSSNAGVWGSGSQ
GVYAAANAHLDALAARRRARGETATSVAWGLWAGDGMGRGADDAYWQRRGIRPMSPDRAL
DELAKALSHDETFVAVADVDWERFAPAFTVSRPSLLLDGVPEARQALAAPVGAPAPGDAA
VAPTGQSSALAAITALPEPERRPALLTLVRTHAAAVLGHSSPDRVAPGRAFTELGFDSLT
AVQLRNQLSTVVGNRLPATTVFDHPTPAALAAHLHEAYLAPAEPAPTDWEGRVRRALAEL
PLDRLRDAGVLDTVLRLTGIEPEPGSGGSDGGAADPGAEPEASIDDLDAEALIRMALGPR
NT
selected fasta
>polyketide synthase [type I polyketide synthase PikAIII]
ATGGCGAACAACGAAGACAAGCTCCGCGACTACCTCAAGCGCGTCACCGCCGAGCTGCAG
CAGAACACCAGGCGTCTGCGCGAGATCGAGGGACGCACGCACGAGCCGGTGGCGATCGTG
GGCATGGCCTGCCGCCTGCCGGGCGGTGTCGCCTCGCCCGAGGACCTGTGGCAGCTGGTG
GCCGGGGACGGGGACGCGATCTCGGAGTTCCCGCAGGACCGCGGCTGGGACGTGGAGGGG
CTGTACGACCCCGACCCGGACGCGTCCGGCAGGACGTACTGCCGGTCCGGCGGATTCCTG
CACGACGCCGGCGAGTTCGACGCCGACTTCTTCGGGATCTCGCCGCGCGAGGCCCTCGCC
ATGGACCCGCAGCAGCGACTGTCCCTCACCACCGCGTGGGAGGCGATCGAGAGCGCGGGC
ATCGACCCGACGGCCCTGAAGGGCAGCGGCCTCGGCGTCTTCGTCGGCGGCTGGCACACC
GGCTACACCTCGGGGCAGACCACCGCCGTGCAGTCGCCCGAGCTGGAGGGCCACCTGGTC
AGCGGCGCGGCGCTGGGCTTCCTGTCCGGCCGTATCGCGTACGTCCTCGGTACGGACGGA
CCGGCCCTGACCGTGGACACGGCCTGCTCGTCCTCGCTGGTCGCCCTGCACCTCGCCGTG
CAGGCCCTCCGCAAGGGCGAGTGCGACATGGCCCTCGCCGGTGGTGTCACGGTCATGCCC
AACGCGGACCTGTTCGTGCAGTTCAGCCGGCAGCGCGGGCTGGCCGCGGACGGCCGGTCG
AAGGCGTTCGCCACCTCGGCGGACGGCTTCGGCCCCGCGGAGGGCGCCGGAGTCCTGCTG
GTGGAGCGCCTGTCGGACGCCCGCCGCAACGGACACCGGATCCTCGCGGTCGTCCGCGGC
AGCGCGGTCAACCAGGACGGCGCCAGCAACGGCCTCACGGCTCCGCACGGGCCCTCCCAG
CAGCGCGTCATCCGACGGGCCCTGGCGGACGCCCGGCTCGCGCCGGGTGACGTGGACGTC
GTCGAGGCGCACGGCACGGGCACGCGGCTCGGCGACCCGATCGAGGCGCAGGCCCTCATC
GCCACCTACGGCCAGGAGAAGAGCAGCGAACAGCCGCTGAGGCTGGGCGCGTTGAAGTCG
AACATCGGGCACACGCAGGCCGCGGCCGGTGTCGCAGGTGTCATCAAGATGGTCCAGGCG
ATGCGCCACGGACTGCTGCCGAAGACGCTGCACGTCGACGAGCCCTCGGACCAGATCGAC
TGGTCGGCGGGCACGGTGGAACTCCTCACCGAGGCCGTCGACTGGCCGGAGAAGCAGGAC
GGCGGGCTGCGCCGCGCGGCTGTCTCCTCCTTCGGCATCAGCGGGACGAACGCGCACGTC
GTCCTGGAGGAGGCCCCGGCGGTCGAGGACTCCCCGGCCGTCGAGCCGCCGGCCGGTGGC
GGTGTGGTGCCGTGGCCGGTGTCCGCGAAGACTCCGGCCGCGCTGGACGCCCAGATCGGG
CAGCTCGCCGCGTACGCGGACGGTCGTACGGACGTGGATCCGGCGGTGGCCGCCCGCGCC
CTGGTCGACAGCCGTACGGCGATGGAGCACCGCGCGGTCGCGGTCGGCGACAGCCGGGAG
GCACTGCGGGACGCCCTGCGGATGCCGGAAGGACTGGTACGCGGCACGTCCTCGGACGTG
GGCCGGGTGGCGTTCGTCTTCCCCGGCCAGGGCACGCAGTGGGCCGGCATGGGCGCCGAA
CTCCTTGACAGCTCACCGGAGTTCGCTGCCTCGATGGCCGAATGCGAGACCGCGCTCTCC
CGCTACGTCGACTGGTCTCTTGAAGCCGTCGTCCGACAGGAACCCGGCGCACCCACGCTC
GACCGCGTCGACGTCGTCCAGCCCGTGACCTTCGCTGTCATGGTCTCGCTGGCGAAGGTC
TGGCAGCACCACGGCATCACCCCCCAGGCCGTCGTCGGCCACTCGCAGGGCGAGATCGCC
GCCGCGTACGTCGCCGGTGCACTCACCCTCGACGACGCCGCCCGCGTCGTCACCCTGCGC
AGCAAGTCCATCGCCGCCCACCTCGCCGGCAAGGGCGGCATGATCTCCCTCGCCCTCGAC
GAGGCGGCCGTCCTGAAGCGACTGAGCGACTTCGACGGACTCTCCGTCGCCGCCGTCAAC
GGCCCCACCGCCACCGTCGTCTCCGGCGACCCGACCCAGATCGAGGAACTCGCCCGCACC
TGCGAGGCCGACGGCGTCCGTGCGCGGATCATCCCGGTCGACTACGCCTCCCACAGCCGG
CAGGTCGAGATCATCGAGAAGGAGCTGGCCGAGGTCCTCGCCGGACTCGCCCCGCAGGCT
CCGCACGTGCCGTTCTTCTCCACCCTCGAAGGCACCTGGATCACCGAGCCGGTGCTCGAC
GGCACCTACTGGTACCGCAACCTGCGCCATCGCGTGGGCTTCGCCCCCGCCGTGGAGACC
TTGGCGGTTGACGGCTTCACCCACTTCATCGAGGTCAGCGCCCACCCCGTCCTCACCATG
ACCCTCCCCGAGACCGTCACCGGCCTCGGCACCCTCCGCCGCGAACAGGGAGGCCAGGAG
CGTCTGGTCACCTCACTCGCCGAAGCCTGGGCCAACGGCCTCACCATCGACTGGGCGCCC
ATCCTCCCCACCGCAACCGGCCACCACCCCGAGCTCCCCACCTACGCCTTCCAGACCGAG
CGCTTCTGGCTGCAGAGCTCCGCGCCCACCAGCGCCGCCGACGACTGGCGTTACCGCGTC
GAGTGGAAGCCGCTGACGGCCTCCGGCCAGGCGGACCTGTCCGGGCGGTGGATCGTCGCC
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GACGTACTGGAAGCCGGGGCGGACGACGACCGTGAGGCCCTCGCCGCCCGGCTCACCGCA
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CACGCCATGCGCACCCTCCTCGACGCCATCCCCGCCGAGACGCCCCTCACCGCCGTCGTC
CACACCGCCGGCGCACCGGGCGGCGATCCGCTGGACGTCACCGGCCCGGAGGACATCGCC
CGCATCCTGGGCGCGAAGACGAGCGGCGCCGAGGTCCTCGACGACCTGCTCCGCGGCACT
CCGCTGGACGCCTTCGTCCTCTACTCCTCGAACGCCGGGGTCTGGGGCAGCGGCAGCCAG
GGCGTCTACGCGGCGGCCAACGCCCACCTCGACGCGCTCGCCGCCCGGCGCCGCGCCCGG
GGCGAGACGGCGACCTCGGTCGCCTGGGGCCTCTGGGCCGGCGACGGCATGGGCCGGGGC
GCCGACGACGCGTACTGGCAGCGTCGCGGCATCCGTCCGATGAGCCCCGACCGCGCCCTG
GACGAACTGGCCAAGGCCCTGAGCCACGACGAGACCTTCGTCGCCGTGGCCGATGTCGAC
TGGGAGCGGTTCGCGCCCGCGTTCACGGTGTCCCGTCCCAGCCTTCTGCTCGACGGCGTC
CCGGAGGCCCGGCAGGCGCTCGCCGCACCCGTCGGTGCCCCGGCTCCCGGCGACGCCGCC
GTGGCGCCGACCGGGCAGTCGTCGGCGCTGGCCGCGATCACCGCGCTCCCCGAGCCCGAG
CGCCGGCCGGCGCTCCTCACCCTCGTCCGTACCCACGCGGCGGCCGTACTCGGCCATTCC
TCCCCCGACCGGGTGGCCCCCGGCCGTGCCTTCACCGAGCTCGGCTTCGACTCGCTGACG
GCCGTGCAGCTCCGCAACCAGCTCTCCACGGTGGTCGGCAACAGGCTCCCCGCCACCACG
GTCTTCGACCACCCGACGCCCGCCGCACTCGCCGCGCACCTCCACGAGGCGTACCTCGCA
CCGGCCGAGCCGGCCCCGACGGACTGGGAGGGGCGGGTGCGCCGGGCCCTGGCCGAACTG
CCCCTCGACCGGCTGCGGGACGCGGGGGTCCTCGACACCGTCCTGCGCCTCACCGGCATC
GAGCCCGAGCCGGGTTCCGGCGGTTCGGACGGCGGCGCCGCCGACCCTGGTGCGGAGCCG
GAGGCGTCGATCGACGACCTGGACGCCGAGGCCCTGATCCGGATGGCTCTCGGCCCCCGT
AACACCTGA
[5] KS35..413
[5] AT565..873
[5] methylmalonyl-CoA755..759
[5] KR1116..1295
[5] ACP1405..1475
[5] KS103..1239
[5] AT1693..2619
[5] methylmalonyl-CoA2263..2277
[5] KR3346..3885
[5] ACP4213..4425

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001227 Acyl transferase domain (Domain)
[558-687] 1.69999999999998e-71 G3DSA:3.40.366.10 [755-864] 1.69999999999998e-71 G3DSA:3.40.366.10
G3DSA:3.40.366.10   Ac_transferase_reg
IPR002198 Short-chain dehydrogenase/reductase SDR (Family)
[1116-1281] 8.60000000000005e-55 PF00106
PF00106   adh_short
IPR006162 Phosphopantetheine attachment site (PTM)
[1433-1448] PS00012
PS00012   PHOSPHOPANTETHEINE
IPR009081 Acyl carrier protein-like (Domain)
[1397-1492] 1.29999924468179e-23 SSF47336
SSF47336   ACP_like
[1405-1475] PS50075
PS50075   ACP_DOMAIN
[1409-1474] 4.1e-11 PF00550
PF00550   PP-binding
[1403-1476] 7.20000000000003e-21 G3DSA:1.10.1200.10
G3DSA:1.10.1200.10   ACP_like
IPR014030 Beta-ketoacyl synthase, N-terminal (Domain)
[35-287] 3.30000000000002e-94 PF00109
PF00109   ketoacyl-synt
IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
[295-413] 5.40000000000002e-49 PF02801
PF02801   Ketoacyl-synt_C
IPR014043 Acyl transferase (Domain)
[565-873] 7.09999999999991e-100 PF00698
PF00698   Acyl_transf_1
IPR015083 Polyketide synthase, docking (Domain)
[5-35] 5.29999657550189e-09 SSF101173
SSF101173   Polyketide_synth_docking
[3-28] 2e-11 PF08990
PF08990   Docking
IPR016035 Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase (Domain)
[562-853] 6.89998448199219e-64 SSF52151
SSF52151   Acyl_Trfase/lysoPlipase
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[690-754] 5.10001002358244e-17 SSF55048
SSF55048   Malonyl_transacylase_ACP-bd
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[37-299] 2.50000000000001e-86 G3DSA:3.40.47.10 [300-467] 2.29999999999998e-64 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[27-467] 1.59998835313644e-103 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
IPR016040 NAD(P)-binding domain (Domain)
[1116-1331] 2.50000000000001e-33 G3DSA:3.40.50.720
G3DSA:3.40.50.720   NAD(P)-bd
IPR018201 Beta-ketoacyl synthase, active site (Active_site)
[200-216] PS00606
PS00606   B_KETOACYL_SYNTHASE
IPR020801 Polyketide synthase, acyl transferase domain (Domain)
[566-856] 8.19994104549873e-117 SM00827
SM00827   PKS_AT
IPR020806 Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain (Domain)
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SM00823   PKS_PP
IPR020841 Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain (Domain)
[37-467] SM00825
SM00825   PKS_KS
IPR020842 Polyketide synthase/Fatty acid synthase, KR (Domain)
[1116-1295] 1.49999648196323e-45 SM00822
SM00822   PKS_KR
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Pikro_00040 Pikro_00040   Pikro_00060 Pikro_00060
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