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Fred_00080 : CDS information

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Organism
StrainATCC 49344
Entry nameFredericamycin
Contig
Start / Stop / Direction8,226 / 9,491 / + [in whole cluster]
8,226 / 9,491 / + [in contig]
Location8226..9491 [in whole cluster]
8226..9491 [in contig]
TypeCDS
Length1,266 bp (421 aa)
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Category1.1 PKS
Productpolyketide synthase beta-ketoacyl synthase subunit
Product (GenBank)3-ketoacyl-ACP synthase
GenefdmF
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
  • type II PKS
Note
Note (GenBank)
  • FdmF
Reference
ACC
PmId
[16305230] Cloning, sequencing, analysis, and heterologous expression of the fredericamycin biosynthetic gene cluster from Streptomyces griseus. (J Am Chem Soc. , 2005)
[21867917] Analysis of the ketosynthase-chain length factor heterodimer from the fredericamycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 2011)
comment
[PMID: 16305230](2005)
Fredericamycin(FDM) gene clusterの同定論文。

fdmF: KS alpha

fdmC-fdmT3のfragmentをS.albusへ導入し、FDM-A産生に十分であることを確認している。
dalta-fdmEFGHIJK mutantでFDM-A産生は完全になくなる。相補で回復。

FdmF(KS alpha), FdmG(KS beta=CLF), FdmH(ACP)からなるminimal FDM PKSが配列解析から同定されている。その他のtype II PKSのKS, CLFと相同性高い。

KS alphaが他と違う点は、putative active siteでtandem Cysを持つこと。他では後ろのC→Tが保存されている。その役割などは不明。

鎖長決定に関与するといわれているgatekeepers 7残基は、FdmFのG113, L117, Y195, V110, G196, FdmGのV145, Y142。

---
[PMID: 21867917](2011)
fdm PKSはC30という最も長いpolyketide骨格を合成することが予測されるでの注目されている。

fdm PKS伸長module: KS-CLF(fdmFG) + ACP(fdmH) + PPTase(fdmW)を含むplasmidをS. coelicolor CH999で発現すると、undecaketides(C22) と dodecaketide(C24)を産生。
さらにfdmS, fdmC(開始module), fdmOを追加しても、C24までの骨格しか合成できない。

この結果から、基質結合ポケットを拡大するような補助的な未同定タンパクがfdm gene clusterにあり、fdm KS-CLFの本来の鎖長特異性を修飾すると考えている。

close this sectionPKS/NRPS Module

KS4..375

close this sectionSequence

selected fasta
>polyketide synthase beta-ketoacyl synthase subunit [3-ketoacyl-ACP synthase]
MTARAVITGIGVVAPGRPGRENFWEMIVKGQTATRRITLFDPAPFRSRIGAECDFDPERN
GLSYQEMARTDRAGQFAIVAAREAVADSGMDLGAENAHRVGVSVGNGVGNAISMEQAYRT
VSDNGRRWLVDQEYAGPHLYSSVMSSSLAAEVAWATGAEGPATVVSSGCCAGIDAVGYAV
DLIREGSAEVMVAGATDAPIYPITVSCFDTLRASSTSNDDPEHACRPFDRRRNGLVLGEG
SAVFVVEELEHARRRGARIYCEVAGYSARANGYHMTGLRPDGREMGEAITAALDEARINP
DEVDYANAHGSGTKQNDRHETAAYKRSLGEHAYRIPVSSIKSMVGHSLGSIGSIEIAASA
LAIDRGTVPPTANYEERDPECDLDYVPGTAREAELDVVLSVGSGFGGFQSAVVLTSPRRI
A
selected fasta
>polyketide synthase beta-ketoacyl synthase subunit [3-ketoacyl-ACP synthase]
ATGACCGCACGTGCGGTGATCACCGGCATCGGCGTCGTCGCGCCGGGCCGGCCGGGGCGG
GAGAACTTCTGGGAGATGATCGTGAAGGGCCAAACGGCCACACGGCGCATCACCCTCTTC
GATCCGGCGCCTTTCCGCAGCCGCATAGGTGCCGAGTGCGACTTCGACCCCGAGCGCAAC
GGCCTGTCGTACCAGGAGATGGCCCGCACCGACCGGGCGGGCCAGTTCGCGATCGTCGCC
GCCCGGGAGGCGGTCGCGGACAGCGGCATGGACCTCGGCGCCGAGAACGCGCATCGGGTG
GGGGTCAGCGTCGGCAACGGCGTCGGGAACGCCATCTCCATGGAGCAGGCGTACCGGACC
GTCAGCGACAACGGCCGCCGGTGGCTGGTCGACCAGGAGTACGCGGGGCCGCACCTCTAC
TCGTCCGTGATGTCCAGCTCGCTGGCGGCCGAGGTGGCGTGGGCGACCGGCGCGGAGGGC
CCGGCGACGGTGGTCAGCTCGGGCTGCTGCGCGGGCATCGATGCGGTCGGGTACGCCGTC
GACCTGATCCGTGAGGGGTCGGCAGAGGTCATGGTGGCGGGCGCCACGGACGCGCCCATC
TACCCGATCACCGTCTCCTGCTTCGACACCCTGCGGGCCTCCTCCACCAGCAACGACGAC
CCCGAGCACGCCTGCCGTCCGTTCGACAGGCGGCGCAACGGCCTGGTGCTCGGCGAAGGC
TCCGCCGTCTTCGTCGTCGAGGAGCTGGAGCACGCCCGGCGGCGCGGCGCCCGGATCTAC
TGCGAGGTGGCGGGCTACTCGGCCCGCGCCAACGGTTACCACATGACCGGACTGCGGCCG
GACGGGCGGGAGATGGGCGAGGCGATCACCGCCGCGCTCGACGAGGCCCGGATCAACCCG
GACGAGGTCGACTACGCCAACGCGCACGGCTCCGGCACCAAGCAGAACGACCGCCATGAG
ACCGCGGCGTACAAGCGCAGTCTGGGCGAGCACGCCTACCGGATTCCGGTCAGCTCCATC
AAGTCCATGGTCGGTCACTCACTCGGCTCGATCGGCTCCATCGAGATCGCGGCCAGCGCG
CTGGCCATCGACCGCGGGACCGTACCGCCGACCGCCAACTACGAGGAGCGCGACCCCGAG
TGCGACCTCGACTACGTGCCGGGCACGGCGCGCGAGGCGGAGCTCGACGTGGTGCTCAGC
GTGGGCAGCGGCTTCGGCGGGTTCCAGAGCGCGGTGGTGCTCACCTCACCGAGGAGGATC
GCATGA
KS4..375
KS10..1125

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR014030 Beta-ketoacyl synthase, N-terminal (Domain)
[4-252] 3.2e-53 PF00109
PF00109   ketoacyl-synt
IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
[260-375] 1.2e-35 PF02801
PF02801   Ketoacyl-synt_C
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[3-265] 2.70000000000002e-61 G3DSA:3.40.47.10 [270-416] 1.09999999999999e-50 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[2-419] 4.30000170645869e-67 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Fred_00070 Fred_00070   Fred_00090 Fred_00090
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