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Enter_00060 : CDS information

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Organism
Strain
Entry nameEnterocin
Contig
Start / Stop / Direction7,058 / 5,856 / - [in whole cluster]
7,058 / 5,856 / - [in contig]
Locationcomplement(5856..7058) [in whole cluster]
complement(5856..7058) [in contig]
TypeCDS
Length1,203 bp (400 aa)
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Category2.2 modification addition of starter unit
Productputative 3-keto-3-phenylpropionyl-CoA thiolase
Product (GenBank)putative beta-oxoacyl-CoA thiolase EncJ
Gene
Gene (GenBank)encJ
EC number2.3.1.-
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[11137817] Cloning, sequencing and analysis of the enterocin biosynthesis gene cluster from the marine isolate 'Streptomyces maritimus': evidence for the derailment of an aromatic polyketide synthase. (Chem Biol. , 2000)
[12511484] Characterization of benzoyl coenzyme A biosynthesis genes in the enterocin-producing bacterium "Streptomyces maritimus". (J Bacteriol. , 2003)
comment
[PMID: 11137817](2000)
enterocin と wailupemycinsの生合成をコードするgene clusterの同定。

EncJ: beta-Oxoacyl-CoA thiolase
配列解析のみ。

PKS starter unitであるbenzoic acidの生合成経路(Figure 3)で、5番目の反応として
beta-ketophenylpropionyl-CoA → benzoyl-CoA を触媒すると考えられている。

---
同じ著者らの続報。
[PMID: 12511484](2003)
benzoyl-CoA生合成遺伝子についての報告。

EncJ: 3-Keto-3-phenylpropionyl-CoA thiolase

encH, encI, encJの破壊mutantは、benzoyl-CoA-primed enterocinの収量がwildより下がった。
encJ mutantはenterocin産生は減少するが、cinnamic acid産生は増える。
d5-benzoic acidの補充で、enterocin産生はwildレベルに回復する。

mutantで完全に抑制されないのは、一次代謝酵素が代替しているのかもしれない。
特にencJでは他のgenesと比べて25%しかenterocin産生の減少がないので、強い相補が考えられる。

EncJ はacyl-CoAsをもたらすbeta-ketothiolaseに似ているので、
3-keto-3-phenylpropionyl-CoA → benzoyl-CoA への直接変換を触媒すると予測される。
Related Reference
ACC
P0C7L2
PmId
[20660314] ( , )
comment
Blast 286th, id32%, 6e-23
E.coli_paaJ
3-oxoadipyl-CoA/3-oxo-5,6-dehydrosuberyl-CoA thiolase (EC 2.3.1.174)

---
[PMID: 17259607](2007)
paaE gene (formerly named paaJ)がコードするbeta-ketoadipyl-CoA thiolaseが、好気的フェニル酢酸分解経路の最終ステップとして、beta-ketoadipyl-CoA → succinyl-CoA + acetyl-CoA へのthiolytic cleavageを触媒することをin vivoと in vitro実験で明らかにした。

---
[PMID: 20660314](2010)
精製したPaaJを用いて、
3-oxo-5,6-dehydrosuberyl-CoA → 2,3-dehydroadipyl-CoA + acetyl-CoA
へのCoA消費が付随する完全な変換を確認している。

PaaJ はbeta-ketothiolaseで、[PMID: 17259607]で述べられているlast stepと、このstepの2つを担うとされている。共に基質をC2減らして、acetyl-CoAをもたらす反応。

PaaJ : 3-oxoadipyl-CoA/3-oxo-5,6-dehydrosuberyl-CoA thiolase

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selected fasta
>putative 3-keto-3-phenylpropionyl-CoA thiolase [putative beta-oxoacyl-CoA thiolase EncJ]
MTSGATYRDAAIPLTALWTSPFARWGGALSHLSSLDLAVAATGRALSERGIDRDTIEGMV
LGWTVPQPAIFYGATTLAARLGMPQVSGPMLNQACATSVAALHQAAAAVGTGVGPQLIVT
TDRTSNGPDLSWPSPAGSEQGPVRENWVRDSFSQDPVTGQSMLATAEAVAAECGFTRDDL
DALAVLRSEQYTAALSDDRTFQRDFMVGIEIEQDGLGTVRLLSDEGVRPVTADSAGQLPT
VRPGGVHTAATQTHPADGTAGALVTTTPCAREFADRGPIVRLVASGFARVEPARMPRALV
PAAQAALHAAGLKIDTMDAISTHNPFAVNDLYFARETGVTLEAMNASGCSLLFGHPQGPT
GLRTVTELAHVLKARGGGLGLFTGCAAGDTAAALIIEVTD
selected fasta
>putative 3-keto-3-phenylpropionyl-CoA thiolase [putative beta-oxoacyl-CoA thiolase EncJ]
ATGACGTCCGGGGCCACCTACCGTGATGCGGCCATTCCCCTGACGGCGCTGTGGACCTCG
CCCTTCGCGCGGTGGGGAGGCGCCCTGTCCCACCTCTCCAGCCTCGACCTGGCCGTGGCC
GCCACCGGCCGGGCACTGTCGGAGCGCGGCATCGACCGCGACACCATCGAGGGCATGGTG
CTGGGCTGGACCGTGCCGCAGCCCGCCATCTTCTACGGAGCCACCACGCTCGCGGCCCGA
CTGGGCATGCCCCAGGTCTCCGGACCGATGCTCAACCAAGCCTGCGCCACCTCCGTCGCG
GCCCTGCACCAGGCCGCCGCGGCAGTAGGAACAGGAGTCGGCCCACAACTGATCGTCACC
ACCGACCGCACCAGCAACGGCCCGGACCTCTCCTGGCCCTCACCCGCCGGTTCCGAGCAG
GGACCGGTGCGCGAGAACTGGGTACGCGACAGCTTCTCCCAGGACCCCGTCACCGGACAG
AGCATGCTCGCCACAGCCGAAGCCGTCGCGGCCGAGTGCGGCTTCACCCGCGACGACCTG
GATGCCCTCGCCGTCCTGCGCTCCGAGCAGTACACCGCCGCGCTCAGCGACGACCGCACC
TTCCAGCGTGACTTCATGGTCGGCATCGAGATCGAACAGGACGGGCTCGGCACCGTACGG
CTCTTGTCCGACGAAGGCGTGCGGCCGGTCACGGCCGACAGCGCCGGTCAACTCCCGACG
GTCCGCCCCGGCGGCGTCCACACCGCCGCCACGCAAACGCATCCCGCCGACGGCACAGCG
GGGGCCCTGGTGACCACGACACCGTGCGCCCGGGAATTCGCCGACCGCGGCCCGATCGTG
CGCCTGGTCGCATCCGGATTCGCCCGCGTGGAGCCGGCGCGCATGCCCAGGGCACTCGTT
CCGGCCGCGCAGGCGGCGCTGCACGCCGCCGGGCTGAAGATCGACACGATGGATGCCATC
AGCACCCACAACCCCTTCGCGGTGAACGACCTGTACTTCGCCCGGGAAACCGGGGTGACG
CTGGAGGCCATGAACGCGTCCGGCTGCAGCCTCCTCTTCGGACACCCCCAAGGCCCGACC
GGGCTGCGGACGGTCACGGAACTCGCACACGTACTGAAGGCACGAGGCGGAGGGCTGGGA
CTGTTCACCGGGTGCGCCGCAGGGGACACCGCGGCAGCACTGATCATCGAAGTGACCGAC
TGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR002155 Thiolase (Family)
[9-400] 6.40004254961849e-111 PIRSF000429
PIRSF000429   Ac-CoA_Ac_transf
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[20-129] 2.2e-16 G3DSA:3.40.47.10 [159-200] 1.3e-31 G3DSA:3.40.47.10 [201-271] 2.2e-16 G3DSA:3.40.47.10 [285-396] 1.3e-31 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[11-274] 2.69998997787809e-33 SSF53901 [277-399] 8.49999291746323e-30 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
IPR020615 Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site (Active_site)
[91-109] PS00098
PS00098   THIOLASE_1
IPR020616 Thiolase, N-terminal (Domain)
[20-265] 1.7e-16 PF00108
PF00108   Thiolase_N
IPR020617 Thiolase, C-terminal (Domain)
[279-397] 1.9e-21 PF02803
PF02803   Thiolase_C
SignalP
[1-40] 0.383 Signal
Bacteria, Gram-positive   
[1-40] 0.815 Signal
Eukaryota   
TMHMM No significant hit
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