Alip_00190 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces aureofaciens
Strain	Tü117
Entry name	Alpha-lipomycin
Contig	DQ176871
Start / Stop / Direction	63,125 / 61,941 / - [in whole cluster] 63,125 / 61,941 / - [in contig]
Location	complement(61941..63125) [in whole cluster] complement(61941..63125) [in contig]
Type	CDS
Length	1,185 bp (394 aa)

Annotation

Category	5.1 general function
Product	putative S12 family peptidase
Product (GenBank)	LipX4
Gene
Gene (GenBank)	lipX4
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q30CR6 PmId [16723573] Biosynthetic gene cluster for the polyenoyltetramic acid alpha-lipomycin. (Antimicrob Agents Chemother. , 2006) comment alpha-lipomycin生合成遺伝子クラスターに関する文献。 lipX4(394 aa) lipX4自体の機能は予測されておらず、文献中ではS. fradiaeのdipeptidil carboxypeptidase DdcAに似ているとの記載のみ。
Related Reference	ACC P94288 PmId [8939979] An alkaline D-stereospecific endopeptidase with beta-lactamase activity from Bacillus cereus. (J Biol Chem. , 1996) comment <Alkaline D-peptidase(adp), Bacillus cereus, BLAST 181; id=38%> Bacillus cereusにおける、菌体外に分泌される新規のAlkaline D-Stereospecific Endopeptidaseに関する文献。培養液より酵素を精製し、諸性質を調べている。また、遺伝子をクローニングしている。この酵素はampicillinやpenicillin Gに対してbeta-lactamase 活性を有しており、carboxypeptidase DD や D-aminopeptidase活性は測定されなかった事が示されている。
	ACC Q93I82 PmId [14612229] Genes for an alkaline D-stereospecific endopeptidase and its homolog are located in tandem on Bacillus cereus genome. (FEMS Microbiol Lett. , 2003) comment <Alkaline D-peptidase homolog(adp2), Bacillus cereus, BLAST 210; id=40%> Bacillus cereusにおいて、Alkaline D-peptidase homolog (adp2)の遺伝子をクローニングして、Escherichia coli でリコンビナントとして発現させて精製し、諸性質を調べている。 Adp2は(D-Phe)3, (D-Phe)4, (D-Phe)6に対してはhydrolyzing activity を示したが、(L-Phe)4, D-Phe-NH2, L-Phe-NH2に対しては活性を持たなかった事が示されている。
	ACC P15555 PmId [3830154] Primary structure of the Streptomyces R61 extracellular DD-peptidase. 1. Cloning into Streptomyces lividans and nucleotide sequence of the gene. (Eur J Biochem. , 1987) [3030739] Primary structure of the Streptomyces R61 extracellular DD-peptidase. 2. Amino acid sequence data. (Eur J Biochem. , 1987) [2175384] Transcriptional analysis of the DD-peptidase/penicillin-binding protein-encoding dac gene of Streptomyces R61: use of the promoter and signal sequences in a secretion vector. (Mol Gen Genet. , 1990) [7490745] The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution. (J Mol Biol. , 1995) comment <D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase, Streptomyces sp., BLAST 283; id=32%> -- [PMID: 3830154](1987) Streptomyces sp.のDD-peptidaseの遺伝子をStreptomyces lividansにクローニングし、配列を決定している。 -- [PMID: 3030739](1987) アミノ酸配列を決定している。 -- [PMID: 2175384](1990) S1 mappingによるプロモーター解析をしている。 -- [PMID: 7490745](1995) X線結晶構造解析が行われている。

Sequence

>putative S12 family peptidase [LipX4]
MTSTLRKHLVMALGVATLLTAEVVPAIAQPAAPSPAEQLRQDTKAIHALGVSGVQARVIA
PDGRQSVATSGTADLNTGRPVSSGGYFRMASTSKTLVATVVLQLEAEGRLSLDDTVDHWL
PGVVRGNGNDGSRVTIHHLLQHTSGIRDALPGYTTPEEYYQQRHIIYEPKQLVDLAMAHE
PEDFVPGKGWAYSNTGYVLLDMIIQKATGHPAHQEIKNRILGPLGLDRTRWVGASPTLPR
PHAQAYQLFGPGSRVDVTDQIPVDYANLSWVTTTRDENRFFRALLDGRLLPARQLAKMKQ
TVAVSAEVQELWPDGRYGLGLVERPLGCGGTYWSHEGGDGGYITLNGVTDDGRRSAVVSM
SEARGDTKEHILEQENAASALIDHALCAGGPNTR

>putative S12 family peptidase [LipX4]
ATGACTTCGACTCTGAGGAAGCACCTGGTCATGGCACTCGGTGTCGCTACGCTGCTCACC
GCCGAGGTGGTCCCCGCCATCGCTCAGCCGGCCGCTCCCTCCCCGGCGGAGCAGTTACGT
CAGGACACCAAGGCGATCCACGCCCTCGGCGTGAGCGGTGTGCAGGCCCGCGTGATCGCG
CCTGACGGTCGGCAGTCGGTCGCCACCAGCGGTACCGCCGACCTGAACACCGGCCGCCCG
GTCTCTTCCGGCGGCTACTTCCGCATGGCCAGCACGTCCAAGACGCTGGTCGCCACCGTG
GTCCTCCAACTGGAGGCCGAGGGCAGACTGTCCCTGGACGACACGGTCGACCACTGGCTT
CCCGGAGTGGTGCGGGGCAACGGCAACGACGGCAGCCGGGTCACCATCCACCACCTGCTC
CAGCACACCAGCGGTATCCGGGACGCCCTGCCCGGATACACCACGCCGGAGGAGTACTAC
CAGCAGCGCCACATCATCTACGAACCCAAGCAGCTGGTCGACCTCGCCATGGCTCATGAG
CCCGAGGACTTCGTGCCCGGCAAGGGCTGGGCGTACTCCAACACCGGCTACGTCCTGCTC
GACATGATCATCCAGAAGGCCACCGGTCACCCAGCTCACCAAGAGATCAAGAACCGCATC
CTGGGCCCGCTGGGCCTCGACCGGACCCGGTGGGTGGGCGCTTCGCCCACCCTGCCCCGG
CCTCACGCCCAGGCTTACCAGCTCTTCGGCCCCGGTTCCCGGGTGGATGTCACCGACCAG
ATACCGGTGGACTACGCGAACCTTTCGTGGGTCACGACCACTCGGGATGAGAACCGCTTC
TTCCGCGCGCTGCTCGACGGCCGCCTGCTGCCGGCAAGGCAGCTGGCCAAGATGAAGCAG
ACCGTCGCCGTGAGTGCGGAGGTCCAAGAGCTGTGGCCGGACGGCCGATACGGGCTCGGC
CTGGTCGAACGCCCCCTGGGATGCGGGGGAACCTACTGGAGCCATGAGGGCGGGGACGGC
GGCTACATCACCCTCAACGGCGTCACCGATGACGGGCGTCGAAGCGCTGTGGTCTCCATG
TCCGAGGCCCGCGGCGACACCAAGGAGCACATACTGGAGCAGGAGAACGCGGCCAGCGCC
CTGATCGACCACGCACTGTGCGCCGGGGGCCCCAACACCCGGTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR001466 Beta-lactamase-related (Domain) PF00144 Beta-lactamase IPR012338 Beta-lactamase/transpeptidase-like (Domain) SSF56601 PBP_transp_fold G3DSA:3.40.710.10 G3DSA:3.40.710.10
SignalP	Eukaryota Bacteria, Gram-positive Bacteria, Gram-negative
TMHMM	No significant hit

Alip_00180 Alip_00200