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Avil_00180 : CDS information

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Organism
StrainTü57
Entry nameAvilamycin
Contig
Start / Stop / Direction13,784 / 15,007 / + [in whole cluster]
13,784 / 15,007 / + [in contig]
Location13784..15007 [in whole cluster]
13784..15007 [in contig]
TypeCDS
Length1,224 bp (407 aa)
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Category2.3 modification addition of sugar moiety
ProductNDP-hexose C-3 C-methyltransferase
Product (GenBank)methyltransferase
Gene
Gene (GenBank)aviG1
EC number2.1.1.-
Keyword
  • 2-deoxy-D-evalose
Note
Note (GenBank)
  • AviG1
Reference
ACC
PmId
[11410376] Biosynthesis of the orthosomycin antibiotic avilamycin A: deductions from the molecular analysis of the avi biosynthetic gene cluster of Streptomyces viridochromogenes Tu57 and production of new antibiotics. (Chem Biol. , 2001)
[11832501] Analysis of a C-methyltransferase gene (aviG1) involved in avilamycin biosynthesis in Streptomyces viridochromogenes Tu57 and complementation of a Saccharopolyspora erythraea eryBIII mutant by aviG1. (Microbiology. , 2002)
comment
[PMID:11410376]
avilamycin A生合成遺伝子クラスターの報告。

AviG1:TylCIII from S. fradiae [Proposed function:Sugar-biosynthesis (2-deoxy-D-evalose)]

このORFについて機能解析はされていない。
AviG1によるメチル化とAviZ1あるいはAviZ2によるketoreductaseにより、C-3 positionがメチル化された2-deoxy-D-evalose moietyの生合成が完了すると推定している。


[PMID:11832501]
AviG1の機能解析の報告。

aviG1不活性化株は、avilamycin生産が見られなかった。
aviG1不活性化株、erythromycin eryBIII mutant 335に対する相補実験で、それぞれの機能を回復した。

AviG1は2-deoxy-D-evalose 生合成のC-3 positionでメチル化反応すると想定され、aviG1不活性化によりevaloseの合成あるいはこの糖の付着のいずれかが妨げられるためavilamycin生産が出来なくなると推測された。また、aviG1不活性化株はerythromycin Aの生産を少量確認した(data not shown)ことから、L-mycarose生合成に関与する可能性を示した。
Related Reference
ACC
A4F7P8
PmId
[15610855] Engineering biosynthetic pathways for deoxysugars: branched-chain sugar pathways and derivatives from the antitumor tetracenomycin. (Chem Biol. , 2004)
comment
Saccharopolyspora erythraea
NDP-4-keto-2,6-dideoxyhexose 3-C-methyltransferase_eryBIII

ery genesを含むplasmidを構築。
その結果から、
EryBIII はL-中間体で働かない。
C-3でequatorial OH基を所有するNDP-2,6-dideoxy-D-sugar基質を変換できない。

よってC-3でaxialなOH基を持つNDP-2,6-dideoxy-D-sugarで働くC-3-methyltransferaseである。
そのためEryBVII による5-epimerizationは、3-C-methylateされた基質に起こる。
ACC
Q9XC68
PmId
[11180386] Insights into the Branched-Chain Formation of Mycarose: Methylation Catalyzed by an (S)-Adenosylmethionine-Dependent Methyltransferase We are grateful to Dr. Eugene Seno and the Lilly Research Laboratories for their generous gift of the plasmid pHJL311 and to the National Institutes of Health for grants (GM 35 906 and 54 346). H.-w.L. also thanks the National Institute of General Medical Sciences for a MERIT Award. T.M.H. was a trainee of the National Institute of General Medical Sciences (Biotechnology Training Grant: 2 T32 GM08347). (Angew Chem Int Ed Engl. , 2001)
comment
Streptomyces fradiae_tylCIII
NDP-hexose 3-C-methyltransferase TylCIII

abstract:
TylC3は(S)-adenosylmethylthionine(AdoMet)-dependent enzymeで、L-mycaroseの生合成においてmethyl分枝の付着を触媒する。
C-3 methylationは立体配置の反転を進め、いかなるcofactorsの補助も必要としない。
代謝回転速度は1.4±0.1 min-1

この論文を引用しているEryBIII に関する論文によると、axial立体配置でのC-3 OH基を持つD-sugarを基質とするようだ。

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selected fasta
>NDP-hexose C-3 C-methyltransferase [methyltransferase]
MSTTGHSTVIDRCRICDNTELLPVLDLGPQALTGVFPRTRGEDVPYVPLELVRCSPGGCE
LVQLRHTADFGLMYGEGYGYRSSLNRSMADHLRGKVAAITGLVDLGPGDLVVDIGSNDGT
LLAAYPADGPRLVGVDPAATVFAASYPPGVELIPDFFAYDLLGGRRAKVVTSIAMFYDLP
RPMEFMREVGRLLTDDGIWVTEQSYLPAMLHACAYDVVCHEHLDYYGLRQIEWMAERTGL
KVVDAELTPVYGGSLSLVLARRGSSRQVNEPALARIRAGETDLPYAEFARRTEESRDRLL
EFLTASRDKGLHTLGYGASTKGNVILQYCGLDETLLPCIAEVNEDKFGCYTPGTNIPIVS
EEEARALEPDQFLVLPWIYRDAMVARERDFLASGGSLVFPLPTLEVV
selected fasta
>NDP-hexose C-3 C-methyltransferase [methyltransferase]
ATGAGCACGACCGGTCACTCGACCGTCATCGACCGTTGCCGGATCTGCGACAACACCGAG
TTGCTGCCCGTGCTCGACCTCGGACCGCAGGCCCTCACCGGCGTGTTCCCGCGGACCCGC
GGCGAGGACGTGCCGTACGTTCCGCTGGAGCTGGTGCGCTGCTCGCCCGGCGGTTGCGAA
CTGGTGCAGCTGCGCCACACCGCCGACTTCGGCCTCATGTACGGCGAGGGCTACGGCTAC
CGGTCCAGCCTCAACCGCTCCATGGCGGACCACCTGCGCGGCAAGGTCGCCGCCATCACC
GGCCTGGTCGACCTCGGCCCCGGCGACCTGGTCGTGGACATCGGCAGCAACGACGGCACC
CTGCTGGCGGCCTACCCCGCCGACGGGCCCCGCCTGGTCGGAGTGGACCCCGCCGCCACC
GTCTTCGCCGCGTCCTACCCGCCGGGCGTCGAGCTGATCCCCGACTTCTTCGCATACGAC
CTGCTCGGCGGGCGCCGCGCCAAGGTCGTCACCTCGATCGCGATGTTCTACGACCTGCCG
CGTCCCATGGAGTTCATGCGGGAGGTCGGCCGCCTGCTGACGGACGACGGCATCTGGGTG
ACCGAGCAGAGCTATCTGCCCGCGATGCTCCACGCCTGCGCCTACGACGTGGTCTGCCAC
GAGCACCTGGACTACTACGGGCTGCGCCAGATCGAGTGGATGGCCGAGCGCACCGGCCTG
AAGGTGGTGGATGCCGAGCTGACCCCCGTCTACGGCGGAAGCCTCTCGCTCGTGCTGGCC
CGCCGCGGCTCCTCTCGCCAGGTCAACGAGCCGGCGCTGGCCCGCATCCGCGCCGGAGAG
ACGGACCTGCCCTACGCGGAGTTCGCCCGGCGGACCGAGGAGTCCCGTGACCGACTCCTG
GAATTCCTCACCGCCTCGCGGGACAAGGGGCTGCACACCCTTGGCTACGGCGCCTCGACG
AAGGGCAACGTCATCCTGCAGTACTGCGGCCTGGACGAGACGCTCCTGCCCTGCATCGCC
GAGGTGAACGAGGACAAGTTCGGCTGCTACACGCCCGGCACGAACATCCCGATCGTCTCC
GAGGAGGAGGCCCGGGCGCTTGAGCCCGACCAGTTCCTGGTCCTCCCGTGGATCTACCGG
GACGCGATGGTCGCCCGGGAACGCGACTTCCTGGCCTCCGGAGGCAGCCTGGTCTTTCCG
CTGCCCACGCTGGAAGTTGTGTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR013630 Methyltransferase putative zinc binding domain (Domain)
[13-75] 1.3e-21 PF08421
PF08421   Methyltransf_13
IPR013691 C-methyltransferase (Domain)
[249-402] 8.70000000000003e-51 PF08484
PF08484   Methyltransf_14
SignalP
[1-41] 0.117 Signal
Eukaryota   
TMHMM No significant hit
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