Griseo_00220 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces sp.
Strain	JP95
Entry name	Griseorhodin A
Contig	AF509565
Start / Stop / Direction	26,118 / 24,529 / - [in whole cluster] 26,118 / 24,529 / - [in contig]
Location	complement(24529..26118) [in whole cluster] complement(24529..26118) [in contig]
Type	CDS
Length	1,590 bp (529 aa)

Annotation

Category	3.1 modification hydroxylation
Product	putative hydroxylase
Product (GenBank)	putative FAD-dependent oxidoreductase GrhO9
Gene
Gene (GenBank)	grhO9
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q8KSX0 PmId [12323376] A gene cluster from a marine Streptomyces encoding the biosynthesis of the aromatic spiroketal polyketide griseorhodin A. (Chem Biol. , 2002) [19175308] Cleavage of four carbon-carbon bonds during biosynthesis of the griseorhodin a spiroketal pharmacophore. (J Am Chem Soc. , 2009) comment [PMID:12323376](2002) griseorhodin A生合成gene clusterのクローニング、シークエンス、異種性発現。 GrhO9: FAD-dependent monooxygenase 配列解析のみ。 GrhO5, GrhO8 and GrhO9は芳香族systemsのhydroxylationsに関連したFAD-dependent monooxygenasesに有意な相同性あり。 GrhO5, GrhO8, and/or GrhO9が5つのring hydroxylationsをたぶん触媒する。 --- [PMID: 19175308](2009) grhO9: FAD-dependent oxygenase grhO9 mutantはC27H21O10のcompound13を蓄積。この化合物は中間体collinone(O12)よりOが少ないので、生合成経路の上流に割り当てられる。 GrhM→GrhO8→GrhO9
Related Reference	ACC Q8KSX1 NITE Griseo_00210 comment Blast 3rd, id47%, 1e-114 grh cluster内homolog grhO8
	ACC Q8KSX7 NITE Griseo_00150 comment Blast 8th, id44%, 2e-97 grh cluster内homolog grhO5
	ACC Q2PWU9 PmId [8830701] ( , ) [16751499] ( , ) comment Blast 4th, id45%, 1e-107 Burkholderia sp. DNT_dntB 4-methyl-5-nitrocatechol monooxygenase -- [PMID:8830701](1996) 4-methyl-5-nitrocatechol → 2-hydroxy-5-methylquinoneへのNO2基を除去を伴う変換を触媒する4-methyl-5-nitrocatechol monooxygenase DntBタンパクの分離、精製、シークエンス、活性測定。 -- [PMID:16751499](2006) DntBは基質幅が狭いが、他の基質も受け入れるDntB M22L/L380Iを形成して活性をwildと比較している。 4-Methyl-5-nitrocatechol, 4-nitrocatechol, 4-nitrophenol, 3-methyl-4-nitrophenol を基質とした初速度測定をしている。
	ACC P39888 PmId [8509339] ( , ) comment Blast 7th, 43%, 1e-100 Streptomyces glaucescens_tcmG Tetracenomycin polyketide synthesis hydroxylase tcmG(EC 1.14.13.-) Streptomyces lividans におけるtcmGとtcmPの異種性発現と、E.coliでのtcmPの異種性発現から、・tcmPがO-methyltransferaseとしてコードされ、tetracenomycin (TCM) EのC-9 COOH基のmethylationを触媒してTCM A2を得る。・TcmGがTCM A2のpositions C-4, C-4a, and C-12aでのhydroxylationを担い、TCM Cを形成する。ということを確立。これらはTCM C生合成の最終2stepsである。
	ACC Q9L4Y1 NITE Ello_00070 PmId [11325225] Cloning, sequencing, and heterologous expression of the elmGHIJ genes involved in the biosynthesis of the polyketide antibiotic elloramycin from Streptomyces olivaceus Tu2353. (J Nat Prod. , 2001) comment Blast 21st, id41%, 1e-90 Streptomyces olivaceus_elmG Tcm B2 oxygenase Elloramycin A産生に関連するcosmid clone 16F4からの遺伝子同定、配列解析とその遺伝子の異種性発現。 ElmG: tetracenomycin B2 oxygenase elloramycinのaglycon 8-demethyltetracenomycin C (8-DMTC)は、tetracenomycin Cと8-OH基が違うだけ。よってElmGは、tetracenomycin(Tcm) B2 → 8-DMTCへの変換を担うと提唱されている。この反応は、C-4, C-4a, C-12aでのtriple hydroxylation. ElmGの基質として提唱されているTcmB2は入手不可能なので、ElmG酵素活性測定の基質にはTcmA2を使用。S.lividansで過剰発現、精製されたElmGは、TcmA2を同じ場所でtriple hydroxylationしたTcmCへと変換することをHPLC測定にて確認している。NADP or NADPHをelectron donorとして利用し、O2分子を必要とする。 8-DMTCがelloramycin aglyconeであることが確認されていることからTcmB2が直接triple hydroxylationされると判断し、基質名をTcmB2としている。

Sequence

>putative hydroxylase [putative FAD-dependent oxidoreductase GrhO9]
MAERTDVLIVGGSMVGLAQALFLAQQGIRSILVERHTHISAHPRAQAASPRTMELMRALG
LEQKVRARENPHAQYGDILQVESLTGRELGRFDGPFRHDPNEVSTTGWTLIGQDRFEPVL
RAKAEELGADIRFATEMVSYEQDADGVTAVLRDVRGGEETEVEAAYLVAADGFRSTVRDG
LGIGTHGQGVFGRQMNVIFHAALDPYVAERRFFLCFVSNDRVKGVLGRLDDGDRWVLAPS
LPPEKTHAAYSEEDCVAMVRAAVGVPDLDVAVESSTSWEVAARIADRFRSGRVFLAGDAA
HVMPPTGGFGGNMGVQDAHNLAWKLAAVLRGQAGPALLDTYEEERVPVAEFTVEQGVIRY
LQRSGLDEEVAARHRPETTVLFGHVYRSGGVLAESGGEDGPPVEDPTQPSGRPGARAPHV
ELRVGGVDTPLHDLLRGGWWLLAGPDAGLWERAAAQVSRLTGLVVDFHRVGGEEPVETVE
GFLKKYGITTGGAVLVRPDGFVAWRAAGQPADPAVELSAVVHRLLGRPA

>putative hydroxylase [putative FAD-dependent oxidoreductase GrhO9]
GTGGCGGAGCGAACCGACGTACTGATCGTGGGCGGCAGCATGGTGGGCCTCGCCCAGGCC
CTGTTCCTCGCCCAGCAGGGCATCCGGTCGATCCTGGTGGAGCGCCATACGCACATCTCG
GCGCACCCCCGGGCCCAGGCGGCCAGCCCCCGCACGATGGAGCTGATGCGCGCGCTGGGG
CTGGAGCAGAAGGTGCGCGCGCGGGAGAACCCGCACGCGCAGTACGGCGACATCCTCCAG
GTGGAGTCGCTGACGGGCCGTGAACTGGGCCGGTTCGACGGGCCGTTCCGGCACGACCCG
AACGAGGTGAGCACGACCGGCTGGACCCTGATCGGCCAGGACCGGTTCGAGCCCGTGCTG
CGCGCCAAGGCCGAGGAGCTGGGCGCGGACATCCGGTTCGCCACCGAGATGGTGTCCTAC
GAGCAGGACGCCGACGGGGTCACCGCGGTGCTGCGGGACGTGCGCGGGGGAGAGGAGACC
GAGGTCGAGGCCGCGTACCTGGTCGCGGCGGACGGCTTCCGCAGCACCGTCCGCGACGGA
CTGGGGATCGGCACCCACGGACAGGGCGTCTTCGGCCGCCAGATGAACGTCATCTTCCAC
GCCGCGCTCGACCCGTACGTTGCGGAGCGCCGGTTCTTCCTCTGCTTCGTCAGCAACGAC
CGGGTCAAGGGCGTCCTCGGCCGGCTCGACGACGGGGACCGCTGGGTGCTGGCTCCGAGC
CTGCCGCCCGAGAAGACGCACGCCGCGTACTCCGAGGAGGACTGCGTCGCCATGGTGCGC
GCCGCGGTCGGCGTACCGGACCTGGACGTGGCCGTGGAGTCCAGCACGAGCTGGGAGGTG
GCCGCCCGGATCGCCGACCGGTTCCGTTCGGGACGGGTGTTCCTGGCCGGTGACGCGGCC
CATGTGATGCCGCCCACCGGGGGGTTCGGCGGCAACATGGGGGTGCAGGACGCGCACAAC
CTGGCGTGGAAGCTGGCGGCGGTCCTGCGGGGGCAGGCGGGCCCCGCCCTGCTGGACACC
TACGAGGAGGAGCGCGTCCCGGTCGCGGAGTTCACCGTGGAGCAGGGCGTCATCCGCTAT
CTGCAGCGCAGCGGTCTGGACGAGGAGGTCGCGGCCCGCCACCGGCCGGAGACCACGGTG
CTGTTCGGCCACGTCTACCGCTCGGGCGGGGTGCTGGCGGAGTCCGGCGGCGAGGACGGC
CCCCCGGTGGAGGACCCGACCCAGCCGTCCGGCCGCCCCGGCGCCCGCGCGCCCCACGTC
GAGCTGCGCGTCGGCGGTGTGGACACCCCGCTGCACGACCTGCTCAGGGGCGGCTGGTGG
CTGCTGGCCGGCCCGGACGCCGGGCTGTGGGAGCGGGCGGCCGCCCAGGTGTCCCGGCTC
ACCGGCCTCGTGGTCGACTTCCACCGGGTGGGCGGTGAGGAGCCGGTCGAGACAGTCGAG
GGCTTCCTGAAGAAGTACGGCATCACGACCGGCGGCGCGGTCCTGGTCCGCCCGGACGGG
TTCGTCGCCTGGCGCGCGGCCGGGCAGCCGGCGGACCCGGCGGTCGAACTCTCGGCGGTC
GTCCACCGGTTGCTGGGGCGCCCGGCCTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR002938 Monooxygenase, FAD-binding (Domain) PF01494 FAD_binding_3 IPR003042 Aromatic-ring hydroxylase-like (Domain) PR00420 RNGMNOXGNASE
SignalP	Eukaryota
TMHMM	Transmembrane 1

Griseo_00210 Griseo_00230