Medem_00270 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces sp.
Strain	AM-7161
Entry name	Medermycin
Contig	AB103463
Start / Stop / Direction	25,400 / 26,419 / + [in whole cluster] 25,400 / 26,419 / + [in contig]
Location	25400..26419 [in whole cluster] 25400..26419 [in contig]
Type	CDS
Length	1,020 bp (339 aa)

Annotation

Category	3.3 modification reduction
Product	putative oxidoreductase
Product (GenBank)	enoyl reductase
Gene
Gene (GenBank)	med-ORF9
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q7WT15 PmId [12855716] Cloning, sequencing and heterologous expression of the medermycin biosynthetic gene cluster of Streptomyces sp. AM-7161: towards comparative analysis of the benzoisochromanequinone gene clusters. (Microbiology. , 2003) comment entire medermycin(med) biosynthetic gene clusterの報告。 Streptomyces coelicolor CH999でmed clusterを発現してmedermycin産生を確認している。 ORF9: enoyl reductase 配列解析のみ。actVI-ORF2 homologue. act clusterでの提唱[PMID: 10805574]を参照している。
Related Reference	ACC Q53927 NITE Actino_00040 PmId [7929165] DNA sequence and functions of the actVI region of the actinorhodin biosynthetic gene cluster of Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 1994) [10805574] Chemical characterisation of disruptants of the Streptomyces coelicolor A3(2) actVI genes involved in actinorhodin biosynthesis. (J Antibiot (Tokyo). , 2000) comment Blast 3rd, id60%, 2e-84 Streptomyces coelicolor_actVI-ORF2 Putative oxidoreductase --- [PMID: 7929165](1994) actinorhodin biosynthetic gene clusterのactVI regionに関する報告。 ORF2: Alcohol dehydrogenase ORF2の挿入不活化でactinorhodin合成欠損。 ORF2とORF4の産物は似ている。 enoyl reductasesに似ていて、高保存cofactor-binding domainもある。 -- [PMID: 10805574](2000) ORF2破壊株は、actinorhodin産生なし、中間体(S)-DNPAを蓄積。 actVI-ORF4破壊株はactinorhodin産生ができる(量は減ってwildの18%)。 (S)-DNPAに含まれる部分構造(C-14, 15の二重結合含む)は、enoyl reductaseの基質motifに似ている。以上から、actVI-ORF2が必須なC-15での還元を担うreductaseであると提唱している。この反応はその後に続く異性化とcoupled stepsであるとも言っている。このようにして15S 立体構造ができると言っているが、異性化を担うORFは不明。 ActVI-ORF4は異性化を補助すると提唱している。
	ACC Q8KSX4 NITE Griseo_00180 PmId [19175308] Cleavage of four carbon-carbon bonds during biosynthesis of the griseorhodin a spiroketal pharmacophore. (J Am Chem Soc. , 2009) comment Blast 4th, id47%, 8e-62 Streptomyces sp. JP95_grhO7 Putative NADPH:quinone oxidoreductase GrhO7 grhO7: NADPH:quinone oxidoreductase grhO7 or grhO3 deletion mutantはdideoxygriseorhodin Cを蓄積。 dideoxygriseorhodin Cは、epoxide部分のないgriseorhodin A。よってGrhO7 と GrhO3はepoxidation形成に一緒に関与する。この結果から2つのepoxidation機構を提唱。 1)GrhO3とGrhO7は複合体を形成し、olefinic中間体(二重結合あり)を介してdideoxygriseorhodin Cをepoxidizeする。 2)GrhO3が単結合からepoxideを直接生成し、GrhO7は消去的副反応から生じるolefinic shunt産物の還元的再利用を担う。
	ACC Q59I44 PmId [15781461] 2-Haloacrylate reductase, a novel enzyme of the medium chain dehydrogenase/reductase superfamily that catalyzes the reduction of a carbon-carbon double bond of unsaturated organohalogen compounds. (J Biol Chem. , 2005) comment Blast 162nd, id36%, 3e-33 Burkholderia sp. WS_caa43 2-haloacrylate reductase CAA43 geneは2-chloroacrylate存在下で細胞が成長するとき、誘導的に合成された。精製されたCAA43 proteinはE.coliで強発現され、 2-chloroacrylateのC-C二重結合のNADPH-dependentな分解を触媒し、(S)-2-chloropropionateを生成した。反応前と後の物質量の変化をモニタ。精製の際に活性測定もあり。 E.coliのNADPH-dependent quinone oxidoreductaseと配列は似ているが、1,4-benzoquinone と 1,4-naphthoquinoneでCAA43は働かない。

Sequence

>putative oxidoreductase [enoyl reductase]
MPCALSESMSTAARMVRTEEVPIPEPGPGQVLIEAEAISVFAQTQMRRNVFPAPMWRPEF
PITLGGDVVGEVVAVGPGVTGNAPATGSAPSPWHGAYAEYVVVDADTVLPVPAALDAAQA
TALPAPGPIAMGTMGTASLAPGESVLVQRPSGGIGHLAVQLARLAGAGTVIATAGTPEKC
AYARSLGADVAVDYSRADWPDAVREATGGRGVDVILDSVGGDVLRQGVGLLAPFGRLVFY
GSAGGGLGIPAVSPMELIGMRFLTGFALSAWRNARPERYRADHDALTAHLLAGTVRQTVH
ATLPLEDVGKAHEIVESRAQLGRIVLLTGRGTRTAGGGA

>putative oxidoreductase [enoyl reductase]
ATGCCATGCGCGCTGTCCGAATCCATGAGTACGGCGGCCCGGATGGTGCGCACCGAAGAG
GTGCCGATACCGGAGCCAGGGCCCGGCCAGGTGCTGATCGAGGCCGAGGCGATCTCCGTG
TTCGCCCAGACCCAGATGCGGCGGAACGTCTTCCCCGCCCCCATGTGGCGCCCCGAGTTC
CCCATCACGCTCGGCGGGGACGTCGTCGGCGAGGTCGTCGCCGTGGGCCCCGGCGTCACC
GGCAACGCGCCCGCGACCGGGTCGGCGCCTTCACCCTGGCACGGCGCCTACGCCGAGTAC
GTCGTCGTCGACGCGGACACCGTCCTCCCGGTCCCCGCCGCCCTCGACGCGGCCCAGGCG
ACGGCGCTCCCCGCCCCCGGACCCATCGCCATGGGCACGATGGGCACGGCCTCCCTCGCC
CCCGGGGAGAGCGTCCTCGTGCAACGCCCCTCGGGCGGCATCGGACACCTCGCCGTCCAG
CTCGCCCGGCTCGCCGGGGCGGGGACGGTGATCGCCACCGCCGGCACGCCCGAGAAGTGC
GCCTACGCCCGCTCCCTCGGCGCGGACGTCGCCGTCGACTACAGCCGCGCGGACTGGCCG
GACGCCGTGCGCGAGGCCACCGGCGGCCGGGGCGTCGACGTGATCCTCGACAGCGTCGGC
GGTGACGTGCTCCGGCAGGGCGTGGGCCTCCTCGCCCCGTTCGGCCGGCTCGTCTTCTAC
GGTTCGGCCGGCGGCGGCCTCGGCATCCCCGCCGTCTCGCCGATGGAGCTCATCGGGATG
CGGTTCCTCACCGGATTCGCCCTCTCGGCCTGGCGGAACGCACGGCCCGAGCGGTACCGC
GCCGACCACGACGCGCTCACCGCCCACCTGCTCGCCGGCACCGTCCGCCAGACCGTGCAC
GCGACCCTGCCCCTGGAGGACGTCGGCAAGGCGCACGAGATCGTCGAGAGCCGGGCCCAG
CTGGGGCGCATCGTGCTCCTCACCGGCCGCGGCACCCGGACCGCGGGGGGTGGGGCATGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR011032 GroES-like (Domain) SSF50129 GroES_like IPR013149 Alcohol dehydrogenase, C-terminal (Domain) PF00107 ADH_zinc_N IPR016040 NAD(P)-binding domain (Domain) G3DSA:3.40.50.720 NAD(P)-bd
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Medem_00260 Medem_00280