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Niger_00140 : CDS information

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Organism
StrainDSM 4137
Entry nameNigericin
Contig
Start / Stop / Direction66,453 / 66,016 / - [in whole cluster]
66,453 / 66,016 / - [in contig]
Locationcomplement(66016..66453) [in whole cluster]
complement(66016..66453) [in contig]
TypeCDS
Length438 bp (145 aa)
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Category3.4 other modification
Productputative epoxide hydrolase/cyclase
Product (GenBank)NigBI
Gene
Gene (GenBank)nigBI
EC number
Keyword
Note
  • Belongs to polyether epoxide hydrolase(PEH)-B group.
Note (GenBank)
  • cyclase; ORF8
Reference
ACC
PmId
[17584617] Insights into polyether biosynthesis from analysis of the nigericin biosynthetic gene cluster in Streptomyces sp. DSM4137. (Chem Biol. , 2007)
comment
Streptomyces sp. DSM4137におけるNigericin Biosynthetic Gene Clusterに関する文献。

nigBI (195 aa): cyclase

nigBI 自体の機能実験は行われておらず、monesin biosynthesis (Streptomyces cinnamonensis)のmonBI との相同性よりepoxide cyclase と予想している。
Related Reference
ACC
Q846W7
NITE
Monen_00240
PmId
[16632258] Evidence for the role of the monB genes in polyether ring formation during monensin biosynthesis. (Chem Biol. , 2006)
comment
<Probable monensin biosynthesis isomerase(monBI), BLAST 2; id=52%>

monBI and/or monBII genesの削除は、monensins A and Bの代わりにC-3-O-demethylmonensinsと多くのminor components(C-9-epi-monensin Aを含む)のmixtureを産生する株をもたらす。これら全てのminor componentsは、酸の処理によってmonensinsに効率的に変換された。
MonBI- and MonBII-欠損mutantsの産物のパターンは同一。

よってepoxide開環と随伴性のpolyether環形成がMonB enzymesによって触媒されると示唆される。
これに一致して、MonB-type enzymesの構造がRhodococcus erythropolis由来limonene-1,2-epoxide hydrolaseの構造に近しく似ていることがhomology modelingで示された。

MonBI and MonBIIがheterodimerを形成し、epoxide hydrolase/cyclaseとして働くことが提唱されている。
MonBI, MonBII それぞれの役割はわかっていない。
ACC
B6ZK72
NITE
Lasal_00210
PmId
[18710235] Epoxide hydrolase Lsd19 for polyether formation in the biosynthesis of lasalocid A: direct experimental evidence on polyene-polyepoxide hypothesis in polyether biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2008)
[21375229] Enzymatic epoxide-opening cascades catalyzed by a pair of epoxide hydrolases in the ionophore polyether biosynthesis. (Org Lett. , 2011)
[22388816] Enzymatic catalysis of anti-Baldwin ring closure in polyether biosynthesis. (Nature. , 2012)
comment
Blast 5th, id48%, 9e-28(C-term) > id32%(N-term)
Streptomyces lasaliensis_lsd19
Epoxide hydrolase

---
[PMID:18710235](2008)
Lsd19をE.coliにて発現、クローニング、精製し活性を見ている。
incubationによりsingle deastereomerである6-endo-tet cyclization productを産生。trichloroacetic acidでbisepoxideを処理すると5-exo-tet cyclization modeを介してisolasalocid Aを産生する。

---
[PMID:21375229](2011)
site-directed mutagenesis, domain dissection analysisにより機能解析をしている。
D170A,E197Aでは一つ目のTHF環の形成で止まった化合物ができる。
lsd19A(N-term domain): 5-exo cyclization (bisepoxyprelasalocid A -> monocyclized intermediate)
lsd19B(C-term domain): 6-endo cyclization (monocyclized intermediate -> lasalocid A)

---
[PMID:22388816](2012)
結晶構造解析、および、触媒メカニズムの予測を行っている。
Lsd19Bの酵素活性中心における重要なアミノ酸はH146,D170,E197,Y251を挙げている。

polyether epoxide hydrolaseについてまとめて解析あり（構造モデリングと配列alignment）。
配列alignmentから、NigBI はLsd19Bに似たPEH-Bに分類される。
構造モデリングでPEH-Bは浅いbinding pocketが見られ、terminal cyclic ethersの形成を担うとされている。

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selected fasta
>putative epoxide hydrolase/cyclase [NigBI]
MIDERSRKKLILEHSRRMNAADVDGLLELYADEVTFEDPVGSGRRTGRDALRAHFEELAA
AGIAEIPGEPVAGQDGVHVLVPVTATMDYLPKGPGFAERGWLAAPDTPESSRITWDYVLM
MRAGAGGLIQELQMFWGRSDIAIAG
selected fasta
>putative epoxide hydrolase/cyclase [NigBI]
GTGATTGATGAGCGAAGCCGGAAGAAGCTCATTCTCGAGCACAGCCGCCGGATGAACGCC
GCGGATGTCGATGGACTTCTCGAACTCTACGCGGACGAGGTCACCTTCGAGGATCCGGTC
GGATCGGGGCGCCGGACCGGGCGGGACGCCCTTCGTGCGCATTTCGAGGAGCTCGCCGCG
GCGGGTATCGCCGAGATTCCCGGTGAGCCGGTCGCGGGGCAGGACGGTGTGCATGTCCTG
GTGCCGGTGACGGCCACCATGGACTATCTGCCCAAGGGTCCCGGTTTCGCCGAGCGCGGC
TGGCTGGCGGCCCCGGACACCCCGGAGAGCTCCCGTATCACCTGGGACTACGTGCTGATG
ATGCGCGCGGGGGCCGGTGGCCTCATTCAGGAACTCCAGATGTTCTGGGGGAGGTCGGAC
ATTGCTATCGCCGGCTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR009959 Polyketide cyclase SnoaL-like domain (Domain)
[16-131] 7.20000000000001e-12 PF12680
PF12680   SnoaL_2
SignalP
[1-20] 0.078 Signal
Bacteria, Gram-negative   
TMHMM No significant hit
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