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Tatmc_00130 : CDS information

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Organism
StrainCK4412
Entry nameTautomycetin
Contig
Start / Stop / Direction66,930 / 65,380 / - [in whole cluster]
66,930 / 65,380 / - [in contig]
Locationcomplement(65380..66930) [in whole cluster]
complement(65380..66930) [in contig]
TypeCDS
Length1,551 bp (516 aa)
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Category3.4 other modification
Productputative dehydratase
Product (GenBank)TMC biosynthetic enzyme R4
Gene
Gene (GenBank)tmcM
EC number
Keyword
  • C-1''/C-2''
Note
Note (GenBank)
  • acyl-CoA transferases/carnitine dehydratase; ORF R4
Reference
ACC
PmId
[17379718] Isolation of the biosynthetic gene cluster for tautomycetin, a linear polyketide T cell-specific immunomodulator from Streptomyces sp. CK4412. (Microbiology. , 2007)
comment
tautomycetinの生合成遺伝子クラスターに関する文献。

tmcM:
hypothetical protein (Ralstonia solanacearum)
CaiB, predicted acyl-CoA transferase/carnitine dehydratase (R. solanacearum)

tmcM自体の機能解析は行われていないが、相同性より、TmcA, TmcBによって生産されたpolyketide moietyに対して修飾するdehydrataseではないかと予想している。
Related Reference
ACC
C6ZCR6
PmId
[19191560] Characterization of the tautomycetin biosynthetic gene cluster from Streptomyces griseochromogenes provides new insight into dialkylmaleic anhydride biosynthesis. (J Nat Prod. , 2009)
[20426415] Functional characterization of TtnD and TtnF, unveiling new insights into tautomycetin biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2010)
[22339318] Functional characterization of ttnI completing the tailoring steps for tautomycetin biosynthesis in Streptomyces griseochromogenes. (Org Lett. , 2012)
comment
<Predicted dehydratase, Streptomyces griseochromogenes, BLAST 2; id=99%>

---
[PMID: 19191560](2009)
Streptomyces griseochromogenesにおけるTautomycetin Biosynthetic Gene Clusterを同定した文献。

ttnF (505 a.a): L-carnitine dehydratase

ttnF自体の機能解析は行われていないが、TmcA, TmcBによって生産されたpolyketide moietyの末端をdiene構造にするためのL-carnitine dehydrataseではないかと予想している。

---
[PMID: 20426415](2010)
S. griseochromogenesにおいて、putative decarboxylase and dehydratase enzymesをコードするttnD and ttnFを不活化するとtautomycetin(TTN)産生は廃止され、その代り新規類似体が蓄積。

Delta-ttnD mutant SB13013は4つの新規tautomycetin(TTN)類似体TTN D-1, D-2, D-3, D-4を、Delta-ttnF mutant SB13014は新規TTN類似体TTN F-1のみを蓄積した。

TTN F-1はC-1" OH基が残っているが、TTN D-1, D-2, D-3, D-4にはなく、C-1" and C-2"間で二重結合が形成されている。
新規TTN類似体はすべてcarboxylic acid部分を所有しており、TtnDはTtnFなしではdecarboxylationできない。

以上の結果とC-5 keto基形成に割り当てられたTtnI を含めたTtnD, F, I での後期修飾経路が提唱されている。
TtnFは、C1"-C2"のdehydrationまたはTtnDと協調したdiene中間体形成が割り当てられている。

また、新規TTN類似体はすべてtautomycetinの特徴であるprotein phosphatase (PP-1)の選択的抑制作用が減少しており、C2"-C5部分が重大な決定因子となっている。

---
[PMID: 22339318](2012) abstract
TtnCがTTN生合成に必須ではないこと、TtnI がC-5 oxidationを触媒すること、TtnFDの既知の知見と組み合わせて後期修飾が TtnF-catalyzed C-1"/C-2" dehydration, TtnD-catalyzed C-3" decarboxylation, and TtnI-catalyzed C-5 oxidationの順であることが示されている。

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selected fasta
>putative dehydratase [TMC biosynthetic enzyme R4]
MFPPLESENGTVTSTRSETDLTGRVAAAVSSPATHDDFDPHAALTEVLAGIGISPADSGG
RIGFAGADPVVPSTLRLGGASAIALATKAVAVAKLWRLRGGQSQDIAVDLRVTPHRLCPF
YDGRWEKINGHLLGSPANAGSAAFAFGFYRTADDRWVMPLNPYPKIKVAAQKLLGVPDDV
ASVRAAVARWPGRELEEAAAEAGCVLPMLRTTAELLAEPHYRDHLARLPLVTVERIGDSA
PEPLPPGVPDPLTGVRALGMGHVIAGAGTGRALALHGADVLNVWHPMQLEHPVTYATANV
GVRSTTLNPRAADDAATLRRLLAGADVFYANRRPGHLDRIGLSAEQAAAERPGIVHVTAS
LNGPDGPWAGRVGFDQSAGSLTGMMHLEGGLGGTGTEPALPPILVVNDYIVAWLMAAGAI
EALCRRAVLGGSYRVHVSLTRTALWILGLGIFDRDYAHATAGRGPEHAYHDPELFTAETP
LGHYQGVTEQVRMSATPGRYRTVLVPRGSSRPEWID
selected fasta
>putative dehydratase [TMC biosynthetic enzyme R4]
GTGTTCCCACCCCTTGAATCGGAGAACGGCACGGTGACGAGCACACGAAGCGAGACGGAT
CTGACCGGCCGGGTCGCAGCCGCGGTGTCCAGCCCGGCGACCCACGACGACTTCGACCCG
CACGCGGCGCTGACCGAGGTGCTGGCCGGGATCGGGATCAGCCCGGCGGACAGCGGCGGG
CGGATCGGCTTCGCCGGGGCGGATCCCGTGGTGCCCAGCACGCTGCGCCTGGGTGGTGCC
TCGGCGATCGCCCTGGCCACCAAGGCAGTGGCGGTGGCCAAGCTGTGGCGGCTGCGCGGC
GGGCAGAGCCAGGACATCGCGGTCGACCTGCGAGTCACCCCGCATCGCCTGTGCCCCTTC
TACGACGGGCGCTGGGAGAAGATCAACGGTCACCTGCTCGGGTCGCCTGCGAACGCGGGC
AGCGCGGCCTTCGCGTTCGGCTTCTACCGCACGGCCGACGACCGCTGGGTGATGCCACTC
AACCCGTACCCGAAGATCAAGGTCGCCGCCCAGAAGCTGCTCGGCGTGCCGGACGACGTG
GCGTCCGTGCGGGCCGCCGTCGCCCGCTGGCCCGGCCGGGAACTGGAGGAGGCGGCCGCC
GAGGCCGGTTGCGTGCTGCCGATGCTGCGCACCACCGCCGAGCTGCTCGCGGAGCCGCAC
TACCGCGACCACCTGGCGCGCCTGCCGCTGGTCACCGTTGAGCGCATCGGCGACTCCGCA
CCCGAGCCGCTGCCGCCCGGCGTACCGGACCCGCTGACCGGCGTACGGGCGCTGGGCATG
GGCCACGTCATCGCCGGCGCCGGGACCGGGCGGGCGCTCGCCCTGCACGGCGCGGACGTG
CTCAACGTGTGGCACCCGATGCAGCTGGAGCACCCGGTCACCTACGCCACGGCGAACGTG
GGCGTGCGTTCCACCACGCTGAACCCCCGCGCGGCCGACGACGCGGCGACCCTGCGCAGG
TTGCTGGCGGGAGCAGATGTCTTCTACGCCAACCGCCGCCCCGGCCACCTCGACCGCATC
GGGCTGTCGGCGGAGCAGGCGGCGGCCGAGCGACCCGGGATCGTGCACGTCACCGCCTCG
CTCAACGGGCCGGACGGGCCGTGGGCCGGGCGCGTCGGCTTCGACCAGAGCGCGGGCAGC
CTGACCGGCATGATGCACCTGGAGGGCGGCCTGGGCGGGACGGGTACGGAACCCGCCCTC
CCGCCGATTCTCGTGGTCAACGACTACATTGTCGCGTGGCTGATGGCCGCGGGGGCGATC
GAGGCTCTGTGCCGACGGGCTGTGCTCGGGGGCAGCTACCGCGTCCACGTGTCGCTGACC
CGGACCGCGCTGTGGATCCTCGGACTAGGCATCTTCGACCGCGACTACGCCCACGCCACC
GCCGGCCGCGGCCCCGAGCACGCCTACCACGACCCAGAGCTGTTCACCGCCGAGACCCCC
CTCGGGCACTATCAGGGCGTCACCGAGCAGGTCCGCATGTCCGCCACGCCCGGCCGCTAC
CGCACGGTCCTCGTGCCGCGGGGCTCGAGCCGCCCGGAGTGGATCGACTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR003673 CoA-transferase family III (Family)
[306-463] 9e-32 PF02515
PF02515   CoA_transf_3
IPR023606 CoA-transferase family III domain (Domain)
[62-204] 2.80000000000001e-52 G3DSA:3.40.50.10540 [246-467] 2.80000000000001e-52 G3DSA:3.40.50.10540
G3DSA:3.40.50.10540   CoA-Trfase_fam_III
[62-246] 3.29999802154459e-16 SSF89796 [248-485] 1.49999648196323e-42 SSF89796
SSF89796   CoA-Trfase_fam_III
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Tatmc_00120 Tatmc_00120   Tatmc_00140 Tatmc_00140
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