Tetrn_00180 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces sp.
Strain	NRRL 11266
Entry name	Tetronomycin
Contig	AB193609
Start / Stop / Direction	83,715 / 82,294 / - [in whole cluster] 83,715 / 82,294 / - [in contig]
Location	complement(82294..83715) [in whole cluster] complement(82294..83715) [in contig]
Type	CDS
Length	1,422 bp (473 aa)

Annotation

Category	3.3 modification reduction
Product	putative epoxidase
Product (GenBank)	putative tetronomycin epoxidase
Gene
Gene (GenBank)	tmnC
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)	homologue of MonCI protein of polyether monensin biosynthetic cluster
Reference	ACC Q1MX71 PmId [18404760] Analysis of the tetronomycin gene cluster: insights into the biosynthesis of a polyether tetronate antibiotic. (Chembiochem. , 2008) comment Streptomyces sp. NRRL 11266におけるtetronomycin (TMN) gene clusterに関する文献。 tmnC(473 aa): epoxidase tmnC自体の機能実験は行われていないが、相同性よりepoxidaseであると予測している。 TmnC and TmnBがTMNのtetrahydrofuran ringを生じる位置特異的、立体特異的なoxidative cyclizationを支配しそうである。
Related Reference	ACC B5M9L6 NITE Lasal_00200 PmId [22506807] Sequential enzymatic epoxidation involved in polyether lasalocid biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2012) [23796908] Biosynthetic machinery of ionophore polyether lasalocid: enzymatic construction of polyether skeleton. (Curr Opin Chem Biol. , 2013) comment Blast id54% Streptomyces lasaliensis ATCC 35851_lsd18 Putative epoxidase GenBank,UniprotではATCC31180と登録されているが、clusterの報告論文[PMID:19129623]ではATCC35851であるとされている。 --- [PMID:22506807](2012) Lsd18がprelasalocidのbisepoxylasalocidへのsequential epoxydationに関与するようだ。酵素学的エポキシ化反応の解析。 --- [PMID:23796908](2013) Lsd18,Lsd19について続報有り。abstract only.
	ACC B5M9L6 NITE Lasal2_00240 PmId [19025863] Analysis of specific mutants in the lasalocid gene cluster: evidence for enzymatic catalysis of a disfavoured polyether ring closure. (Chembiochem. , 2008) comment Blast id54% Streptomyces lasaliensis NRRL3382R(ATCC 31180)_lasC Putative epoxidase S. lasaliensis ATCC31180におけるLasalocid生合成gene clusterの報告。 lasC deletion mutant作製し機能推定している。 flavin-linked epoxidaseをコードしていると予測されているlasCを欠損すると、lasalocidとiso-lasalocid両方の生産ができなかったことから、full-length polyketide productの放出より前にポリエーテル環の酸化的環化がPKSで行われていると思われる。また、相補実験の結果から、PKS結合dieneがLasC, LasBの基質であると推測された。
	ACC Q846W9 NITE Monen_00220 PmId [12940979] Analysis of the biosynthetic gene cluster for the polyether antibiotic monensin in Streptomyces cinnamonensis and evidence for the role of monB and monC genes in oxidative cyclization. (Mol Microbiol. , 2003) comment Blast id49% Streptomyces cinnamonensis_monC1 Monensin epoxidase Streptomyces cinnamonensisのmonensin biosynthetic gene clusterにおけるmonB と monCの機能について調べた文献。 monCI について、S. coelicolorにおけるHeterologous expressionを行ったところ、linaloolをlinalool oxideにepoxidizeする能力が10-20倍に増加することを確認している。

Sequence

>putative epoxidase [putative tetronomycin epoxidase]
MAEATRGPNTRVHGVVLGGGLAGVLAARALRDHVDHVTVVERDTYPDLTEPRKGVPQGRH
AHILWSGGAEAIEELLPGTLDRLRAAGAHRIGVKEDMVLYSAYGWQHRFPGSHYALTCSR
PLLDRTVREAALDHPDTEVLTRTEAHGLLGDRTSVTGVRVRTSDGATRELPADIVVDATG
RGSRLRHWLTDLGLPPAAEESVDTGLTYATRVFRAPAGAPGAFPVVSVYADHRSGEPGRN
GLLLPIEDGRWIITLSGTRGGEPTADEERFATFARSLRDPIIADLIEAAEPLTPVRTTRS
TLNRRMHLDRLADRPEGLVALGDCVVSLNPIHGHGMSVAARSARALEACLSRAGGLKPGL
ARTAQQAIAAAADAPWLLSASQDLCYPDNKAAVSDPRLTTQAAQRQGFADMVTSASLVNE
RVCDALTAVTTLTAPLGSLETPEFLAAMRQPARPPLTAAPLKDAEAAVLRAAK

>putative epoxidase [putative tetronomycin epoxidase]
ATGGCGGAAGCAACCCGTGGCCCGAACACCCGAGTTCACGGAGTCGTACTCGGGGGCGGG
CTCGCCGGCGTGCTCGCCGCCCGGGCACTGCGGGACCACGTCGACCACGTCACCGTGGTC
GAACGCGACACCTACCCGGACCTGACCGAGCCCCGCAAGGGCGTCCCGCAGGGCCGGCAC
GCGCACATCCTCTGGTCCGGTGGCGCCGAGGCCATCGAGGAGCTGCTCCCCGGCACCCTG
GACCGGCTGCGCGCCGCCGGCGCCCACCGCATCGGCGTCAAGGAGGACATGGTCCTCTAC
AGCGCCTACGGCTGGCAGCACCGCTTCCCCGGCTCCCACTACGCGCTCACCTGCAGCCGC
CCCCTCCTCGACCGGACGGTCCGCGAGGCCGCGCTGGACCACCCGGACACCGAGGTGCTG
ACGCGGACCGAGGCGCACGGGCTGCTCGGCGACCGTACGAGCGTCACGGGCGTACGCGTG
CGCACCTCCGACGGCGCCACGCGCGAGCTGCCCGCCGACATCGTCGTCGACGCCACCGGC
CGCGGCTCCCGGCTGCGGCACTGGCTCACCGACCTAGGCCTGCCGCCCGCCGCCGAGGAG
AGCGTCGACACCGGCCTCACCTACGCCACCCGCGTCTTCCGCGCCCCCGCCGGCGCCCCC
GGGGCCTTCCCCGTCGTCAGCGTCTACGCCGACCACCGCAGCGGCGAACCGGGGCGCAAC
GGCCTGCTCCTGCCCATCGAGGACGGCCGCTGGATCATCACCCTCTCCGGCACCCGCGGC
GGCGAGCCGACGGCCGACGAGGAGCGCTTCGCCACCTTCGCCCGCAGCCTGCGCGACCCG
ATCATCGCCGACCTGATCGAGGCCGCCGAGCCGTTGACGCCGGTGCGCACCACCCGCAGC
ACCCTCAACCGCCGCATGCACCTCGACCGCCTCGCCGACCGCCCCGAAGGTCTCGTCGCG
CTCGGCGACTGCGTGGTGTCCCTCAACCCCATCCACGGCCACGGCATGAGCGTCGCCGCC
CGGTCCGCCAGGGCCCTGGAGGCCTGCCTGAGCCGCGCCGGCGGCCTGAAGCCCGGCCTG
GCCCGCACGGCGCAGCAGGCCATCGCCGCCGCCGCCGACGCGCCGTGGCTGCTCTCCGCC
TCCCAGGACCTGTGCTACCCCGACAACAAGGCCGCCGTCAGCGATCCGCGCCTGACCACC
CAGGCCGCGCAGCGGCAGGGGTTCGCCGACATGGTCACCAGCGCCTCCCTCGTCAACGAG
CGCGTCTGCGACGCCCTCACGGCCGTCACCACGCTCACCGCACCGCTGGGCAGCCTGGAG
ACGCCCGAGTTCCTCGCGGCGATGCGGCAGCCGGCCCGGCCGCCCCTGACCGCGGCGCCG
CTGAAGGACGCGGAGGCCGCGGTGCTGCGGGCGGCGAAGTAG

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR002938 Monooxygenase, FAD-binding (Domain) PF01494 FAD_binding_3
SignalP	Eukaryota Bacteria, Gram-positive
TMHMM	No significant hit

Tetrn_00170 Tetrn_00190