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Salino_01020 : CDS information

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Organism
StrainDSM 41398
Entry nameSalinomycin
Contig
Start / Stop / Direction182,981 / 183,796 / + [in whole cluster]
182,981 / 183,796 / + [in contig]
Location182981..183796 [in whole cluster]
182981..183796 [in contig]
TypeCDS
Length816 bp (271 aa)
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Category3.4 other modification
Productputative dehydratase
Product (GenBank)putative O-methyltransferase
Gene
Gene (GenBank)salE
EC number
Keyword
  • C18-19
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[22076845] A late-stage intermediate in salinomycin biosynthesis is revealed by specific mutation in the biosynthetic gene cluster. (Chembiochem. , 2012)
[25155178] Site-specific modification of the anticancer and antituberculosis polyether salinomycin by biosynthetic engineering. (Chembiochem. , 2014)
comment
[PMID: 22076845](2012)
monC gene-based hybridisation probeを使って、Streptomyces albus DSM 41398からsalinomycin(sal)生合成gene clusterを同定。

salE (271aa) : putative O-methyltransferase

配列解析のみ。
salinomycin構造はmethyltransferaseを必要としないため、salinomycin生合成におけるその役割は不明。

---
[PMID: 25155178](2014)
salE deletion mutantではsalinomycin産生がなくなり、C18=C19 cis二重結合が立体特異的にC19-OH基で置換されている新規salinomycin類似体が得られた。この結果から、SalEを新規dehydrataseとして同定。
Related Reference
ACC
H6D580
NITE
Salino3_00240
PmId
[22156425] Cloning and characterization of the polyether salinomycin biosynthesis gene cluster of Streptomyces albus XM211. (Appl Environ Microbiol. , 2012)
[26096919] Formation of the Delta(18,19) Double Bond and Bis(spiroacetal) in Salinomycin Is Atypically Catalyzed by SlnM, a Methyltransferase-like Enzyme. (Angew Chem Int Ed Engl. , 2015)
comment
配列は[H1ZZU4]と全く同じ。株違い。

---
[PMID: 22156425](2012)
polyetherに特異的なepoxidaseの配列に基づいた縮重プライマーを用いてStreptomyces albus XM211からsalinomycin(sln)生合成gene clusterを同定。

SlnM (271aa) : O-Methyltransferase

配列解析からO-methyltransferaseであると予測されたが、XM211の発酵抽出物でのLC-MS解析において、メチル化されたsalinomycinは検出されていない。

予備実験として行なった置換によるslnM disruption mutantで、salinomycinのピークは消失し、新しいピークが出現した。この新規派生体の化学構造は未確認。

---
[PMID: 26096919](2015)
SlnMは、cofactorとしてプラスに帯電したS-adenosylmethionine (SAM)またはsinefunginを使用して、高度に非定型な様式でC19のspirocyclization-coupled dehydrationを触媒しsalinomycinを得ることを、詳細なin vivo と in vitroの調査から明らかにした。

E. coliでslnMを過剰発現した抽出液を用い、産物蓄積と基質消費を確認している。精製したSlnMを用い、cofactorの確認をしている。

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selected fasta
>putative dehydratase [putative O-methyltransferase]
METKPAQFTAETENLLIALYSRAHDAKSAKPILNDRMAVTVSESIEYDYAKLKIRDDDAI
SLAIRGELIDGWIRSFLDAHPDAVVLHLGTGLDGRVHRMDPPASVEWYDLDLPEIAALYA
QLFPEREHHHVIGSSVMDLKWLEQVPTDRPTVIVAEGLLVYFTEEEVKGLIRKLFSVFPS
GQLIFDAYTPFSVKAMNKHWTVKASGKRFVWGLAEPASLEQWHPGVKHHDAWTFFGSPYI
AHMPWTSRVVCKIMNAIPALRHYNRVMRYSF
selected fasta
>putative dehydratase [putative O-methyltransferase]
ATGGAGACGAAGCCGGCGCAGTTCACGGCCGAGACCGAGAACCTCCTCATCGCGCTCTAC
TCCCGCGCCCACGACGCCAAGTCGGCCAAGCCCATCCTCAACGACCGGATGGCGGTCACG
GTCAGCGAGTCGATCGAGTACGACTACGCCAAGCTGAAGATCCGCGACGACGACGCCATC
AGCCTCGCCATCCGCGGTGAGCTGATCGACGGCTGGATCCGGAGCTTCCTGGACGCCCAC
CCGGACGCGGTCGTACTGCACCTGGGCACCGGTCTCGACGGCCGCGTCCACCGGATGGAC
CCGCCCGCCTCCGTGGAGTGGTACGACCTGGACCTGCCGGAGATCGCCGCGCTGTACGCG
CAGCTCTTCCCCGAGCGGGAGCACCACCACGTCATCGGCTCCTCGGTGATGGACCTCAAG
TGGCTGGAGCAGGTGCCCACCGACCGGCCCACCGTCATCGTGGCCGAGGGCCTGCTCGTG
TACTTCACCGAGGAGGAGGTCAAGGGGCTGATCCGCAAGCTCTTCTCGGTGTTCCCGAGC
GGCCAGCTGATCTTCGACGCGTACACGCCCTTCTCGGTGAAGGCGATGAACAAGCACTGG
ACGGTCAAGGCCTCCGGCAAGCGCTTCGTCTGGGGCCTGGCCGAGCCCGCCTCCCTGGAG
CAGTGGCACCCGGGCGTCAAGCACCATGACGCCTGGACCTTCTTCGGCTCGCCCTATATC
GCGCACATGCCGTGGACCTCCCGCGTGGTCTGCAAGATCATGAACGCGATACCGGCGCTG
CGGCACTACAACCGCGTGATGCGCTACTCCTTCTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR007213 Leucine carboxyl methyltransferase (Family)
[16-174] 5.7e-38 PF04072
PF04072   LCM
SignalP
[1-23] 0.119 Signal
Bacteria, Gram-negative   
TMHMM No significant hit
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