Salino_01110 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces albus subsp. albus
Strain	DSM 41398
Entry name	Salinomycin
Contig	HE586118
Start / Stop / Direction	194,452 / 195,213 / + [in whole cluster] 194,452 / 195,213 / + [in contig]
Location	194452..195213 [in whole cluster] 194452..195213 [in contig]
Type	CDS
Length	762 bp (253 aa)

Annotation

Category	1.4 Other
Product	putative type II thioesterase
Product (GenBank)	thioesterase
Gene	salGII
Gene (GenBank)	salGI
EC number
Keyword	type II thioesterase
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC H1ZZV3 PmId [22076845] A late-stage intermediate in salinomycin biosynthesis is revealed by specific mutation in the biosynthetic gene cluster. (Chembiochem. , 2012) comment GenBank, UniProtではsalGI と salGII が逆で登録されている。 --- monC gene-based hybridisation probeを使って、Streptomyces albus DSM 41398からsalinomycin(sal)生合成gene clusterを同定。 salGII (253aa) : putative type II thioesterase 配列解析からSalGI と SalGII は、不適切にロードされたacyl鎖や立ち往生しているpolyketide中間体を加水分解して鎖伸長を補助すると提唱されている。
Related Reference	ACC H6D589 NITE Salino3_00330 PmId [22156425] Cloning and characterization of the polyether salinomycin biosynthesis gene cluster of Streptomyces albus XM211. (Appl Environ Microbiol. , 2012) comment 配列は[H1ZZV3]と全く同じ。株違い。 polyetherに特異的なepoxidaseの配列に基づいた縮重プライマーを用いてStreptomyces albus XM211からsalinomycin(sln)生合成gene clusterを同定。 SlnDII (253aa) : Thioesterase 置換によるslnDI disruption mutantでのsalinomycin産生レベルはwildに似ているが、slnDII disruption mutantでは40-50%減る。 slnDI と slnDII はpolyketide生合成効率を確実にするため、未加工PKS proteinsから伸長できない残基を除去する編集機能を持つと予測される。
	ACC Q7BUF9 NITE Rifam_00540 PmId [19103602] Structure and functional analysis of RifR, the type II thioesterase from the rifamycin biosynthetic pathway. (J Biol Chem. , 2009) comment Blast 18th, id42%, 6e-37 Amycolatopsis mediterranei_rifR RifR RifRは、acyl-CoAsよりacyl carrier domainのphosphopantetheinyl armからのacyl unitsをhydrolysisをする(Steady-state kinetics)。 helical lidの運動が、RifR active siteへの基質のアクセスを調節する(立体構造解析)。 RifRはCoA基質よりACP基質への反応を好む。これはtype II thioesteraseがcarrier domainsから異常unitsを除くようなhousekeeping functionsをすると考えられていることに一致する。
	ACC Q846W2 NITE Monen_00290 PmId [16984884] Identification of NanE as the thioesterase for polyether chain release in nanchangmycin biosynthesis. (Chem Biol. , 2006) comment Blast 4th, id40%, 1e-39 Streptomyces cinnamonensis_monAX Thioesterase 対照実験として。 MonAXはdiketide-SNACを加水分解したが、polyether-SNACを加水分解しなかった。よって、polyether鎖の放出には関与しない。

Sequence

>putative type II thioesterase [thioesterase]
MVRHPWDVQAPDAPVRLFCLPWAGGSAVFYQRAWQREFAPDVDVRPLELPGRGIESDEKL
LRRVDDLVDFLLDRLTPLLDRPYALFGHSMGALLSLELTRRLAAEGYPAPVRLFQSGSGI
PGRRHRTTGRALHTLPENEFREWLRTTGGTPAAVFQNPELLDHLSPLLRADFELCDVYRE
RGGAPLSCPVTAIGGDADPYVPVEALSEWSEITTGPCELMVLSGGHFAFQDHLDRVRSYV
AAALRTATAGLTH

>putative type II thioesterase [thioesterase]
ATGGTCCGTCACCCCTGGGACGTTCAGGCGCCGGACGCACCCGTGCGGCTGTTCTGCCTT
CCGTGGGCCGGAGGCAGCGCCGTCTTCTACCAGCGGGCCTGGCAGAGAGAGTTCGCACCG
GACGTCGATGTGCGGCCCCTCGAACTCCCGGGCCGCGGCATCGAGTCGGACGAGAAGCTG
CTGCGCCGGGTCGACGACCTGGTCGACTTCCTCCTCGACCGCCTCACCCCGCTCCTGGAC
CGCCCCTACGCCCTCTTCGGCCACAGCATGGGCGCCCTGCTCAGCCTGGAACTCACCCGG
CGCCTGGCCGCCGAGGGCTACCCCGCGCCGGTCCGCCTCTTCCAGTCCGGCAGCGGCATC
CCCGGACGGCGGCACCGCACCACCGGCCGCGCCCTGCACACGCTGCCCGAGAACGAGTTC
CGGGAGTGGCTGCGCACCACCGGCGGGACGCCCGCGGCCGTCTTCCAGAACCCCGAACTC
CTCGACCACCTCTCGCCGTTGCTCCGCGCCGACTTCGAACTCTGCGATGTCTACCGGGAG
CGCGGCGGTGCCCCGCTGTCCTGCCCGGTGACCGCGATCGGCGGCGACGCCGACCCGTAC
GTCCCCGTCGAGGCGCTCTCCGAATGGAGCGAGATCACCACCGGGCCCTGCGAGTTGATG
GTGCTCTCCGGCGGCCACTTCGCCTTCCAGGACCACCTGGACCGCGTGCGGTCCTATGTC
GCCGCGGCGCTGCGGACCGCGACGGCCGGACTCACCCACTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR001031 Thioesterase (Domain) PF00975 Thioesterase
SignalP	Eukaryota
TMHMM	No significant hit

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