Madu_00040 : CDS information

Location

Organism	Actinomadura madurae
Strain	ATCC 39144
Entry name	Maduropeptin
Contig	AY271660
Start / Stop / Direction	11,536 / 9,863 / - [in whole cluster] 11,536 / 9,863 / - [in contig]
Location	complement(9863..11536) [in whole cluster] complement(9863..11536) [in contig]
Type	CDS
Length	1,674 bp (557 aa)

Annotation

Category	5.1 general function
Product	putative acyl-CoA carboxylase beta subunit
Product (GenBank)	methylmalonyl-CoA decarboxylase
Gene
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
Note	It is supposed that this ORF is not involved in maduropeptin biosynthesis.
Note (GenBank)	mdp orf-2
Reference	ACC B0BLL3 PmId [17918933] Characterization of the maduropeptin biosynthetic gene cluster from Actinomadura madurae ATCC 39144 supporting a unifying paradigm for enediyne biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2007) comment Maduropeptin生合成遺伝子クラスターの報告 orf(-2): Methylmalonyl-CoA decarboxylase Maduropeptin生合成遺伝子クラスターは、遺伝子産物の推定機能よりmdpA1からmdpE2までとしている。このORFについて機能解析はしていない。
Related Reference	ACC O86517 PmId [11526020] Role of an essential acyl coenzyme A carboxylase in the primary and secondary metabolism of Streptomyces coelicolor A3(2). (Appl Environ Microbiol. , 2001) [12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002) comment Streptomyces coelicolor_AccB(SCO5535) Putative carboxyl transferase [PMID:11526020] 論文で示されているAL031124は、AL939124で置換されている。このfragmentに含まれるcarboxyl transferaseはこのORFのみ。周りの並びも論文のfigureに一致するので、論文中のAccBがこのentryに相当すると判断した。 propionyl-CoA carboxylase(PCC)のbeta subunit pccBを使って、accBE genesをクローニング。異種性発現でacyl-CoA carboxylase (ACCase)活性を確認。 --- [PMID:12048195] S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。 propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。 PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。
	ACC P53003 PmId [8830278] Erythromycin production in Saccharopolyspora erythraea does not require a functional propionyl-CoA carboxylase. (Mol Microbiol. , 1996) comment Saccharopolyspora erythraea_pccB Propionyl-CoA carboxylase beta chain 哺乳類のpropionyl-CoA carboxylase alpha-chainと相同性の高いbcpA1, bcpA2と、beta-chainに相同性の高いpccBについての文献。 pccB mutantはpropionyl-CoA carboxylase activityが検出されないが、erythromycin productionの生産に影響が見られなかったことが示されている。
	ACC Q9X4K7 PmId [10589718] Genetic and biochemical characterization of the alpha and beta components of a propionyl-CoA carboxylase complex of Streptomyces coelicolor A3(2). (Microbiology. , 1999) [12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002) comment Streptomyces coelicolor_PccB(SCO4926) Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit [PMID: 10589718] Streptomyces coelicolor A3(2)からaccA1, accA2, pccBをクローニング、シークエンス。 biotin-containing proteins(propionyl-CoA carboxylase alpha subunit): accA1, accA2 propionyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit: pccB accA1破壊株でacetyl- or propionyl-CoA carboxylase activityに変化なし。 pccB破壊株でpropionyl-CoA carboxylase activity低下。 accA2破壊株は作製できなかったことよりessentialで、生育に必須な他のcarboxyl transferasesと共有されているbiotinylated proteinをコードすることが示唆される。 E.coliでのaccA1+pccB, accA2+pccB 共発現でpropionyl-CoA carboxylase活性確認。 pccBだけでは活性なし。complexで働くことを確認している。 --- [PMID:12048195] S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。 propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。 PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。

Sequence

>putative acyl-CoA carboxylase beta subunit [methylmalonyl-CoA decarboxylase]
MSTSDLDFVPVAVPRPGTGPAAAPSAPPPGPPAPPSSAPPPARSMRDLRAGRDELRARAA
EGRAEGIERQHGLGKRTARERLELLLDEGSFIEVEMFRRHQAHGLKIGANRPYTDGVVVG
SGTVHGRRVFVYAQDFTVFGGSLGAAHASKIHKVMDLAIANGAPLIGLNDSGGARIQEGV
QALDGYGGIFRRSVQASGVIPQISVVLGPCAGGAAYSPALSDFTFMVRDTAQLYLTGPDV
VEAVSGKRVTHAELGGADVHGDRTGVATFVYDDEETCLEEVRFLLSLLPDNNLEPPPAAP
PRGAADDERPELAEIVPVEPSKPYDMRLVIAELADDGEFMELHERWAANVICALTRIDGE
VAGVVANQPMVLAGVLDADAAQKAARFVRFCDAFRIPLVTLVDVPGFLPGLEQEHAGIIR
HGAKLLYAYCEATVPRVQVILRKAYGGAYIVMDSRSIGCDLSLAWPTNEIAVMGAEGAVN
VLFRRELAAAADPAALRAELIEEYTGQLVHPYYAAERGLVDDVIDPVRTRAVVAGGLRML
RNKRVRTPQRVHGNVPL

>putative acyl-CoA carboxylase beta subunit [methylmalonyl-CoA decarboxylase]
GTGAGCACCTCCGACCTCGATTTCGTCCCGGTCGCGGTACCGCGGCCCGGCACCGGCCCG
GCGGCGGCGCCGTCCGCACCGCCGCCGGGCCCGCCCGCGCCGCCCTCCTCGGCACCGCCG
CCCGCGCGCTCGATGCGGGACCTGCGCGCCGGCCGGGACGAGCTGCGGGCGAGGGCGGCC
GAGGGACGGGCCGAGGGGATCGAGCGGCAGCACGGGCTCGGCAAGCGGACCGCGCGGGAA
CGGCTGGAGCTGCTCCTCGACGAGGGCTCCTTCATCGAGGTCGAGATGTTCCGGCGGCAC
CAGGCGCACGGGCTGAAGATCGGCGCGAACCGCCCGTACACCGACGGGGTGGTCGTCGGA
TCCGGCACGGTCCACGGCCGCCGCGTGTTCGTCTACGCCCAGGACTTCACCGTGTTCGGC
GGCTCGCTGGGCGCCGCGCACGCGTCGAAGATCCACAAGGTGATGGACCTGGCGATCGCG
AACGGGGCCCCGCTGATCGGGCTGAACGACAGCGGGGGCGCGCGGATCCAGGAGGGGGTG
CAGGCGCTCGACGGCTACGGCGGGATCTTCCGCCGCAGCGTCCAGGCGTCCGGCGTGATC
CCGCAGATCAGCGTGGTGCTCGGGCCGTGCGCCGGGGGAGCGGCCTACTCCCCGGCGCTG
AGCGACTTCACGTTCATGGTGCGCGACACCGCCCAGCTGTACCTGACGGGCCCGGACGTG
GTCGAGGCGGTGAGCGGCAAACGGGTCACGCACGCCGAGCTCGGCGGCGCGGACGTGCAC
GGGGACCGGACCGGGGTGGCCACGTTCGTCTACGACGACGAGGAGACCTGCCTGGAGGAG
GTGCGCTTCCTGCTCTCCCTGCTGCCGGACAACAACCTGGAACCGCCGCCCGCCGCGCCT
CCGCGCGGGGCGGCCGACGACGAGCGGCCGGAGCTGGCGGAGATCGTCCCGGTCGAGCCC
AGCAAGCCCTACGACATGCGGCTCGTCATCGCCGAGCTGGCCGACGACGGCGAGTTCATG
GAGCTGCACGAGCGCTGGGCGGCGAACGTGATCTGCGCCCTCACGCGGATCGACGGCGAG
GTCGCGGGCGTGGTCGCGAACCAGCCGATGGTGCTGGCGGGCGTGCTGGACGCCGACGCG
GCGCAGAAGGCCGCGCGGTTCGTCCGGTTCTGCGACGCGTTCCGGATCCCTCTGGTCACG
CTGGTGGACGTGCCCGGGTTCCTGCCCGGCCTGGAGCAGGAGCACGCGGGGATCATCCGG
CACGGTGCCAAGCTGCTGTACGCCTACTGCGAGGCCACGGTGCCGCGCGTCCAGGTCATC
CTGCGCAAGGCGTACGGCGGGGCGTACATCGTCATGGACTCGAGGTCCATCGGGTGCGAC
CTCTCGCTCGCCTGGCCGACGAACGAGATCGCGGTGATGGGCGCCGAGGGCGCCGTGAAC
GTCCTGTTCCGCCGGGAGCTGGCGGCGGCGGCCGATCCCGCCGCCCTGCGCGCCGAACTG
ATCGAGGAGTACACCGGGCAGCTCGTCCATCCGTACTACGCCGCCGAGCGCGGTCTGGTC
GACGACGTCATCGACCCGGTCCGGACCCGTGCCGTCGTCGCCGGGGGGCTGCGGATGCTG
CGGAACAAGCGGGTCCGGACCCCGCAGCGCGTCCACGGGAACGTGCCACTGTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000022 Carboxyl transferase (Domain) PF01039 Carboxyl_trans IPR011762 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal (Domain) PS50980 COA_CT_NTER IPR011763 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal (Domain) PS50989 COA_CT_CTER
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Madu_00030 Madu_00050