Calm_00350 Calm_00350   Calm_00370 Calm_00370

Calm_00360 : CDS information

close this sectionLocation

Organism
StrainNRRL 15839
Entry nameCalicheamicin
Contig
Start / Stop / Direction44,512 / 38,753 / - [in whole cluster]
44,512 / 38,753 / - [in contig]
Locationcomplement(38753..44512) [in whole cluster]
complement(38753..44512) [in contig]
TypeCDS
Length5,760 bp (1,919 aa)
Click on the icon to see Genetic map.

close this sectionAnnotation

Category1.1 PKS
Productpolyketide synthase
Product (GenBank)CalE8
Gene
Gene (GenBank)calE8
EC number
Keyword
  • iterative
  • enediyne core
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[12183629] The calicheamicin gene cluster and its iterative type I enediyne PKS. (Science. , 2002)
[18529057] Characterization of a carbonyl-conjugated polyene precursor in 10-membered enediyne biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2008)
[18319060] Evidence for a novel phosphopantetheinyl transferase domain in the polyketide synthase for enediyne biosynthesis. (FEBS Lett. , 2008)
[19689130] Production of octaketide polyenes by the calicheamicin polyketide synthase CalE8: implications for the biosynthesis of enediyne core structures. (J Am Chem Soc. , 2009)
[21674045] Solution structures of the acyl carrier protein domain from the highly reducing type I iterative polyketide synthase CalE8. (PLoS One. , 2011)
[23009853] Rigidifying acyl carrier protein domain in iterative type I PKS CalE8 does not affect its function. (Biophys J. , 2012)
[12536216] A genomics-guided approach for discovering and expressing cryptic metabolic pathways. (Nat Biotechnol. , 2003)
[23042574] Environmental control of the calicheamicin polyketide synthase leads to detection of a programmed octaketide and a proposal for enediyne biosynthesis. (Angew Chem Int Ed Engl. , 2012)
[24041368] Biochemical determination of enzyme-bound metabolites: preferential accumulation of a programmed octaketide on the enediyne polyketide synthase CalE8. (J Am Chem Soc. , 2013)
[25019332] Enediyne polyketide synthases stereoselectively reduce the beta-ketoacyl intermediates to beta-D-hydroxyacyl intermediates in enediyne core biosynthesis. (Org Lett. , 2014)
comment
[PMID:12183629]
calicheamicin生合成遺伝子クラスターの報告

CalE: iterative PKS : KS, AT, (ACP), DH, KR, TD
*TD: terminal domain(possibly containing a phosphopantetheinyl transferase)

calE不活性化株はcalicheamicinの生産ができなかったことから、enediyne形成に必須であることを示した。
CalEの機能解析はしていない。

---
[PMID:18529057]
Calicheamicin生合成遺伝子を用いた10員環エンジイン生合成経路の解析。

n vitroでCalE8とCalE7を共発現させると、linear polyene 1a (3,5,7,9,11,13-pentadecen-2-one) が検出した。また、この構造はSgcEとSgcE10を共発現することで検出される前駆体の構造とは異なっていたことから、9員環と10員環の分岐はPKSのステージで起こると推測されたが詳細は不明のまま。
calE8とcalE7にmalonyl-CoA,acetyl-CoA,NADPHを共に反応させたところ、この産物はacetyl-CoAがなくても産生出来る事から、CalE8は内在性のdecarboxylation mechanismによりmalonyl-CoAからstarterのacetyl-CoAを作ることが出来ると推測している。
linear polyene 1aは、10員環を形成するために酸化と環化を行う必要があるため、CalE8とTEとCalU15(putative acetylenase)を共発現させたが新規産物は検出出来なかった。CalU15は1aの産生に影響を与えないと記載あり。

---
[PMID:18319060]
CalEのputative phosphopantetheinyl transferase (PPTase) domainの解析。

E.coliで発現・精製したcalEのACP domain(meACP)は、枯草菌由来のtype II PPTaseにより時間依存的にphosphopantetheinylationされた。CalEのPPTaseをcloning，C末PPTaseを3つのfragmentに分け発現させ、in vitroでphosphopantetheinylation assayを見ている。その結果、1591-1706nuq.のlinker regionが活性に必要であることが判明したが、基質結合と触媒に直接関与するかはわかっていない。おそらく触媒サイトは枯草菌由来のSfpと相同性を示す領域に存在すると考えている。PPTase domainは、基質結合と触媒に対して唯一の活性サイトを持つSfp様機能をしていると推定している。

---
[PMID:19689130]
CalE8によるオクタケチドポリエンの生成

in vitroでCalE8とCalE7を共発現させると3つのoctaketide polyenes(beta-ketone 3, methyl ketone 2, heptaene 1)が産生した。Heptaene 1は9員環エンジインで共通の中間体とされていたが、10員環エンジインでも検出された初めての報告。
HPLCの結果からbeta-ketone 3からmethyl ketone 2へのdecarboxylationが観察され、calE7がこのdecarboxylationに関与しているという報告がないことからポリケチドがCalE7によってreleaseされた後に、decarboxylationが自発的に起こると推測している。Scheme1でオクタケチドポリエン合成経路を提案している。CalE8のbeta-ketoacyl synthase (KS) domainの触媒残基Cys211をAlaに置換するとポリエン合成能がなくなることも確認している。

---
[PMID:21674045]
CalE8 ACP domainのNMRによる溶液構造の解析

calE8の構造解析。Highlt reducing(HR) PKSでは初めての構造解析報告。

---
[PMID:23009853]
CalE8のACP domainの動的構造特性の解析

CalE8 ACP domain(925-H1017)のA938C, E1009Cを作製し、大腸菌で発現･精製し、WTと比較。Double mutantはWTと同等の酵素学的な活性を示し、E.coli内でも機能していることを確認した。
構造解析（ダイナミクス解析）から、picosecond-nanosecond, microsecond-millisecond, second timescalesにおけるtype I ACPの構造領域(A938-R1013 for meACP)の内因的なダイナミクスは、その機能に重要ではないと示した。

---
[PMID:12536216]
warhead cassette(UNBL-UNBV-UNBU-PKSE-TEBC)の報告。

warhead cassette(UNBL-UNBV-UNBU-PKSE-TEBC)はactinomyceteにおいて全てのenediyne生合成遺伝子座で保存されているが、機能は未知のままである。enediyne warheadのformation, stabilization, or transport に関与しているのではないかと推測している。
calicheamicinでも並びが保存されている。

---
[PMID: 23042574](2012)
CalE8のみをE.coliで異種性発現し、主要産物としてbeta-hydroxy acidを分離、特徴づけした。周辺光から保護すると収量が確実になる。

---
[PMID: 24041368](2013)
carrier proteinsから結合しているpolyketide中間体を放出し検出する技術を開発。
CalE8においてこの手法を利用し、結合しているのはOH基を保持するoctaketideであることを実証した。

---
[PMID: 25019332](2014)
Enediyne Polyketide SynthaseのKR domainについての調査。
Related Reference
ACC
Q8GME1
NITE
C1027_00520
PmId
[12183628] Biosynthesis of the enediyne antitumor antibiotic C-1027. (Science. , 2002)
[12536216] A genomics-guided approach for discovering and expressing cryptic metabolic pathways. (Nat Biotechnol. , 2003)
[14528002] Rapid PCR amplification of minimal enediyne polyketide synthase cassettes leads to a predictive familial classification model. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2003)
[18223152] A phosphopantetheinylating polyketide synthase producing a linear polyene to initiate enediyne antitumor antibiotic biosynthesis. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2008)
[25019332] Enediyne polyketide synthases stereoselectively reduce the beta-ketoacyl intermediates to beta-D-hydroxyacyl intermediates in enediyne core biosynthesis. (Org Lett. , 2014)
comment
BLAST id56%
Streptomyces globisporus
Polyketide synthase

---
[PMID:18223152]
C-1027生合成遺伝子SgcE geneの機能解析

下記残基をアラニンに置換したmutant株でのC-1027の生産をみたところ、C211, S659, S974, D1827, D1829は必須であるが、S860は必須ではないことが判明。

Ecoでrecombinant SgcEを発現。
S974のセリンに4'-PP cofactorが付着により340massがシフトすることを確認。C211A, S659A, S860Aでは同様のシフトが見られたが、他のmutantはシフトを観察できなかった。同様の実験をNcsEでも行い、同じ結果を得た。したがって、SgcE と NcsEがACPを含んだPKSであり、 C末端ドメインのPPTase(phosphopantetheinyl transferase)の存在も示唆された。

in vitroで4'-PP cofactorの取り込みをモニタリングを行ったところ、SgcE と NcsEはACP-dependentであり、ACP domainはC-terminal PPTase domainによって翻訳後に修飾されることが判明した。

また、精製したSgcE or NcsE solutionは黄色色素が検出され、これはSgcE と SgcE10、NcsE と NcsE10を共発現させることにより検出されることが判明。HPLCでこの産物は、1,3,5,7,9,11,13-pentadecaheptaeneであることがわかった。さらに、同位体炭素の取り込みによりその生合成経路が判明した。

---
[PMID: 25019332]
Enediyne Polyketide SynthaseのKR domainについての調査。
ACC
Q84HI8
NITE
Dynm_00180
PmId
[18328078] The biosynthetic genes encoding for the production of the dynemicin enediyne core in Micromonospora chersina ATCC53710. (FEMS Microbiol Lett. , 2008)
[22589546] Crystal structure of the acyltransferase domain of the iterative polyketide synthase in enediyne biosynthesis. (J Biol Chem. , 2012)
[12536216] A genomics-guided approach for discovering and expressing cryptic metabolic pathways. (Nat Biotechnol. , 2003)
[25019332] Enediyne polyketide synthases stereoselectively reduce the beta-ketoacyl intermediates to beta-D-hydroxyacyl intermediates in enediyne core biosynthesis. (Org Lett. , 2014)
comment
BLAST id45%
Micromonospora chersina
PksE_pksE
DynE8

[PMID: 22589546]
dynemicin生合成遺伝子DynE8の結晶構造解析。
iterative PKSのAT domainでは初めての構造解析報告。

malonyl 特異的 AT domainはacetyl-CoAを認識出来ないとされてきたが、構造解析および生化学解析からDynE8のAT domainは触媒残基Ser651上でmalonyl-CoAまたはacetyl-CoAかのどちらか一方からacyl基をuploadする事が出来ることを示した。DynE8のAT domainは加水分解からアセチル酵素中間体ではなくマロニル化酵素を保護し、ACPへのmalonyl基の移動を促進することを明らかにした。

close this sectionPKS/NRPS Module

A1 acetyl-CoA
malonyl-CoA
KS2..411
AT621..839
ACP925..1017
KR1200..1380
DH1450..1606
PPT1708..1912

close this sectionSequence

selected fasta
>polyketide synthase [CalE8]
MSRIAVVGLACRFPDAAGPGQLWENALAGRRAFRRLPEERMRAADYWSPDPAAPDRYYAG
NAAVIEGYEFDRVGFKVSGSTYRSTDLTHWLALDMAAQALADAGFPEGDGLPRERTAVVV
GNTLTGEFTRAGMMRLRWPYVRRVVGAALGEQGWDDDRVAAFLADLERSYKAPFAEITED
SLAGGLSNTIAGRICNHFDLHGGGYTVDGACASSLLSVVTACRSLTDLDVDVAVAGGVDL
SIDPFEMVGFAKTGALAGDEMRVYDRRSNGFWPGEGCGMVVLMRERDALAQGRRIYASVA
GWGVSSDGRGGITRPEAAGYRLALRRAYQRAGFGVDTVPLFEGHGTGTAVGDGTELRALG
EERRAADPDADPAAIGSIKGMIGHTKAAAGVAGLIKAVLAVHHQVVPPTVGCVEPHPELA
ADRPALRAVRRAEPWPAGAAQRAGVTAMGFGGINTHLVVDGPTRPRRRSLDRRTQQLARS
VQDAELLLVDADTRDELRDRLDDLRTVVAGLAFAELGDLATNLHRSQRGRAYRAAVVARS
PEEADRALGLAARALAPEGAGTLVDPARGVFVGRVTRPARVGFLFPGQGSGRGWGGGALR
RRFTEIDDVYRAAGEPPGDEAAGSTVFAQPRIVTGSLAGLRALAALDIDATVVVGHSLGE
LTTLHWAGCLDEDELRELVTLRGEAMARHAPPGAMLGVTAGPEETVALLAGTNAVIAGYN
GPRQTVVAGADDIVAEVARRAATAGVNCTRLPVPHAFHSPLMASAAAAFAERLRSRRFGP
LLRRVASTVTGAVLPSDTDLPRHLHRQIEAPVRFAAALGRAAAEVDLFLEVGPGRVLTGL
AREQAPDVPALAVDTDAESLSGLLAAVGAVYALGGPAAYPVLFEDRLTRPFDPHRARTFF
ASPCEAAPELAGPAPAAVAPVPAPARADDTALPAATGALELVRHLVAERAELPVEVLRDD
SRFLDDLHMSSITVGQLVNEAARAMGLSAVAMPTNFATATVREMAEALEAREREAPHERA
DLVAGVAPWVRTFVVDLVDEPLPATDPTEPCGRWQVFAGADHPLADALRRALEAAGVGEG
VLVCLPDEPDEEHLVTAVRGAQAALRQPPGGRLVVVQPAARAGALAKTARLEGDRLRTTV
VTTPLDPAAVDRVVADVAATDDFTEAVYDPGGRRRVPVLRPLPASDGEPGALPLGPADVL
LVTGGGKGITAESALMLARESGARLAVLGRSDPTADEALADNLKRLADAASDLRYLRVDV
TDAGAVAAAVATVTADWGPVTAVLHGAGQNTPAALADLDEAALRGVFAAKVDGLRAVLAA
VDPARLRLLVTFGSIIGRAGLHGEAHYAAANEALAELTREVAATRPECRAVCLEWSVWSG
VGMGERLSVVESLSGSGVTPISPDDGLRVLREVVADDTLPPVVVVTGRTGGVETLRYHRS
ELPLLRFTERPLVRYDGIELVCEVDLARTTDPYLEDHRLDGDLLFPAVLGLEAMAQVATA
LARHPGVPVIEEVRFDRPVVVDPDTGTTVRVAALVRSEQVIDVVLRSAVTGFAADHFRAR
LRFAPDETYPAYTAAPAPAELPAVPLDPARDLYGDVLFQAGRFRRIKGYRQVAARVAEAE
VVTSDAASWFSAFLPGRLVLGDPGARDAFMHGIQVCVPDATLLPEGIDRIWSAGPKLSAT
EAVTMTAREREQHGTAYVYDVVVRDATGAVIEHWMGLRLRAVRPHAPRGSWPPALLGPLL
QRRLAEVFPGDIAVAAAPGGGPRDSGALLSRALGQPVVVRHRPDGRPEVDLPYTVSVAHS
APLDLAVAGDGTLACDAEPVAARPADVRRDLVGRHGAVAALLVAEVGDPPDVAATRVWCA
EECLQKAGRPEGRLTLLPGALPDGWVVLDAGDVRVATRVVAVAGAAAPAVVAVLSGAGR
selected fasta
>polyketide synthase [CalE8]
ATGAGCAGGATCGCCGTCGTCGGCCTGGCCTGCCGCTTCCCGGACGCCGCCGGCCCCGGG
CAGCTGTGGGAGAACGCCCTCGCCGGGCGGCGTGCGTTCCGCCGCCTGCCCGAGGAGCGG
ATGCGGGCCGCCGACTACTGGTCCCCGGATCCGGCCGCCCCCGACCGCTACTACGCGGGC
AACGCGGCCGTCATCGAGGGCTACGAGTTCGACCGGGTCGGGTTCAAGGTCAGCGGGAGC
ACGTACCGGTCCACCGACCTCACCCACTGGCTGGCCCTCGACATGGCCGCGCAGGCGCTC
GCCGACGCCGGGTTCCCCGAGGGCGACGGGCTGCCGCGGGAACGGACGGCGGTGGTCGTC
GGCAACACCCTCACCGGCGAGTTCACCCGGGCCGGCATGATGCGCCTGCGGTGGCCGTAC
GTCCGGCGCGTGGTGGGCGCCGCCCTCGGCGAGCAGGGCTGGGACGACGACCGGGTGGCG
GCCTTCCTCGCCGACCTGGAACGCTCCTACAAGGCGCCGTTCGCCGAGATCACCGAGGAC
AGCCTCGCGGGCGGCCTGTCCAACACCATCGCCGGGCGGATCTGCAACCACTTCGACCTG
CACGGCGGCGGGTACACGGTGGACGGCGCCTGCGCCTCCTCCCTGCTGTCGGTGGTCACC
GCCTGCCGCAGCCTGACCGACCTCGACGTCGACGTGGCGGTGGCCGGCGGCGTGGACCTG
TCCATCGACCCCTTCGAGATGGTCGGCTTCGCCAAGACCGGCGCGCTAGCCGGCGACGAG
ATGCGGGTCTACGACCGCCGCTCCAACGGGTTCTGGCCCGGCGAGGGCTGCGGCATGGTG
GTGCTCATGCGGGAGCGGGACGCGCTCGCGCAGGGCCGGCGCATCTACGCCTCGGTCGCC
GGGTGGGGCGTCTCCTCCGACGGTCGGGGCGGCATCACCCGGCCGGAGGCGGCCGGCTAC
CGGCTGGCCCTGCGGCGCGCGTACCAGCGGGCCGGTTTCGGGGTGGACACCGTGCCGCTG
TTCGAGGGGCACGGCACCGGCACGGCCGTCGGCGACGGCACCGAGCTGCGGGCCCTGGGC
GAGGAACGCCGGGCGGCCGACCCGGACGCGGACCCCGCCGCGATCGGATCCATCAAGGGG
ATGATCGGGCACACCAAGGCCGCGGCCGGGGTGGCCGGCCTGATCAAGGCCGTCCTGGCC
GTGCACCACCAGGTCGTCCCGCCGACCGTCGGGTGCGTCGAGCCGCACCCCGAACTCGCC
GCGGACCGGCCCGCGCTGCGCGCCGTACGGCGGGCCGAGCCGTGGCCGGCCGGCGCCGCG
CAGCGGGCCGGCGTCACCGCGATGGGCTTCGGCGGCATCAACACCCACCTCGTCGTCGAC
GGCCCCACCCGCCCCCGCCGCCGGTCCCTGGACCGGCGGACGCAGCAGCTCGCCCGGTCC
GTGCAGGACGCCGAGCTGCTCCTGGTCGACGCGGACACCCGCGACGAGCTGCGCGACCGG
CTGGACGACCTGCGGACGGTCGTGGCCGGGCTGGCCTTCGCCGAGCTGGGCGACCTCGCC
ACGAACCTGCACCGGAGCCAGCGCGGCCGCGCGTACCGGGCGGCGGTCGTGGCCCGGTCA
CCGGAGGAGGCCGACCGCGCCCTCGGACTGGCGGCCCGGGCCCTGGCGCCCGAGGGCGCC
GGGACACTGGTCGACCCGGCGCGGGGCGTCTTCGTCGGCCGGGTCACCCGGCCGGCCCGG
GTCGGCTTCCTGTTCCCCGGGCAGGGGTCCGGTCGGGGCTGGGGCGGCGGGGCGCTGCGC
CGGCGGTTCACCGAAATCGACGACGTCTACCGCGCGGCCGGGGAGCCACCCGGGGACGAG
GCGGCCGGGTCGACCGTGTTCGCCCAGCCCCGGATCGTCACGGGCTCGCTGGCCGGGCTG
CGCGCCCTCGCCGCGCTCGACATCGACGCGACCGTCGTCGTCGGGCACAGCCTCGGCGAA
CTCACCACGCTGCACTGGGCGGGCTGCCTCGACGAGGACGAGCTGCGGGAGCTCGTCACG
CTCCGGGGCGAGGCCATGGCCAGGCACGCCCCGCCCGGGGCGATGCTCGGCGTCACCGCC
GGGCCGGAGGAGACCGTCGCCCTGCTGGCCGGCACCAACGCGGTGATCGCCGGCTACAAC
GGGCCCCGGCAGACGGTCGTCGCCGGAGCCGACGACATCGTGGCCGAGGTGGCCCGCCGG
GCCGCGACGGCGGGGGTGAACTGCACCCGGCTGCCGGTCCCGCACGCCTTCCACTCGCCG
CTGATGGCATCGGCGGCCGCCGCCTTCGCCGAGCGCCTGCGGTCCCGCCGGTTCGGGCCG
CTGCTGCGCCGCGTGGCCTCGACGGTGACCGGCGCCGTCCTCCCGTCGGACACCGACCTG
CCGCGGCACCTGCACCGGCAGATCGAGGCTCCGGTGCGCTTCGCCGCCGCGCTGGGACGC
GCCGCCGCCGAGGTCGACCTGTTCCTCGAGGTCGGCCCCGGCAGGGTGCTCACCGGGCTG
GCCCGCGAGCAGGCGCCGGACGTGCCGGCGCTGGCGGTCGACACCGACGCCGAGTCGCTG
TCGGGCCTGCTCGCCGCGGTCGGCGCGGTGTACGCGCTCGGCGGCCCGGCCGCGTACCCG
GTCCTGTTCGAGGACCGGCTGACCCGACCGTTCGACCCGCACCGCGCCCGCACCTTCTTC
GCGAGCCCGTGCGAGGCGGCGCCCGAGCTGGCCGGGCCGGCACCGGCCGCGGTCGCCCCG
GTCCCGGCTCCGGCCCGGGCCGACGACACCGCGCTGCCGGCCGCCACCGGTGCGCTCGAG
CTGGTGCGGCACCTCGTGGCGGAACGCGCCGAGCTGCCGGTGGAGGTGCTTCGGGACGAC
AGCCGGTTCCTCGACGACCTGCACATGAGCTCGATCACCGTCGGCCAGCTCGTCAACGAG
GCCGCCCGCGCCATGGGGCTGTCCGCGGTGGCGATGCCGACCAACTTCGCCACCGCCACC
GTCCGGGAGATGGCCGAGGCGCTGGAGGCCCGGGAGCGCGAGGCCCCGCACGAGCGCGCG
GACCTCGTCGCCGGGGTCGCGCCGTGGGTGCGTACCTTCGTCGTCGACCTGGTCGACGAG
CCGCTGCCGGCGACCGACCCGACGGAGCCGTGCGGCCGCTGGCAGGTGTTCGCGGGCGCC
GACCACCCCCTCGCGGACGCCCTGCGCCGGGCCCTGGAGGCGGCGGGCGTCGGCGAGGGC
GTTCTCGTCTGCCTGCCCGACGAACCCGACGAGGAGCACCTGGTCACCGCGGTGCGCGGG
GCCCAGGCCGCGCTGCGCCAACCGCCCGGCGGGCGGCTCGTGGTGGTGCAGCCGGCGGCG
CGGGCGGGGGCGCTGGCCAAGACCGCCCGGCTGGAGGGCGACCGGCTGCGGACCACCGTC
GTGACCACCCCCCTCGACCCGGCCGCGGTCGACCGGGTGGTCGCCGACGTGGCCGCCACG
GACGACTTCACCGAGGCGGTGTACGACCCGGGCGGCCGCCGTCGGGTGCCCGTGCTGCGC
CCGCTGCCCGCGTCCGACGGCGAGCCGGGCGCCCTGCCGCTGGGCCCGGCCGACGTGCTG
CTGGTGACTGGCGGCGGCAAGGGCATCACGGCCGAGTCCGCGCTGATGCTGGCCCGGGAG
AGCGGTGCCCGACTCGCCGTCCTCGGCCGGTCCGACCCCACCGCCGACGAGGCCCTGGCC
GACAACCTGAAGCGGCTCGCGGACGCCGCGTCCGACCTGCGCTACCTGCGGGTCGACGTC
ACCGACGCCGGCGCGGTGGCCGCCGCGGTCGCCACGGTCACCGCCGACTGGGGCCCGGTG
ACCGCCGTGCTCCACGGCGCCGGGCAGAACACCCCAGCCGCGCTCGCCGACCTGGACGAG
GCGGCCCTGCGGGGCGTGTTCGCCGCCAAGGTCGACGGCCTGCGGGCGGTGCTCGCCGCG
GTCGACCCCGCACGGCTGCGCCTGCTGGTCACGTTCGGCAGCATCATCGGGCGGGCGGGG
CTGCACGGCGAGGCGCACTACGCCGCGGCGAACGAGGCGCTGGCCGAGCTGACCCGGGAG
GTGGCCGCGACGCGGCCGGAGTGCCGCGCCGTCTGCCTGGAGTGGTCGGTGTGGTCCGGG
GTCGGCATGGGGGAGCGGCTGTCGGTGGTCGAGTCGTTGAGCGGCTCCGGCGTCACCCCG
ATCAGCCCGGACGACGGCCTGCGGGTCCTGCGCGAGGTGGTCGCCGACGACACGCTGCCC
CCGGTGGTGGTGGTCACCGGCCGTACCGGCGGCGTGGAGACCCTGCGCTACCACCGCTCC
GAGCTGCCGCTGCTGCGCTTCACCGAACGGCCGTTGGTGCGCTACGACGGCATCGAGCTG
GTGTGCGAGGTCGACCTGGCCCGCACCACGGATCCGTACCTGGAGGACCACCGGCTCGAC
GGCGACCTGCTGTTCCCGGCGGTGCTCGGGTTGGAGGCCATGGCCCAGGTGGCCACCGCC
CTGGCCCGGCACCCGGGAGTGCCCGTGATCGAGGAGGTCCGGTTCGACCGCCCGGTGGTC
GTCGACCCGGACACCGGCACGACCGTACGCGTCGCCGCGCTGGTCCGGTCGGAGCAGGTC
ATCGACGTCGTCCTGCGTAGCGCGGTGACCGGCTTCGCGGCCGACCACTTCCGCGCCCGG
CTCCGGTTCGCGCCGGACGAGACCTACCCGGCGTACACCGCGGCGCCCGCGCCGGCGGAG
CTGCCGGCCGTACCGCTCGACCCGGCCCGCGACCTCTACGGCGACGTGTTGTTCCAGGCC
GGTCGGTTCCGCCGGATCAAGGGCTACCGGCAGGTCGCGGCGCGGGTCGCCGAGGCCGAG
GTGGTCACCAGCGACGCCGCCTCCTGGTTCAGCGCCTTCCTGCCGGGGCGGCTGGTGCTC
GGCGACCCGGGCGCCCGGGACGCGTTCATGCACGGGATCCAGGTGTGCGTGCCGGACGCG
ACGCTGCTGCCGGAGGGCATCGACCGGATCTGGTCGGCGGGCCCCAAGCTGTCGGCCACC
GAGGCCGTGACGATGACCGCGCGGGAACGCGAACAGCACGGCACCGCCTACGTGTACGAC
GTCGTCGTCCGGGACGCCACGGGCGCGGTGATCGAGCACTGGATGGGTCTGCGGCTGCGC
GCCGTGCGTCCGCACGCGCCGCGCGGGTCCTGGCCGCCCGCGCTGCTGGGGCCGCTGCTG
CAACGACGGCTCGCCGAGGTGTTCCCCGGCGACATCGCGGTCGCCGCCGCACCCGGGGGC
GGGCCCCGCGACTCCGGCGCGCTGCTCTCCCGCGCGCTGGGCCAGCCCGTGGTGGTGCGG
CACCGGCCCGACGGGCGGCCGGAGGTCGACCTGCCGTACACCGTCTCCGTGGCGCACTCG
GCGCCGCTCGACCTCGCCGTCGCCGGGGACGGGACGCTCGCCTGCGACGCCGAGCCGGTG
GCCGCCCGCCCGGCGGACGTGCGGCGCGACCTGGTGGGTCGGCACGGCGCGGTGGCGGCG
CTGCTCGTCGCGGAGGTCGGTGATCCGCCGGACGTGGCGGCCACCCGGGTCTGGTGCGCG
GAGGAGTGCCTGCAGAAGGCCGGCCGCCCCGAGGGCCGGCTCACCCTGCTGCCCGGGGCG
CTCCCCGACGGCTGGGTGGTGCTGGACGCCGGCGACGTCCGGGTCGCCACCCGGGTCGTC
GCGGTGGCGGGAGCGGCGGCGCCGGCCGTGGTCGCCGTGCTCAGCGGGGCGGGGAGGTGA
[1] KS2..411
[1] AT621..839
[1] acetyl-CoA malonyl-CoA755..759
[1] ACP925..1017
[1] KR1200..1380
[1] DH1450..1606
[1] PPT1708..1912
[1] KS4..1233
[1] AT1861..2517
[1] acetyl-CoA malonyl-CoA2263..2277
[1] ACP2773..3051
[1] KR3598..4140
[1] DH4348..4818
[1] PPT5122..5736

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001227 Acyl transferase domain (Domain)
[619-686] 1e-35 G3DSA:3.40.366.10 [753-855] 1e-35 G3DSA:3.40.366.10
G3DSA:3.40.366.10   Ac_transferase_reg
IPR009081 Acyl carrier protein-like (Domain)
[931-1046] 3.6000003870074e-08 SSF47336
SSF47336   ACP_like
[939-1011] 1.4e-05 G3DSA:1.10.1200.10
G3DSA:1.10.1200.10   ACP_like
IPR013968 Polyketide synthase, KR (Domain)
[1200-1380] 6.60000000000002e-30 PF08659
PF08659   KR
IPR014030 Beta-ketoacyl synthase, N-terminal (Domain)
[2-288] 8.20000000000006e-51 PF00109
PF00109   ketoacyl-synt
IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
[296-411] 1.4e-30 PF02801
PF02801   Ketoacyl-synt_C
IPR014043 Acyl transferase (Domain)
[621-839] 1.4e-26 PF00698
PF00698   Acyl_transf_1
IPR016035 Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase (Domain)
[580-863] 2.50000909916183e-43 SSF52151
SSF52151   Acyl_Trfase/lysoPlipase
IPR016036 Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding (Domain)
[691-754] 6.09999977126211e-14 SSF55048
SSF55048   Malonyl_transacylase_ACP-bd
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[2-298] 1.80000000000002e-60 G3DSA:3.40.47.10 [300-462] 4.39999999999997e-45 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[1-409] 7.40000780398342e-59 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
IPR016040 NAD(P)-binding domain (Domain)
[1198-1387] 6.60000000000002e-31 G3DSA:3.40.50.720
G3DSA:3.40.50.720   NAD(P)-bd
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Calm_00350 Calm_00350   Calm_00370 Calm_00370
Page top