Dynm_00480 : CDS information

Location

Organism	Micromonospora chersina
Strain	ATCC 53710 (=NBRC 15963)
Entry name	Dynemicin
Contig	EF552206
Start / Stop / Direction	62,271 / 59,911 / - [in whole cluster] 62,271 / 59,911 / - [in contig]
Location	complement(59911..62271) [in whole cluster] complement(59911..62271) [in contig]
Type	CDS
Length	2,361 bp (786 aa)

Annotation

Category	5.1 general function
Product	putative oxidoreductase molybdopterin-binding subunit
Product (GenBank)	putative carbon monoxide dehydrogenase large subunit
Gene	orf21
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)	ORF36-1
Reference	ACC B2BM63 PmId [18328078] The biosynthetic genes encoding for the production of the dynemicin enediyne core in Micromonospora chersina ATCC53710. (FEMS Microbiol Lett. , 2008) comment Dynemicin生合成遺伝子クラスターの報告。 orf21 Molybdenum-containing oxidoreductase-large subuit, molybdopterin binding subunit Genbank orf36-1 prokaryotic molybdenum containing hydroxylasesと相同性示すと明記。 orf21 :large subunit orf22 :small subunit orf23 :medium subunit 機能解析はされていない。
Related Reference	ACC P72224 PmId [8798497] ( , ) comment Pseudomonas putida_qorL Quinoline 2-oxidoreductase Quinoline 2-oxidoreductase(qorS) large, medium, small3つのsubunitで構成されるoxidoreductaseで、それぞれqorL, qorM, qorSにコードされている。quinoline degradation活性を確認している。
	ACC Q59129 PmId [7815950] ( , ) comment Arthrobacter nicotinovorans_ndhC Nicotine dehydrogenase Arthrobacter nicotinovoransのpAO1 plasmidからnitotine dehydrogenase (NDH) 遺伝子をクローニングしてシークエンス。さらに近傍にある6-hydroxy-L-niotine oxidase (6-HLNO)もクローニングしてシークエンス。NDHは３つのサブユニットから成ることを明らかにしている。NDH, 6-HINOの発現は培地へのニコチンとモリブデンの添加によって誘導されることを明らかにしている。タングステンの添加は発現には影響を与えないが、酵素活性が低下する。細胞中では可溶性蛋白質または膜結合型で存在し、タングステンの添加によって膜結合型が増えるとのこと。
	ACC P19913 PmId [10482497] ( , ) [10966817] ( , ) [11076018] ( , ) comment Pseudomonas carboxydoflava_cutL Carbon monoxide dehydrogenase large chain [PMID:10482497] Carbon monoxide dehydrogenases (CODH) に関する文献。 CO-DH をコードするcutM-cutS-cutLと並ぶ3つの遺伝子を同定した文献。また、Primer extension 解析によって転写開始点を決定している。 [PMID:10966817] CODHについてX線結晶構造解析を行った文献。 [PMID:11076018] CODHに関する総説。

Sequence

>putative oxidoreductase molybdopterin-binding subunit [putative carbon monoxide dehydrogenase large subunit]
MSGVPEEGRIGSPARRIEDPRLLTGRGRYVADLTAPHLAHAAFLRSTVPHARITVDASAA
RTAPGVVAVFTAADLAGTLGPVSFDASIPGMTQLVHTALADDRVRLVGDPVAMVVAESRY
LAEDALELIEVRYDELPPVPDVATALDPAAPALYDVAPGNVPYHDTARYGDVDGAFRRAD
RVIGRTLRQHRYMAAPLETRGGLAAYEPAGGELTYHASAHAPHLMRMVLAAHLRLPPHRV
RVVVPDMGGSFGSKWGITREDLLVCAAAVRTGRPVRWIEDRRENLLVGGHARDESLHLEA
AVRADGTLLGLRARLVMDVGAYSVIPMNPAFFTLALRLLIPGPYRVPAYDFEVSTVCTNK
GPYVAYRGPWAVETWAREVLLDIIAGELGLAPEEIRRRNLVTPAEQPYRTAAGWRLDGTR
ASATLDRALELADLPRFRAEQRRARERGEVLGFGLATFIEPSPGGAEFLAMSGGGKETAR
VRVEPTGEVSLFTSQIPHGQGHETTLAQVVAAEFGLPYTAVRVVHGDTDATPFSMVGTGG
SRSATFGSGAAVRAARAVRDQVLRLASGMLGAPPEELELGGGRVFVRERPATGLTMVQLA
GMVSLAPAYLPPDTPTELAATATHDGADGGFAQATHCCWVRVDPGTGQVAVTRYLVVEDC
GSMINPAVVEGQIRGGTAQGLGGVLHERLHYDAAARPLTGTLRDYLLPTAADVPPIEIVH
LGPEPGAGPPDYRGVGEGGAICAPPAITNALSDALGTEITQQSVTPSFVLAALRKAGATP
PDLLDR

>putative oxidoreductase molybdopterin-binding subunit [putative carbon monoxide dehydrogenase large subunit]
ATGAGCGGCGTACCCGAGGAGGGCCGGATCGGCAGCCCGGCCCGGCGGATCGAGGACCCG
CGCCTGCTGACCGGCCGGGGCCGGTACGTGGCCGACCTGACCGCCCCGCACCTGGCCCAC
GCGGCGTTCCTCCGCAGCACCGTCCCGCACGCCCGGATCACCGTGGACGCCTCGGCGGCC
CGTACCGCCCCCGGGGTGGTCGCCGTCTTCACGGCGGCGGACCTCGCCGGGACGCTCGGC
CCGGTCAGCTTCGACGCCTCGATCCCCGGGATGACCCAGCTCGTGCACACCGCGCTCGCC
GACGACCGGGTGCGGCTGGTCGGCGACCCGGTGGCCATGGTGGTGGCGGAGAGCCGCTAC
CTGGCCGAGGACGCGCTGGAGCTGATCGAGGTCCGGTACGACGAGCTGCCCCCGGTGCCG
GACGTGGCGACCGCCCTCGACCCGGCCGCCCCGGCCCTGTACGACGTGGCGCCCGGCAAC
GTGCCGTACCACGACACCGCGCGGTACGGCGACGTCGACGGCGCCTTCCGCCGCGCGGAC
CGGGTGATCGGCCGGACGCTGCGGCAGCACCGGTACATGGCCGCGCCGCTGGAGACCCGG
GGCGGGCTGGCCGCGTACGAGCCGGCCGGCGGCGAGCTGACGTACCACGCCAGCGCGCAC
GCGCCGCACCTCATGCGGATGGTGCTCGCCGCGCACCTGCGGCTGCCGCCGCACCGGGTC
CGGGTGGTGGTGCCGGACATGGGTGGCTCGTTCGGGTCTAAGTGGGGCATCACCCGGGAG
GACCTGCTGGTGTGCGCGGCCGCCGTGCGCACCGGCCGGCCCGTGCGGTGGATCGAGGAC
CGCCGGGAGAACCTGCTGGTCGGCGGGCACGCCCGGGACGAGTCGCTGCACCTGGAGGCG
GCGGTACGGGCGGACGGCACCCTGCTCGGGCTGCGGGCGAGGCTCGTCATGGATGTCGGG
GCGTACTCGGTCATCCCCATGAACCCGGCGTTCTTCACGCTGGCGCTGCGGCTGCTGATC
CCCGGCCCCTACCGGGTGCCCGCGTACGACTTCGAGGTCAGCACGGTCTGCACGAACAAG
GGGCCGTACGTGGCGTACCGGGGGCCGTGGGCGGTGGAGACCTGGGCGCGGGAGGTGCTG
CTCGACATCATCGCCGGTGAGCTGGGGCTGGCGCCGGAGGAGATCCGCCGGCGCAACCTG
GTCACCCCGGCCGAGCAGCCGTACCGGACGGCGGCCGGGTGGCGGCTGGACGGGACGCGG
GCGTCGGCCACCCTGGACCGGGCGCTGGAGCTGGCCGACCTGCCCCGGTTCCGGGCCGAG
CAGCGGCGCGCCCGGGAGCGCGGCGAGGTGCTCGGCTTCGGGCTGGCCACCTTCATCGAG
CCGTCGCCGGGCGGTGCCGAGTTCCTCGCCATGTCCGGCGGCGGCAAGGAGACCGCCCGG
GTCCGCGTCGAGCCGACCGGCGAGGTCTCCCTGTTCACCTCGCAGATCCCGCACGGGCAG
GGGCACGAGACCACGCTCGCGCAGGTGGTGGCGGCCGAGTTCGGGCTGCCGTACACGGCC
GTGCGGGTGGTGCACGGTGACACCGACGCCACCCCGTTCAGCATGGTGGGCACCGGCGGG
AGCCGGTCCGCCACCTTCGGCAGCGGCGCGGCGGTCCGGGCCGCCCGGGCCGTACGCGAT
CAGGTTCTCCGCCTGGCCAGCGGGATGCTCGGCGCCCCGCCGGAGGAGCTGGAGCTGGGC
GGCGGCCGCGTCTTCGTGCGGGAGCGGCCGGCGACCGGGCTGACCATGGTGCAGCTCGCC
GGCATGGTCTCCCTGGCCCCGGCCTACCTGCCCCCGGACACGCCGACCGAGCTGGCGGCC
ACCGCCACCCACGACGGGGCGGACGGCGGGTTCGCCCAGGCCACCCACTGCTGCTGGGTA
CGGGTGGACCCGGGCACCGGACAGGTCGCGGTCACCCGGTACCTCGTGGTCGAGGACTGC
GGCTCGATGATCAATCCAGCCGTGGTCGAGGGGCAGATCCGCGGCGGCACGGCACAGGGA
CTGGGCGGGGTGCTCCACGAGCGGCTGCACTACGACGCGGCGGCGCGGCCCCTGACCGGC
ACCCTGCGGGACTATCTGCTGCCCACCGCGGCGGACGTGCCGCCGATCGAGATCGTGCAC
CTCGGCCCGGAGCCCGGGGCCGGTCCGCCGGACTACCGGGGGGTCGGTGAGGGGGGCGCC
ATCTGCGCGCCGCCGGCCATCACCAACGCGCTCTCCGACGCGTTGGGCACCGAGATCACC
CAGCAGTCGGTGACCCCGTCGTTCGTGCTCGCGGCGCTGCGCAAGGCCGGCGCGACACCC
CCGGACCTGCTTGACAGGTAG

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000674 Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead (Domain) PF01315 Ald_Xan_dh_C SM01008 Ald_Xan_dh_C G3DSA:3.90.1170.50 Aldxan_DH_hamm SSF54665 Aldxan_dh_hamm IPR008274 Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding (Domain) G3DSA:3.30.365.10 Ald_xan_DH_mo_bd PF02738 Ald_Xan_dh_C2 SSF56003 Ald_xan_DH_mo_bd
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Dynm_00470 Dynm_00490