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Salino3_00230 : CDS information

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Organism
StrainXM211
Entry nameSalinomycin
Contig
Start / Stop / Direction92,807 / 93,604 / + [in whole cluster]
92,807 / 93,604 / + [in contig]
Location92807..93604 [in whole cluster]
92807..93604 [in contig]
TypeCDS
Length798 bp (265 aa)
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Category1.4 Other
Productputative type II thioesterase
Product (GenBank)putative thioesterase
Gene
Gene (GenBank)slnDI
EC number
Keyword
  • type II thioesterase
Note
Note (GenBank)
  • SlnDI
Reference
ACC
PmId
[22156425] Cloning and characterization of the polyether salinomycin biosynthesis gene cluster of Streptomyces albus XM211. (Appl Environ Microbiol. , 2012)
comment
polyetherに特異的なepoxidaseの配列に基づいた縮重プライマーを用いてStreptomyces albus XM211からsalinomycin(sln)生合成gene clusterを同定。

SlnDI (265aa) : Thioesterase

置換によるslnDI disruption mutantでのsalinomycin産生レベルはwildに似ているが、slnDII disruption mutantでは40-50%減る。

slnDI と slnDII はpolyketide生合成効率を確実にするため、未加工PKS proteinsから伸長できない残基を除去する編集機能を持つと予測される。
Related Reference
ACC
Q7BUF9
NITE
Rifam_00540
PmId
[19103602] Structure and functional analysis of RifR, the type II thioesterase from the rifamycin biosynthetic pathway. (J Biol Chem. , 2009)
comment
Blast 22nd, id55%, 3e-68
Amycolatopsis mediterranei_rifR
RifR

RifRは、acyl-CoAsよりacyl carrier domainのphosphopantetheinyl armからのacyl unitsをhydrolysisをする(Steady-state kinetics)。
helical lidの運動が、RifR active siteへの基質のアクセスを調節する(立体構造解析)。

RifRはCoA基質よりACP基質への反応を好む。これはtype II thioesteraseがcarrier domainsから異常unitsを除くようなhousekeeping functionsをすると考えられていることに一致する。
ACC
H1ZZU3
NITE
Salino_01010
PmId
[22076845] A late-stage intermediate in salinomycin biosynthesis is revealed by specific mutation in the biosynthetic gene cluster. (Chembiochem. , 2012)
comment
配列は[H6D579]と全く同じ。株違い。
GenBank, UniProtではsalGI と salGII が論文と逆で登録されている。

---
monC gene-based hybridisation probeを使って、Streptomyces albus DSM 41398からsalinomycin(sal)生合成gene clusterを同定。

salGI (265aa) : putative type II thioesterase

配列解析からSalGI と SalGII は、不適切にロードされたacyl鎖や立ち往生しているpolyketide中間体を加水分解して鎖伸長を補助すると提唱されている。

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selected fasta
>putative type II thioesterase [putative thioesterase]
MSTQRTQGSQDADDELWVRRFHPAPEKPVRLVCLPHAGGSASFFFPFSAALAPHADVLAI
QYPGRQDRRGEPLLGTVQELTDAVLEALRPWHDRPLVFFGHSMGAVLSFELARRFEREGA
PVQGLIASGRRAPTVHREENVHQRGDDALIAEIRALSGTDTGLLADEELLRMVLPAIRSD
YKAIETYRYRPDGTQPPLTSPVSVLTGESDPRVSIPEAQAWQELSSGKFTFRSFPGGHFY
LTPRQAEVTRAVAEDLAAFARVPAN
selected fasta
>putative type II thioesterase [putative thioesterase]
ATGAGCACGCAGCGCACACAGGGCAGTCAGGACGCCGACGACGAGCTGTGGGTACGGCGC
TTCCACCCCGCACCCGAGAAGCCGGTACGCCTGGTGTGCCTGCCGCACGCCGGTGGCTCC
GCGTCCTTCTTCTTCCCGTTCTCGGCAGCGCTCGCCCCTCACGCCGACGTCCTGGCGATC
CAGTACCCGGGCCGCCAGGACCGGCGGGGCGAGCCGCTGCTCGGCACCGTCCAGGAGCTG
ACCGACGCCGTCCTCGAGGCGCTGCGGCCCTGGCACGACCGGCCGCTGGTGTTCTTCGGC
CACAGCATGGGCGCGGTGCTCTCCTTCGAGCTGGCCCGCCGCTTCGAGCGCGAGGGCGCC
CCGGTGCAGGGGCTCATCGCCTCCGGGCGCCGGGCCCCCACGGTGCACCGCGAGGAGAAC
GTGCACCAGCGCGGCGACGACGCGCTGATCGCGGAGATCCGCGCGCTGAGCGGCACGGAC
ACCGGGCTGCTCGCCGACGAGGAGCTGCTGCGGATGGTGCTGCCCGCGATCCGCAGCGAC
TACAAGGCCATCGAGACCTACCGCTACCGGCCAGACGGGACCCAGCCGCCGCTGACCTCG
CCCGTCAGCGTGCTCACCGGGGAGTCCGACCCGCGGGTCAGCATTCCCGAGGCGCAGGCC
TGGCAGGAGCTCAGCAGCGGGAAGTTCACCTTCCGCAGCTTCCCCGGCGGCCACTTCTAT
CTGACGCCGCGCCAGGCGGAGGTGACCCGCGCGGTGGCCGAGGACCTGGCCGCCTTCGCC
CGGGTCCCGGCGAACTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001031 Thioesterase (Domain)
[30-254] 7.9e-56 PF00975
PF00975   Thioesterase
IPR020802 Polyketide synthase, thioesterase domain (Domain)
[32-256] 2.7e-05 SM00824
SM00824   Thioesterase
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
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