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Rubra_00300 : CDS information

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Organism
StrainNRRL 3061 (=NBRC 14000)
Entry nameRubradirin
Contig
Start / Stop / Direction51,389 / 49,716 / - [in whole cluster]
51,389 / 49,716 / - [in contig]
Locationcomplement(49716..51389) [in whole cluster]
complement(49716..51389) [in contig]
TypeCDS
Length1,674 bp (557 aa)
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Category5.1 general function
Productputative ligase
Product (GenBank)putative acid AMP ligase
Gene
Gene (GenBank)rubF5
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[18080113] Biosynthesis of rubradirin as an ansamycin antibiotic from Streptomyces achromogenes var. rubradiris NRRL3061. (Arch Microbiol. , 2008)
comment
Rubradirin生合成clusterの報告。

配列比較からのProposed function
RubF5(557aa): Acid AMP ligase

rubransarolのmorpholine環形成のための様式は不明なままだが、rubF4 to rubF7 and rubP3 genesがこの過程で役割を果たすかもしれない。
Related Reference
ACC
P38135
PmId
[12535077] A new Escherichia coli metabolic competency: growth on fatty acids by a novel anaerobic beta-oxidation pathway. (Mol Microbiol. , 2003)
[15213221] The Escherichia coli fadK (ydiD) gene encodes an anerobically regulated short chain acyl-CoA synthetase. (J Biol Chem. , 2004)
comment
Blast 160th, id30%, 1e-50
E.coli_fadK
Short-chain-fatty-acid--CoA ligase(EC 6.2.1.-)
synonym: Acyl-CoA synthetase

---
[PMID:12535077](2003)
ydiD mutantを作成し各条件下での生育を見ている。
ydiD geneはいくつかの判断基準に基づきacyl-CoA synthetase活性を持つタンパクをコードする候補とされているが、直接的な酵素解析はされていない。

ydiD → fadKへ改名している。

---
同じ著者らの続報
[PMID:15213221](2004)
鎖長によるFAの特異性を調査。FadKは短鎖FA基質(C<10)を好むacyl-CoA synthetaseであった。

また、His6-FadKによる
[1-14C]oleate → [1-14C]oleoyl-CoA
[1-14C]octanoate → [1-14C]octanoyl-CoA　
への変換を確認。この反応からCoAを除いてacyl-AMP中間体も検出している。
ACC
Q8GA86
PmId
[11112781] The dhb operon of Bacillus subtilis encodes the biosynthetic template for the catecholic siderophore 2,3-dihydroxybenzoate-glycine-threonine trimeric ester bacillibactin. (J Biol Chem. , 2001)
[12221282] Crystal structure of DhbE, an archetype for aryl acid activating domains of modular nonribosomal peptide synthetases. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2002)
comment
Blast 454th, id29%, 2e-45
Bacillus subtilis(ATCC 21332)
DHB-AMP-ligase DhbE_dhbE

---
[PMID: 11112781](2001)
鉄欠乏に応答して細胞外の鉄を獲得するために産生されるcatecholic siderophore bacillibactinの生合成についての報告。

異種性発現、精製して得たrecombinant protein DhbEの基質特異性がATP-PPi exchange reactionで確認され、2,3-dihydroxybenzoate(DHB)とsalicylateに高く特異的であることがわかった。

---
[PMID: 12221282](2002)
bacillibactinはdhbオペロンでコードされるNRPSによって合成される。そのうちのstand-alone adenylation (A) domain DhbEの結晶構造解析している。

DhbEはbacillibactin合成で最初のステップであるaryl acid 2,3-dihydroxybenzoate (DHB)の活性化を担う。

この構造解析結果とAA配列alignmentsから基質特異性について考察している。

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selected fasta
>putative ligase [putative acid AMP ligase]
MDLGQAQTRKSLVNRTSARYTDHVSADQRQAWAAAGHYPGQDLYSLFRGHVQRTPQAPAV
LDAEGTVSYGELDQAARRLAAGLVQLGIVPGDVVAVQLPNARLACAVDLAVAAVGAVVLP
FPLGRGDRDAVSLLRRSEAVAVITVADHHGYPCAERIRKHADALPMLRAVIVAGDGAAKT
PDCVPIEALAAATADEFVPRESDPDAPARILVTSGSEAEPKMVLYSHNALAGGRGAMMAG
LHRGSPATMRNLFLVPLASAFGSSGTPVTLATLGGTLVLRPSFDAAGTLRTIAETRPTHL
LGVPTMLRMLLDRPEIQDTDLSSLQAAVLGGAALDLDTARRAEELLGCTVVSLYGSADGV
SCNSGLALYDGTVGRPDPAVADIRIVDPDGIELPGGATGEVVARGPMSPMSYLNSPELDA
SLRNPDGWTRTGDLGLIDDRGRLRIVGRRKDVVIRGGLNISPAEVESVLITHPAIRDVAC
VAVADPLYGERVCACVATSADLSLAEVTAHLAAAGMEPRKFPERLLLLAALPLSAAGKVD
RQALRAQAANQGSGTTR
selected fasta
>putative ligase [putative acid AMP ligase]
ATGGATCTCGGTCAGGCTCAGACCAGGAAGAGTCTCGTGAACCGCACCTCAGCCCGGTAT
ACCGACCACGTTTCCGCCGACCAGCGCCAGGCCTGGGCCGCCGCGGGCCACTACCCGGGC
CAGGACCTGTACTCCCTGTTCCGTGGCCACGTCCAGCGCACGCCTCAGGCGCCGGCCGTG
CTGGACGCCGAGGGTACGGTCAGCTACGGCGAACTGGACCAGGCAGCCCGGCGCCTGGCC
GCGGGACTGGTGCAGCTCGGCATCGTCCCCGGCGACGTCGTGGCGGTCCAGCTGCCCAAC
GCCCGTCTCGCGTGTGCCGTCGACCTCGCCGTCGCCGCGGTGGGCGCCGTCGTGCTGCCG
TTTCCGCTCGGCCGGGGCGACCGGGACGCGGTCAGCCTGCTACGCCGCTCCGAGGCGGTC
GCGGTGATCACCGTCGCCGATCATCACGGCTATCCCTGCGCCGAGCGGATCCGGAAACAC
GCCGACGCCCTGCCGATGCTGCGTGCCGTCATCGTCGCCGGGGACGGTGCCGCCAAGACG
CCGGACTGCGTGCCGATCGAGGCCCTGGCCGCCGCCACCGCCGACGAGTTCGTGCCGCGG
GAATCCGACCCCGACGCACCGGCACGGATCCTGGTCACCTCCGGGTCCGAGGCGGAACCG
AAGATGGTCCTGTACTCGCACAACGCGCTGGCCGGTGGCCGCGGTGCCATGATGGCCGGC
CTGCACCGAGGTTCCCCGGCCACGATGCGCAACCTCTTCCTCGTCCCGCTGGCGTCGGCC
TTCGGCTCCAGCGGGACGCCGGTCACCCTCGCGACCCTGGGCGGAACCCTCGTGCTGAGG
CCGTCCTTCGACGCTGCCGGGACGCTGCGGACCATCGCCGAAACCCGGCCCACCCACCTG
CTGGGCGTGCCCACGATGCTGCGCATGCTGCTGGACCGCCCGGAGATCCAGGACACCGAC
CTCAGCTCCCTGCAGGCCGCGGTACTCGGTGGGGCCGCGCTCGACCTGGACACGGCGCGG
CGCGCCGAGGAGCTCCTGGGCTGCACAGTCGTCTCGCTGTACGGCTCGGCCGACGGCGTC
TCCTGCAACAGCGGTCTCGCCCTTTACGACGGTACGGTCGGCCGCCCCGACCCCGCCGTC
GCGGACATCCGCATCGTCGACCCGGACGGAATCGAGCTGCCCGGCGGAGCGACCGGCGAG
GTCGTCGCACGCGGCCCGATGTCGCCGATGAGCTACCTCAATTCCCCCGAGCTGGACGCC
TCGCTGCGCAACCCGGACGGATGGACCCGCACCGGAGATCTCGGGTTGATCGACGACCGG
GGCCGACTCCGGATCGTCGGACGCCGCAAGGACGTGGTCATCCGCGGCGGCCTCAACATC
AGCCCGGCGGAGGTCGAGTCGGTGCTGATCACGCATCCCGCGATCCGCGACGTGGCCTGC
GTAGCGGTGGCCGACCCGCTGTACGGCGAGCGCGTCTGCGCCTGCGTCGCCACCTCGGCC
GACCTGAGTCTGGCCGAGGTCACCGCCCACCTCGCCGCGGCCGGGATGGAGCCGCGGAAG
TTCCCCGAACGCCTGTTGCTGCTGGCTGCCCTGCCGCTGAGCGCTGCGGGAAAGGTGGAC
CGGCAAGCGCTTCGGGCCCAGGCCGCGAACCAGGGCTCCGGCACGACCCGGTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR000873 AMP-dependent synthetase/ligase (Domain)
[68-480] 4.59999999999996e-86 PF00501
PF00501   AMP-binding
SignalP
[1-18] 0.074 Signal
Eukaryota   
[1-26] 0.184 Signal
Bacteria, Gram-positive   
TMHMM No significant hit
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