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Rubra_00550 : CDS information

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Organism
StrainNRRL 3061 (=NBRC 14000)
Entry nameRubradirin
Contig
Start / Stop / Direction97,618 / 99,207 / + [in whole cluster]
97,618 / 99,207 / + [in contig]
Location97618..99207 [in whole cluster]
97618..99207 [in contig]
TypeCDS
Length1,590 bp (529 aa)
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Category5.1 general function
Productputative oxidoreductase
Product (GenBank)hypothetical protein
Gene
Gene (GenBank)rubP5
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[18080113] Biosynthesis of rubradirin as an ansamycin antibiotic from Streptomyces achromogenes var. rubradiris NRRL3061. (Arch Microbiol. , 2008)
comment
Rubradirin生合成clusterの報告。

Table1>配列比較からの推定機能
RubP5(530aa): Mitomycin resistance (MitR)

本文に詳細記載なし。
Related Reference
ACC
Q9KHK2
NITE
Enter_00130
PmId
[11893195] Mutational analysis of the enterocin favorskii biosynthetic rearrangement. (Org Lett. , 2002)
[15505225] EncM, a versatile enterocin biosynthetic enzyme involved in Favorskii oxidative rearrangement, aldol condensation, and heterocycle-forming reactions. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2004)
[17704772] Enzymatic total synthesis of enterocin polyketides. (Nat Chem Biol. , 2007)
comment
132nd(Q9KHK2) 31%, 1e-35
Streptomyces maritimus_encM
Putative FAD-dependent oxygenase EncM

---
[PMID: 11893195](2002) abstract
S.maritimusのenterocin合成に関わるencMおよびencKの解析。
どちらのmutantも、enterocin産生が停止し、nonrearranged-、nonmethylated polyketideが蓄積。

これまでは、EncMがFavorskii-like rearrangement、EncKがO-methylationを触媒していると
考えられていたが、どちらのproductもFavorskii-like rearrangementに関与していることが示された。
特に、EncMについては、その役割から"favorskiiase"とも呼ばれるようである。

---
[PMID: 15505225](2004)
S.maritimusのenterocin合成に関わる遺伝子群のタンパク発現ベクター(encABCDLMNおよびそのvariantなどを含む)を構築。host cell にS.lividans K4-114株を用いてrecombinant strainを作製し、各発現タンパクによる主要polyketide産物を調査。
encABCLMN/encDでFavorskii-like rearrangement済のdesmethyl-5-deoxyenterocinを検出。

[PMID: 11893195]のときはEncKもFavorskii rearrangementに関与すると考えられていたが、[PMID: 15505225]においてこれが発酵条件の影響による間違った割り当てだったことがわかっている。

---
[PMID: 17704772](2007)
enc genesを異種性に発現して得たタンパクを用いて、enterocinをin vitroに合成している。
EncMはE.coliで発現すると可溶性apoproteinであるが、Streptomyces lividansで発現して解析すると酸化状態でflavin cofactorが結合していることが示唆された。

EncA/B, EncC, EncD, EncN and SgFabDのインキュベーションにholo-EncMを追加すると、それまで得られなかったdesmethyl-5-deoxyenterocinが得られた。したがってEncM単独で、Favorskii-like oxidative rearrangementを触媒することと、2つのaldol縮合と2つのヘテロ環形成反応を促進することを担う。

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selected fasta
>putative oxidoreductase [hypothetical protein]
MRITATSYTYGGITVAGNLTRRAVLSLTAASTAGAVTGLLGPTGSAAGSTTRRRGTAGWN
ALSRHLDGDLILPSDARYEQAREQSLRQFDTTHPMAIAYCQNTQDVQTVLAFAQDKGIHT
VPRSGGHSFGGYSTTTGIILDVSRLNRVTTDQTLVTIGAGTQQVDALAALTPHGLALASG
LCPTVGAGGFIQGGGIGHQTRKYGMACDRLVSAEVVLADRRAVRASAQDNPDLYWALRGN
GGGNYGVVTSYTLQPIRRTTLTGYRLVWSAGDTATTIENWQQWVTRAPNDLSSLLIAGSA
SPPSPDTMVSIAGTWYGTVEDLDRHIDELVAAVGTNPLNRTVAERSLQQGMMQIYGCATL
TTAQCHRAGTTPESMVPRWNYYRTRSRMFDSTVPPADIEDLLTVLTDPTHMRTGQTRKLY
FEALGGAANEPARTDTAYVHRTTQILAGLTAELPDPAYTSEDTAACENWLADGFAVLDRH
SLPESYQNYMDPALEDWRTAYYAENYPRLARIKHAYDPHGFFRFPRSIS
selected fasta
>putative oxidoreductase [hypothetical protein]
ATGAGAATCACGGCAACGTCTTACACGTATGGGGGAATCACTGTGGCAGGCAACCTCACT
CGCCGTGCTGTCCTGAGCCTGACCGCCGCATCGACGGCCGGTGCGGTGACAGGCCTCCTC
GGGCCGACCGGATCCGCCGCCGGCAGCACCACCCGGCGCCGCGGCACGGCCGGCTGGAAC
GCACTGAGCCGTCACCTCGACGGTGATCTCATCCTGCCGTCGGACGCACGCTACGAACAG
GCCCGCGAGCAGTCACTCCGCCAGTTCGACACCACCCACCCGATGGCCATCGCCTACTGC
CAGAACACACAGGATGTCCAGACCGTCCTGGCGTTCGCCCAGGACAAAGGGATACACACC
GTTCCCCGCAGCGGCGGACACAGTTTCGGCGGCTACTCGACGACGACCGGCATAATACTG
GACGTCTCCCGGCTGAACCGGGTCACCACCGACCAAACACTCGTCACGATCGGGGCCGGC
ACCCAGCAAGTCGACGCGCTGGCAGCCCTCACCCCGCACGGGCTCGCCCTGGCCAGCGGC
CTCTGCCCCACCGTAGGCGCCGGCGGATTCATCCAGGGCGGCGGCATCGGCCATCAGACA
CGCAAATACGGCATGGCCTGCGACCGGCTCGTCTCAGCCGAAGTGGTACTGGCGGACCGG
CGCGCCGTACGCGCCTCGGCCCAAGACAACCCCGATCTGTACTGGGCACTGCGCGGCAAC
GGCGGCGGCAACTACGGCGTCGTCACCAGCTACACACTGCAACCCATACGACGCACCACC
CTGACCGGCTACAGACTGGTCTGGTCGGCAGGCGACACGGCCACAACGATCGAAAACTGG
CAGCAGTGGGTGACAAGGGCACCCAACGACCTCTCCTCGCTGCTCATAGCCGGCTCCGCA
AGCCCCCCCTCACCCGACACCATGGTGAGCATCGCCGGCACCTGGTACGGCACCGTGGAA
GACCTCGACCGCCATATCGACGAACTCGTCGCAGCAGTCGGCACAAACCCCCTCAACCGG
ACCGTCGCAGAAAGATCGCTTCAGCAAGGCATGATGCAGATCTACGGCTGCGCGACCCTC
ACCACCGCACAATGCCACCGGGCCGGCACCACACCCGAATCGATGGTGCCCCGCTGGAAC
TACTACCGCACCCGGTCCCGGATGTTCGACTCAACGGTGCCCCCCGCCGACATCGAGGAC
CTCCTGACAGTCCTGACCGACCCCACGCACATGCGAACCGGACAGACCCGCAAACTGTAC
TTCGAGGCCCTCGGAGGCGCCGCGAACGAACCGGCCCGCACCGACACCGCCTACGTACAC
CGCACCACCCAGATACTGGCCGGACTCACCGCAGAACTGCCCGACCCCGCCTACACCAGC
GAAGACACAGCAGCCTGTGAAAACTGGCTCGCAGACGGCTTCGCCGTCCTCGACCGCCAC
TCCCTGCCCGAAAGCTACCAAAACTACATGGACCCCGCCCTGGAAGACTGGCGGACCGCC
TACTACGCCGAAAACTACCCCCGCCTGGCACGCATCAAGCACGCCTACGACCCGCACGGC
TTCTTCCGCTTCCCCCGCAGCATCAGCTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR006094 FAD linked oxidase, N-terminal (Domain)
[94-226] 1.6e-30 PF01565
PF01565   FAD_binding_4
IPR006311 Twin-arginine translocation pathway, signal sequence (Conserved_site)
[1-47] PS51318
PS51318   TAT
IPR012951 Berberine/berberine-like (Domain)
[485-528] 1e-15 PF08031
PF08031   BBE
IPR016166 FAD-binding, type 2 (Domain)
[90-258] PS51387
PS51387   FAD_PCMH
[59-259] 3.70001063537244e-48 SSF56176
SSF56176   FAD-binding_2
IPR016167 FAD-binding, type 2, subdomain 1 (Domain)
[74-147] 7.30000000000002e-14 G3DSA:3.30.43.10
G3DSA:3.30.43.10   FAD-binding_2_sub1
IPR016168 FAD-linked oxidase, FAD-binding, subdomain 2 (Domain)
[148-254] 1.5e-12 G3DSA:3.30.465.20
G3DSA:3.30.465.20   FAD-linked_oxidase_FAD-bd_sub2
SignalP
[1-47] 0.841 Signal
Bacteria, Gram-negative   
[1-38] 0.656 Signal
Eukaryota   
[1-46] 0.998 Signal
Bacteria, Gram-positive   
TMHMM No significant hit
Rubra_00540 Rubra_00540   Rubra_00560 Rubra_00560
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