Adria_00360 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces peucetius
Strain	ATCC 29050 (=NBRC 100596)
Entry name	Doxorubicin
Contig	L47164
Start / Stop / Direction	36,752 / 38,047 / + [in whole cluster] 1,367 / 2,662 / + [in contig]
Location	36752..38047 [in whole cluster] 1367..2662 [in contig]
Type	CDS
Length	1,296 bp (431 aa)

Annotation

Category	2.3 modification addition of sugar moiety
Product	putative glycosyltransferase
Product (GenBank)	glycosyl transferase
Gene
Gene (GenBank)	dnrS
EC number
Keyword	daunosamine
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q54824 PmId [7592454] Cloning and characterization of the Streptomyces peucetius dnrQS genes encoding a daunosamine biosynthesis enzyme and a glycosyl transferase involved in daunorubicin biosynthesis. (J Bacteriol. , 1995) comment dnrQSの配列解析とdnrQ不活化・相補実験。 dnrSについては配列解析のみ。
Related Reference	ACC Q2PZR4 NITE Cosmo_00120 PmId [16810496] Insights in the glycosylation steps during biosynthesis of the antitumor anthracycline cosmomycin: characterization of two glycosyltransferase genes. (Appl Microbiol Biotechnol. , 2006) comment BLAST id61% Streptomyces olindensis_cosG CosG cosG mutantはL-rhodosamineの代わりにL-rhodinoseを持った化合物を産生。よってCosGはL-rhodosamineのtransferを担う。 L-rhodosamineと同じ位置にL-rhodinoseを配置するのは、CosGが存在するときも含め、CosTのようなGTase helper proteinが補助的に働いて位置を決めているのかもしれない。
	ACC Q9L4U6 NITE Acla_00210 PmId [15911373] AknT is an activating protein for the glycosyltransferase AknS in L-aminodeoxysugar transfer to the aglycone of aclacinomycin A. (Chem Biol. , 2005) [17685523] Characterization of rhodosaminyl transfer by the AknS/AknT glycosylation complex and its use in reconstituting the biosynthetic pathway of aclacinomycin A. (J Am Chem Soc. , 2007) comment BLAST id52% Streptomyces galilaeus_aknS Putative glycosyl transferase [DoBISCUIT]L-rhodosamine glycosyltransferase -- [PMID: 15911373](2005) AknKの実験に基づき代替基質として2-deoxyfucoseを用いたAknS/Tの実験。 AknS単独でも活性はあるが、AknTがないと活性は低い。 -- [PMID: 17685523](2007) dTDP-L-rhodosamineがAknS/AknTの自然な基質であることを確認。これまでに代替基質として使用されていたdTDP-2-deoxyfucoseより100倍、dTDP-daunosamineより1000倍速いKcat値を示す。 partner protein AknTは、L-rhodosamine移動のためのAknSの代謝回転速度を200倍に加速する。 AknTの存在はKm値に影響せず、kcatに影響する。AknS:AknTの最適比率は1:3。 aglycone, L-rhodosamine, 2-deoxyfucose, AknS/T, AknKでの産物は2糖型aclacinomycinが主要産物だったことから、3糖目は2-deoxyfucoseでなく、これまでの提唱通りL-rhodinoseでありそう。
	ACC Q9ZGH7 NITE Pikro_00090 PmId [15161264] Characterization of the glycosyltransferase activity of desVII: analysis of and implications for the biosynthesis of macrolide antibiotics. (J Am Chem Soc. , 2004) [15358425] New olivosyl derivatives of methymycin/pikromycin from an engineered strain of Streptomyces venezuelae. (FEMS Microbiol Lett. , 2004) [20695498] Characterization of glycosyltransferase DesVII and its auxiliary partner protein DesVIII in the methymycin/picromycin biosynthetic pathway. (Biochemistry. , 2010) [23770075] Combinatorial biosynthesis and antibacterial evaluation of glycosylated derivatives of 12-membered macrolide antibiotic YC-17. (J Biotechnol. , 2013) [26552796] In vivo investigation to the macrolide-glycosylating enzyme pair DesVII/DesVIII in Saccharopolyspora erythraea. (Appl Microbiol Biotechnol. , 2016) comment BLAST id49% Streptomyces venezuelae_desVII Glycosyl transferase --- [PMID:15161264](2004) abstract glycosyltransferase DesVII のin vitro活性を実証。十分な活性を得るには、塩基性pHと追加タンパク成分DesVIII を必要とする。 --- [PMID:15358425](2004) 内因性deoxusugar(dTDP-D-desosamine)の生合成に関する全体的なgene clusterを削除し、dTDP-4-keto-6-deoxyglucose(内因性のdesosamine中間体)またはdTDP-D-olivose(外因性)の生合成に必要な遺伝子で置換したS.venezuelae mutant株において、'sugar-flexible' glycosyltransferase(DesVII) は12員環と14員環両方のmacrolactonesがquinovose or olivoseでglycosylateされた10-deoxymethynolide and narbonolideを産生した。またこれらのglycosylationにはDesVII に加えてDesVIII も必須であることが確認されている。 --- [PMID: 20695498](2010) DesVII はglycosyltransferases活性のために追加protein componentであるDesVIII を必要とする。 recombinant DesVIII proteinの追加でDesVII によるglycosylation効率を改善。量はとても少ないが、desVIII はそのhomolog dnrQによって置換されうる。 DesVII/DesVIII 複合体の形成はvivoでの両遺伝子の同時発現を必要とし、vitroでの個々に産生されたタンパクの混合では完全には達成されない。 DesVII と DesVIII の比率は1:1で、複合体はheterodimersの3量体[(αβ)3]として存在する。 DesVII/DesVIII 複合体の触媒効率は、DesVII のみのときより少なくとも2×10(3)倍高い。よって、DesVIII はタンパク産生のときDesVII の折りたたみを補助し、触媒中きつく結合したままにすることが示唆される。 --- [PMID:23770075](2013) abstract 基質が柔軟なglycosyltransferase DesVII とdeoxysugar生合成gene cassettesを用いて、様々な糖でD-desosamineを置換したglycosyl-10-deoxymethynolideを作成している。L-rhamnoseでの置換により抗菌活性が良くなった。

Sequence

>putative glycosyltransferase [glycosyl transferase]
MKVLVTAFAMDAHFNGVVPLAWALRAAGHDVRVASQPALTDSITRAGLTAVPVGTDHQVQ
AAMGAMAPGVFALHLNPDYLENRPELLDLEFLEASTSMLTAAFYAQINNDSMIDEMVDFA
AWWRPDLVVWEPFTFGGAVAAQVTGAAQARLLWGPDLFLRVHDRFQQVLHEVPAERRDDA
LEEWLTWTLERHGAAFGPEVISGHWTIDQMPPSVRFATARPTVPMRFVPYNGPVPAVVPP
WLRADPGRPRVLLTQGITERSTGFTGLPRAGELLASIAELDAEVVATVKAEEREGLPPLP
GNVRVVDSLSLHVVLPSCAAVVHHGGAGTWATAALHGVPQLALAWQWDDVFRAGQLEKLG
AGIFLPPHGEGASAGRVRDRLAQVLAEPSFRQGAARIRAEMLRTPAPGAVVPTLEQLTAR
HRAPAGQGVRH

>putative glycosyltransferase [glycosyl transferase]
ATGAAGGTGCTCGTGACGGCGTTCGCCATGGACGCGCACTTCAATGGTGTGGTGCCGCTC
GCCTGGGCGCTGCGGGCGGCCGGGCACGACGTCCGGGTGGCGAGCCAGCCCGCTCTCACC
GACAGCATCACCCGCGCTGGACTCACGGCCGTACCGGTGGGTACGGACCACCAGGTGCAG
GCGGCGATGGGGGCCATGGCGCCCGGCGTGTTCGCGCTGCACCTGAACCCGGACTACCTG
GAGAACCGGCCGGAGCTGCTCGACCTGGAGTTCCTCGAAGCGTCCACGTCCATGCTGACG
GCGGCGTTCTACGCCCAGATCAACAACGACTCCATGATCGACGAGATGGTGGACTTCGCC
GCCTGGTGGCGTCCCGACCTGGTCGTCTGGGAGCCCTTCACTTTCGGCGGCGCGGTGGCG
GCCCAGGTGACCGGCGCGGCGCAGGCCCGCCTGCTGTGGGGCCCGGACCTCTTCCTGCGG
GTGCACGACCGGTTCCAGCAGGTGCTGCACGAGGTGCCGGCCGAGCGCCGGGACGACGCC
CTGGAGGAGTGGCTGACGTGGACGCTGGAGCGGCACGGTGCGGCCTTCGGGCCCGAGGTG
ATCAGCGGCCACTGGACGATCGACCAGATGCCGCCGAGCGTGCGGTTCGCCACGGCCCGC
CCGACGGTGCCGATGCGGTTCGTCCCGTACAACGGGCCGGTCCCGGCGGTGGTGCCGCCG
TGGCTGCGGGCGGATCCGGGGCGCCCGAGGGTCCTGCTCACCCAAGGCATCACGGAGCGC
TCGACGGGCTTCACCGGGCTGCCCCGGGCCGGTGAGCTGCTGGCCTCGATCGCGGAGCTG
GACGCCGAGGTGGTCGCCACGGTCAAGGCCGAGGAGCGCGAGGGCCTGCCGCCTCTGCCC
GGGAACGTGCGGGTGGTGGACAGCCTGTCCCTGCACGTCGTCCTGCCGAGCTGCGCGGCC
GTCGTGCACCACGGCGGCGCCGGCACCTGGGCGACGGCGGCGCTGCACGGGGTGCCTCAG
CTTGCCCTCGCCTGGCAGTGGGACGACGTCTTCCGGGCCGGGCAGCTGGAGAAGCTGGGC
GCGGGGATCTTCCTCCCGCCGCACGGCGAGGGCGCCTCGGCCGGCCGGGTCAGGGACAGG
CTGGCTCAGGTACTGGCCGAGCCGTCCTTCCGGCAGGGCGCGGCGCGGATCCGCGCGGAG
ATGCTGCGGACCCCGGCACCCGGTGCGGTGGTGCCGACGCTGGAACAGCTGACGGCCCGG
CACCGTGCTCCGGCCGGGCAGGGCGTCCGGCACTAG

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR004276 Glycosyl transferase, family 28 (Domain) PF03033 Glyco_transf_28 IPR010610 Domain of unknown function DUF1205 (Domain) PF06722 DUF1205
SignalP	Eukaryota Bacteria, Gram-positive
TMHMM	No significant hit

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