Dauno_00150 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces sp.
Strain	C5
Entry name	Daunorubicin
Contig	L34880
Start / Stop / Direction	11,498 / 11,893 / + [in whole cluster] 2,317 / 2,712 / + [in contig]
Location	11498..11893 [in whole cluster] 2317..2712 [in contig]
Type	CDS
Length	396 bp (131 aa)

Annotation

Category	3.3 modification reduction
Product	putative C-12 oxygenase
Product (GenBank)	oxygenase
Gene	dauG
Gene (GenBank)
EC number
Keyword	anthraquinone
Note
Note (GenBank)	ORFE; putative
Reference	ACC Q55222 PmId [7928998] Isolation and sequence analysis of polyketide synthase genes from the daunomycin-producing Streptomyces sp. strain C5. (J Bacteriol. , 1994) [9098068] Minimal Streptomyces sp. strain C5 daunorubicin polyketide biosynthesis genes required for aklanonic acid biosynthesis. (J Bacteriol. , 1997) comment [PMID: 7928998](1994) PKS genesを含む7ORFsの同定。 DauA-OrfE: Oxygenase TcmHへの類似性からanthraquinol precursor→aklanonic acidへの変換をDNR経路で提唱している。 --- [PMID: 9098068](1997) daunorubicin (DNR), doxorubicin (DXR)の前駆体であるaklanonic acidを異種性ホストで産生するために必要な最小遺伝子は、dpsG (ACP), dauI (regulatory activator), dpsA (KS alpha), dpsB (KS beta), dpsF (aromatase), dpsE (polyketide reductase), and dauG (putative deoxyaklanonic acid oxygenase)であるということを実証している。
Related Reference	ACC Q8VWB4 PmId [12399480] Expression, purification, and characterization of AknX anthrone oxygenase, which is involved in aklavinone biosynthesis in Streptomyces galilaeus. (J Bacteriol. , 2002) comment Blast 4th, id49%, 5e-19 Streptomyces galilaeus(3AR-33)_aknX AknX AknXをE.coliで過剰発現、精製、酵素活性測定。 emodinanthrone → anthraquinone emodinへ変換するanthrone oxygenase activity確認あり。 TcmHのようなoxygen activationのための補欠分子族を持たないので、peroxy anion intermediateを介した異なるメカニズムが提唱されている。 anthranol anionの形成で反応は始まり、それは固定された向きでTrp-67とのπ-π複合体形成によって安定化される。それからhydroperoxyanthroneがdioxygen添加によって形成され、続いてanthraquinone形成のためにdehydrateされる、と提唱されている(Fig9)。 DnrG/DauGを含んだalignment、系統樹作成あり。実験結果と配列解析から、AknXと、DnrG and SnoaBのような関連遺伝子産物は、anthrone precursor(12-deoxyaklanonic acid)からのaklanonic acid形成に関与すると述べられている。
Related Reference	ACC O54259 NITE Nogl_00350 PmId [19255477] Expression, purification and crystallization of the cofactor-independent monooxygenase SnoaB from the nogalamycin biosynthetic pathway. (Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. , 2009) [20052967] Crystal structure of the cofactor-independent monooxygenase SnoaB from Streptomyces nogalater: implications for the reaction mechanism. (Biochemistry. , 2010) comment Blast 7th, id53%, 1e-17 Streptomyces nogalater_snoaB SnoaB -- [PMID: 19255477](2009) SnoaBは、 12-deoxy-nogalonic acid → nogalonic acid へのposition12でのoxygenationを触媒する12-deoxy-nogalonic acid oxygenaseである。 prosthetic group, cofactor or metal ionの助けなしにoxygenation反応を実行するsmall cofactor-free oxygenasesのfamilyに属する。 methinonine→selenomethionine置換したmutantでoxygenase activityを測定して、wildと比較している。 -- [PMID: 20052967](2010) abstract vitroでの(18)O2実験で、基質に取り込まれた酸素原子が酸素分子に由来することを確認。結晶構造解析、site-directed mutagenesis実験により酵素反応に重要な残基を同定し、反応メカニズムを提唱。

Sequence

>putative C-12 oxygenase [oxygenase]
MEQRCLWPEPNDAGSGSVTFVNRFTLSGSAEDFEAAFAETAEFLCRRPGFRWHVLLAPTG
SGSADVRPQYVNIAVWDDEASFRAAVAHPQFPAHAAVLRALSTSEPTLYRSRQIRVAPGA
PAMSRPEGRTT

>putative C-12 oxygenase [oxygenase]
GTGGAGCAGCGATGCCTCTGGCCAGAACCGAACGACGCCGGCTCCGGGTCGGTGACCTTC
GTCAACCGATTCACCCTGAGCGGATCAGCCGAGGACTTCGAGGCGGCGTTCGCCGAAACG
GCCGAGTTCCTGTGTCGCCGACCCGGCTTCCGCTGGCACGTCCTGCTGGCGCCGACCGGC
TCCGGCTCGGCCGACGTCCGCCCGCAGTACGTGAACATCGCGGTCTGGGACGACGAGGCC
TCCTTCCGTGCCGCTGTGGCGCACCCGCAGTTCCCGGCCCACGCGGCCGTCCTGCGGGCG
CTGAGCACCAGCGAACCGACCCTGTACCGGTCCCGTCAGATCCGTGTCGCGCCGGGCGCC
CCGGCCATGAGCAGGCCCGAAGGGCGGACGACGTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR007138 Antibiotic biosynthesis monooxygenase (Domain) PF03992 ABM IPR011008 Dimeric alpha-beta barrel (Domain) SSF54909 Dimer_A_B_barrel
SignalP	Bacteria, Gram-positive
TMHMM	No significant hit

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