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Griseo_00100 : CDS information

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Organism
StrainJP95
Entry nameGriseorhodin A
Contig
Start / Stop / Direction9,482 / 10,885 / + [in whole cluster]
9,482 / 10,885 / + [in contig]
Location9482..10885 [in whole cluster]
9482..10885 [in contig]
TypeCDS
Length1,404 bp (467 aa)
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Category3.3 modification reduction
Productputative oxidoreductase
Product (GenBank)putative FAD-binding oxidoreductase GrhO1
Gene
Gene (GenBank)grhO1
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[12323376] A gene cluster from a marine Streptomyces encoding the biosynthesis of the aromatic spiroketal polyketide griseorhodin A. (Chem Biol. , 2002)
[19175308] Cleavage of four carbon-carbon bonds during biosynthesis of the griseorhodin a spiroketal pharmacophore. (J Am Chem Soc. , 2009)
comment
[PMID:12323376](2002)
griseorhodin A生合成gene clusterのクローニング、シークエンス、異種性発現。

grhO1: FAD-dependent oxygenase

配列解析のみ。Favorskii-typeのC-C再編成に関係するenterocin EncMなどを含むoxidoreductaseのグループと似ている。

---
[PMID:19175308](2009)
grhO1: oxygenase with covalently bound FAD

grhO1 deletion mutantで蓄積した中間体はとても不安定で解析できなかった。
環化されたtridecaketide中間体の3つのC-C結合切断のうちひとつを担う候補として挙げている。
Related Reference
ACC
Q9KHK2
NITE
Enter_00130
PmId
[11893195] Mutational analysis of the enterocin favorskii biosynthetic rearrangement. (Org Lett. , 2002)
[15505225] EncM, a versatile enterocin biosynthetic enzyme involved in Favorskii oxidative rearrangement, aldol condensation, and heterocycle-forming reactions. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2004)
[17704772] Enzymatic total synthesis of enterocin polyketides. (Nat Chem Biol. , 2007)
comment
Blast 119th, id32%, 2e-36
Streptomyces maritimus_encM
Putative FAD-dependent oxygenase EncM

---
[PMID: 11893195](2002) abstract
S.maritimusのenterocin合成に関わるencMおよびencKの解析。
どちらのmutantも、enterocin産生が停止し、nonrearranged-、nonmethylated polyketideが蓄積。

これまでは、EncMがFavorskii-like rearrangement、EncKがO-methylationを触媒していると
考えられていたが、どちらのproductもFavorskii-like rearrangementに関与していることが示された。
特に、EncMについては、その役割から"favorskiiase"とも呼ばれるようである。

---
[PMID: 15505225](2004)
S.maritimusのenterocin合成に関わる遺伝子群のタンパク発現ベクター(encABCDLMNおよびそのvariantなどを含む)を構築。host cell にS.lividans K4-114株を用いてrecombinant strainを作製し、各発現タンパクによる主要polyketide産物を調査。
encABCLMN/encDでFavorskii-like rearrangement済のdesmethyl-5-deoxyenterocinを検出。

[PMID: 11893195]のときはEncKもFavorskii rearrangementに関与すると考えられていたが、[PMID: 15505225]においてこれが発酵条件の影響による間違った割り当てだったことがわかっている。

---
[PMID: 17704772](2007)
enc genesを異種性に発現して得たタンパクを用いて、enterocinをin vitroに合成している。
EncMはE.coliで発現すると可溶性apoproteinであるが、Streptomyces lividansで発現して解析すると酸化状態でflavin cofactorが結合していることが示唆された。

EncA/B, EncC, EncD, EncN and SgFabDのインキュベーションにholo-EncMを追加すると、それまで得られなかったdesmethyl-5-deoxyenterocinが得られた。したがってEncM単独で、Favorskii-like oxidative rearrangementを触媒することと、2つのaldol縮合と2つのヘテロ環形成反応を促進することを担う。

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selected fasta
>putative oxidoreductase [putative FAD-binding oxidoreductase GrhO1]
MLRDDLTGELVLPSDPGYRLAKQVQNTEYDAISPRAIAYCTSPDDVLACVRHAREAGIPA
HVRGAGHSFNGWSTGTGLVIDLSRMNHAAADGPTVSIGAGIQSLDALDALKRHDRQIITG
TFPTVGQGGFLSGGGLGWQTRKFGVASDRIVSARVVLADGRAVVASADEHPDLFWALRGG
GGGNFGIVTAFELRPVDAPHLTAFETLWSFDDAADVLTAWQSWAAGESDDLGTSLVVLPG
MFGPGGRPVVKVWGVHHGAAEELERALDALTDLAGVKPAHRETTATGPYADVMHEALCGS
KTVQQCHRTGTGPEAVGHRHPYTRQAYRLTGRPVTRAEAESLLRAWEPDLDAEHYLLCIA
LGGAANRVGRTETAYVHRDARFLTGYQIATRDPEAVARGPVELDAWADRCAEALAPLATG
SYINFPDSRTPPDWEADHYGENAARLRAVKRAYDPDGFFRHGRSIGS
selected fasta
>putative oxidoreductase [putative FAD-binding oxidoreductase GrhO1]
ATGCTGCGCGACGACCTCACAGGCGAGCTCGTTCTCCCCTCCGATCCGGGGTACCGGCTG
GCCAAGCAGGTGCAGAACACCGAGTACGACGCGATCTCGCCCCGCGCCATCGCCTACTGC
ACGTCCCCCGACGACGTCCTGGCCTGCGTGCGCCACGCCCGGGAGGCGGGCATACCGGCG
CACGTCCGGGGGGCCGGCCACAGCTTCAACGGCTGGTCCACCGGGACCGGTCTGGTCATC
GACCTGTCGCGGATGAACCACGCCGCCGCCGACGGCCCCACGGTCAGCATCGGAGCCGGC
ATCCAGTCGCTCGACGCGCTCGACGCGCTCAAGCGGCACGACCGCCAGATCATCACCGGC
ACGTTTCCCACGGTCGGCCAGGGCGGGTTCCTCAGCGGCGGCGGACTGGGCTGGCAGACC
CGGAAGTTCGGGGTGGCGAGCGACCGGATCGTCTCGGCCCGGGTCGTCCTCGCCGACGGC
CGCGCGGTGGTCGCGTCCGCCGACGAGCACCCGGACCTGTTCTGGGCCCTGCGGGGCGGC
GGCGGGGGCAACTTCGGCATCGTCACCGCGTTCGAACTCCGTCCCGTCGACGCCCCGCAC
CTGACCGCCTTCGAGACCCTGTGGTCCTTCGACGACGCCGCGGACGTGCTCACCGCCTGG
CAGTCCTGGGCCGCCGGGGAGTCGGACGACCTCGGCACCTCCCTGGTGGTGCTGCCGGGC
ATGTTCGGCCCCGGCGGCCGGCCGGTCGTCAAGGTCTGGGGGGTGCACCACGGCGCGGCC
GAGGAGCTCGAACGCGCCCTGGACGCGCTCACCGACCTCGCCGGCGTCAAGCCCGCGCAC
CGCGAGACCACGGCGACGGGGCCCTACGCCGACGTCATGCACGAGGCGCTGTGCGGCTCC
AAGACCGTCCAGCAGTGCCACCGCACCGGTACCGGCCCCGAGGCGGTCGGCCACCGGCAC
CCCTACACCCGGCAGGCGTACCGGCTCACCGGCAGGCCCGTCACCCGCGCCGAGGCCGAG
TCCCTGCTGCGGGCGTGGGAGCCCGACCTGGACGCCGAGCACTACCTGCTGTGCATCGCG
CTCGGCGGCGCCGCCAACCGGGTCGGCCGCACCGAGACCGCGTACGTGCACCGCGACGCG
CGGTTCCTGACCGGATACCAGATCGCCACCCGCGACCCGGAGGCCGTCGCGCGCGGCCCG
GTGGAGCTCGACGCGTGGGCCGACCGGTGCGCCGAGGCGCTCGCACCGCTGGCCACGGGC
TCGTACATCAACTTCCCCGATTCACGTACGCCGCCCGACTGGGAGGCCGACCACTACGGC
GAGAACGCCGCCCGGCTGCGCGCGGTGAAGCGCGCCTACGACCCCGACGGCTTCTTCCGG
CACGGCCGGAGCATCGGCTCCTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR006094 FAD linked oxidase, N-terminal (Domain)
[34-165] 1e-29 PF01565
PF01565   FAD_binding_4
IPR012951 Berberine/berberine-like (Domain)
[421-465] 6.2e-15 PF08031
PF08031   BBE
IPR016166 FAD-binding, type 2 (Domain)
[4-198] 2.80000504261099e-48 SSF56176
SSF56176   FAD-binding_2
[29-198] PS51387
PS51387   FAD_PCMH
IPR016167 FAD-binding, type 2, subdomain 1 (Domain)
[24-87] 4.5e-11 G3DSA:3.30.43.10
G3DSA:3.30.43.10   FAD-binding_2_sub1
IPR016168 FAD-linked oxidase, FAD-binding, subdomain 2 (Domain)
[91-196] 4.2e-11 G3DSA:3.30.465.20
G3DSA:3.30.465.20   FAD-linked_oxidase_FAD-bd_sub2
SignalP
[1-21] 0.04 Signal
Eukaryota   
[1-31] 0.047 Signal
Bacteria, Gram-positive   
TMHMM No significant hit
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