Indano_00060 : CDS information

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Organism
StrainNRRL 8167
Entry nameIndanomycin
Contig
Start / Stop / Direction5,170 / 6,759 / + [in whole cluster]
5,170 / 6,759 / + [in contig]
Location5170..6759 [in whole cluster]
5170..6759 [in contig]
TypeCDS
Length1,590 bp (529 aa)
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Category5.1 general function
Productputative acyl-CoA carboxylase beta subunit
Product (GenBank)acyl-CoA carboxylase
Gene
Gene (GenBank)idmB
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[19301315] Analysis of the indanomycin biosynthetic gene cluster from Streptomyces antibioticus NRRL 8167. (Chembiochem. , 2009)
comment
indanomycin biosynthetic gene clusterに関する文献。

idmB(529a.a): acyl-CoA carboxylase

idmB自体の機能実験は無いが、相同性よりacyl-CoA carboxylase beta-subunitであるとしている。また、acyl-CoA carboxylaseは422番目のアミノ酸の側鎖の種類によって、acyl-CoAの基質が決定するとされており、idmBの422番目のアミノ酸がIleであることから、acetyl-, propionyl-, butyryl-CoAに等しいaffinityを示すとされていることより、indanomycin PKSのmethylmalonyl-CoAとethylmalonyl-CoAを供給している可能性を示唆している。
Related Reference
ACC
O86517
PmId
[11526020] Role of an essential acyl coenzyme A carboxylase in the primary and secondary metabolism of Streptomyces coelicolor A3(2). (Appl Environ Microbiol. , 2001)
[12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002)
comment
Blast 3rd, id82%, 0.0
Streptomyces coelicolor_SCO5535
Putative carboxyl transferase
AccB

---
[PMID:11526020](2001)
論文で示されているAL031124は、AL939124で置換されている。
このfragmentに含まれるcarboxyl transferaseはこのORFのみ。
周りの並びも論文のfigureに一致するので、論文中のAccBがこのentryに相当すると判断した。

propionyl-CoA carboxylase(PCC)のbeta subunit pccBを使って、accBE genesをクローニング。
異種性発現でacyl-CoA carboxylase (ACCase)活性を確認。

---
[PMID:12048195](2002)
S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。
新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。

propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE
acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE

ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。
PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。

配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。
ACC
P53003
PmId
[8830278] Erythromycin production in Saccharopolyspora erythraea does not require a functional propionyl-CoA carboxylase. (Mol Microbiol. , 1996)
comment
Blast 178th, id56%, 1e-162
Saccharopolyspora erythraea_pccB
Propionyl-CoA carboxylase beta chain

哺乳類のpropionyl-CoA carboxylase alpha-chainと相同性の高いbcpA1, bcpA2と、beta-chainに相同性の高いpccBについての文献。
pccB mutantはpropionyl-CoA carboxylase activityが検出されないが、erythromycin productionの生産に影響が見られなかったことが示されている。
ACC
Q9X4K7
PmId
[10589718] Genetic and biochemical characterization of the alpha and beta components of a propionyl-CoA carboxylase complex of Streptomyces coelicolor A3(2). (Microbiology. , 1999)
[12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002)
comment
Blast 215th, id56%, 1e-162
Streptomyces coelicolor_pccB
Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit

---
[PMID: 10589718](1999)
Streptomyces coelicolor A3(2)からaccA1, accA2, pccBをクローニング、シークエンス。

biotin-containing proteins(propionyl-CoA carboxylase alpha subunit): accA1, accA2
propionyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit: pccB

accA1破壊株でacetyl- or propionyl-CoA carboxylase activityに変化なし。
pccB破壊株でpropionyl-CoA carboxylase activity低下。
accA2破壊株は作製できなかったことよりessentialで、生育に必須な他のcarboxyl transferasesと共有されているbiotinylated proteinをコードすることが示唆される。

E.coliでのaccA1+pccB, accA2+pccB 共発現でpropionyl-CoA carboxylase活性確認。
pccBだけでは活性なし。complexで働くことを確認している。

---
[PMID:12048195](2002)
S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。
新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。

propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE
acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE

ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。
PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。

配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。

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selected fasta
>putative acyl-CoA carboxylase beta subunit [acyl-CoA carboxylase]
MPEESAGPGLGDARHARGRVAALHALRESVRSGPGERATAAQHAKGKLTARQRIELLLDE
GTFVELEPLRRHRATGFGLEVNKPYTDGVLTGWGTVHGRTVFVYAHDFRIFGGALGEAHA
EKIHKVMDRARAVGAPLVSLNDGAGARIQEGVTALAGYGGIFRRNTAASGVIPQISVMLG
PCAGGAAYSPALTDFVFMVRGTSQMFITGPDVVQAVTGEKVTHNGLGGADVHAETSGVCH
FAHDDEETCLDDVRYLLSLLPQNNRETPPYAAGDDRPDRRTDALVDLVPADGTRAYDMRE
VVRELVDDGEFLEVHERWAPNIVCALARLDGHVTGIVANQPQHLAGALDITASEKAARFV
QLCDAFSIPLLTLLDVPGFLPGTGQEHGGIIRHGAQLLYAYCNATVPRVSVVLRKAYGGA
YIVMDSQSIGADLTFAWPTNEIAVMGAEGAADVIFRKEIAQAEDPEAVRAGLIKEYRSEL
MHPYYAAERGLVDEVIDPADTRRVLIHSFAMLRHKHADLPLRKHGNPPM
selected fasta
>putative acyl-CoA carboxylase beta subunit [acyl-CoA carboxylase]
ATGCCCGAGGAGAGCGCGGGCCCCGGCCTGGGGGACGCACGGCACGCGCGCGGCCGGGTC
GCCGCCCTGCACGCACTGCGGGAGTCCGTCCGGAGCGGTCCGGGCGAACGGGCGACCGCC
GCGCAGCACGCCAAAGGAAAACTGACGGCCCGTCAGCGCATCGAACTGCTGCTGGACGAG
GGAACGTTCGTCGAGCTGGAACCCCTGCGCCGGCACCGGGCCACCGGCTTCGGGCTGGAG
GTGAACAAGCCGTACACCGACGGCGTGCTCACCGGCTGGGGCACGGTCCACGGCCGCACC
GTCTTCGTCTATGCCCACGACTTCCGCATCTTCGGCGGTGCGCTCGGCGAGGCGCACGCC
GAGAAGATCCACAAGGTGATGGACCGGGCCAGAGCGGTCGGAGCCCCGCTGGTCAGCCTC
AACGACGGCGCCGGAGCCAGGATCCAGGAAGGCGTCACCGCGCTCGCCGGATACGGCGGC
ATCTTCCGACGCAACACCGCGGCCTCCGGCGTCATCCCGCAGATCAGCGTGATGCTCGGG
CCCTGCGCGGGCGGCGCCGCCTACTCCCCGGCGCTGACGGACTTCGTCTTCATGGTCCGC
GGGACCTCGCAGATGTTCATCACCGGACCCGACGTGGTCCAGGCCGTCACCGGCGAGAAG
GTCACGCACAACGGGCTGGGCGGCGCGGACGTGCACGCCGAGACCTCGGGCGTGTGCCAC
TTCGCCCACGACGACGAGGAGACCTGCCTCGACGACGTCCGCTACCTGCTCTCGCTGCTC
CCGCAGAACAACCGGGAGACCCCGCCGTACGCGGCGGGCGACGATCGGCCCGACCGCCGC
ACCGACGCGCTGGTGGACCTGGTGCCGGCCGACGGCACGCGCGCGTACGACATGCGGGAG
GTCGTCCGGGAACTCGTCGACGACGGGGAATTCCTGGAGGTCCACGAGCGCTGGGCACCG
AACATCGTCTGCGCCCTCGCCCGGCTGGACGGCCATGTGACGGGCATCGTCGCCAACCAG
CCGCAGCACCTGGCCGGCGCCCTGGACATCACCGCGTCCGAGAAGGCCGCACGCTTCGTT
CAGCTCTGCGACGCCTTCAGCATCCCCCTGCTGACGCTGCTGGACGTGCCCGGCTTCCTG
CCGGGCACGGGCCAGGAGCACGGCGGCATCATCCGGCACGGCGCCCAACTGCTGTACGCC
TACTGCAACGCCACCGTCCCCCGCGTCTCCGTGGTGCTGCGCAAGGCCTACGGGGGCGCG
TACATCGTCATGGACTCCCAGTCCATCGGCGCCGACCTGACCTTCGCCTGGCCCACCAAC
GAGATCGCCGTGATGGGCGCCGAAGGCGCGGCCGACGTGATCTTCCGCAAGGAGATCGCG
CAGGCGGAGGACCCGGAGGCCGTGCGCGCCGGTCTGATCAAGGAGTACCGGTCGGAACTG
ATGCACCCCTACTACGCCGCCGAGCGTGGGCTGGTGGACGAGGTGATCGACCCTGCCGAC
ACCCGCCGGGTCCTGATCCACTCGTTCGCCATGCTCCGGCACAAGCACGCCGACCTTCCG
CTGCGCAAGCACGGCAACCCGCCGATGTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09
show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR000022 Carboxyl transferase (Domain)
 [41-526]  PF01039
PF01039   Carboxyl_trans
IPR011762 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal (Domain)
 [22-236]  PS50980
PS50980   COA_CT_NTER
IPR011763 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal (Domain)
 [237-521]  PS50989
PS50989   COA_CT_CTER
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
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