Ovied_00190 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces antibioticus
Strain	ATCC 11891
Entry name	Oviedomycin
Contig	AJ632203
Start / Stop / Direction	18,386 / 19,930 / + [in whole cluster] 18,386 / 19,930 / + [in contig]
Location	18386..19930 [in whole cluster] 18386..19930 [in contig]
Type	CDS
Length	1,545 bp (514 aa)

Annotation

Category	2.1 modification addition of extender units
Product	acyl-CoA carboxylase beta subunit
Product (GenBank)	acetyl-CoA carboxylase complex, beta-chain
Gene
Gene (GenBank)	ovmG
EC number	6.4.1.-
Keyword	malonyl-CoA
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q6ZZV4 PmId [15368568] Genetic organization of the biosynthetic gene cluster for the antitumor angucycline oviedomycin in Streptomyces antibioticus ATCC 11891. (Chembiochem. , 2004) [24148183] Engineering precursor metabolite pools for increasing production of antitumor mithramycins in Streptomyces argillaceus. (Metab Eng. , 2013) comment [PMID: 15368568](2004) OvmG: acetyl-CoA carboxylase, beta-chain (carboxyl transferase subunit), lipid metaborism oviedomycin生合成gene clusterの報告。 OvmGについては配列解析のみ。 OvmG and OvmHは、acetyl-CoA carboxylase complexのbeta- and alpha-chainsに似ている。この酵素複合体が担うのはacetyl-CoA→malonyl-CoAへの変換。他のangucycline生合成clusterでも、ひとつまたは両方のsubunitをコードする遺伝子が見られる。 ovmH-less cosmid clone = cosAB50は通常と変わらぬ比率のoviedomycinを産生する（これは[PMID:12027768]での結果）のでoviedomycin生合成に全く必須ではないが、もっと効率的な過程には必要なのかもしれない。 --- [PMID: 24148183](2013) mithramycin産生改善を目的とした論文。 mithramycinのpolyketide aglyconeはmalonyl-CoAを縮合して形成される。そのため、malonyl-CoAを合成するacetyl-CoA carboxylase(ACC)を過剰発現することでmalonyl-CoAの細胞内プールを増やし、mithramycin産生を拡大しようとした。 oviedomycin gene clusterは、ACCのβ- and α-chainsにとても似たタンパクをコードする2つの遺伝子(ovmG and ovmH)を含むことがわかっている。oviedomycin DNA配列のより深い解析から、ACCのputative ε-chainをコードするだろう3つめの遺伝子の存在がovmGとovmHの間に示され、ovmI と名付けられた。これら3つの遺伝子は近接していて同じ向きで転写されるので、ACCを過剰産生するために使用された。 mithramycin産生株S. argillaceusでのovmGIHの過剰発現は、malonyl-CoAの細胞内濃度の増加と、早期発酵時間でのacetyl-CoAプールの減少を導いたので、acetyl-CoA→malonyl-CoAへの進行性の変換と、ovmGIHがactive ACCをコードしたことを示す。 ovmGIHの過剰発現株は、発酵4日目以降にコントロール株より高い量のmithramycinを産生した。
Related Reference	ACC O86517 PmId [11526020] Role of an essential acyl coenzyme A carboxylase in the primary and secondary metabolism of Streptomyces coelicolor A3(2). (Appl Environ Microbiol. , 2001) [12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002) comment Blast 15th, id83%, 0.0 Streptomyces coelicolor_SCO5535 Putative carboxyl transferase AccB --- [PMID:11526020](2001) 論文で示されているAL031124は、AL939124で置換されている。このfragmentに含まれるcarboxyl transferaseはこのORFのみ。周りの並びも論文のfigureに一致するので、論文中のAccBがこのentryに相当すると判断した。 propionyl-CoA carboxylase(PCC)のbeta subunit pccBを使って、accBE genesをクローニング。異種性発現でacyl-CoA carboxylase (ACCase)活性を確認。 --- [PMID:12048195](2002) S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。 propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。 PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。
Related Reference	ACC Q9X4K7 PmId [10589718] Genetic and biochemical characterization of the alpha and beta components of a propionyl-CoA carboxylase complex of Streptomyces coelicolor A3(2). (Microbiology. , 1999) [12048195] Kinetic and structural analysis of a new group of Acyl-CoA carboxylases found in Streptomyces coelicolor A3(2). (J Biol Chem. , 2002) comment Blast 113th, id58%, 1e-166 Streptomyces coelicolor_pccB Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit --- [PMID: 10589718](1999) Streptomyces coelicolor A3(2)からaccA1, accA2, pccBをクローニング、シークエンス。 biotin-containing proteins(propionyl-CoA carboxylase alpha subunit): accA1, accA2 propionyl-CoA carboxylase carboxyl transferase subunit: pccB accA1破壊株でacetyl- or propionyl-CoA carboxylase activityに変化なし。 pccB破壊株でpropionyl-CoA carboxylase activity低下。 accA2破壊株は作製できなかったことよりessentialで、生育に必須な他のcarboxyl transferasesと共有されているbiotinylated proteinをコードすることが示唆される。 E.coliでのaccA1+pccB, accA2+pccB 共発現でpropionyl-CoA carboxylase活性確認。 pccBだけでは活性なし。complexで働くことを確認している。 --- [PMID:12048195](2002) S.coelicolor由来の2つのacyl-CoA carboxylasesを精製されたcomponentで再構成。新しいepsilon subunit(PccE, AccE)があると活性がとても良い。 propionyl-CoA carboxylase(PCC) complex: AccA2 + PccB + PccE acetyl-CoA carboxylase(ACC) complex: AccA2 + AccB + AccE ACCは基質特異性がゆるく、acetyl-, propionyl-, and butyryl-CoAへの特異性定数はほぼ同じ。 PCCはacetyl-CoAを基質として検出できないが、効率的にbutyryl- and propionyl-CoAをcarboxylateし、特にpropionyl-CoAを好んだ。配列解析で、polyketide clustersと関連したcarboxyltransferase AccB homologuesのすぐ下流に、AccE epsilon subunit homologuesが存在するのを見つけている。

Sequence

>acyl-CoA carboxylase beta subunit [acetyl-CoA carboxylase complex, beta-chain]
MRKQLDELLDIKESARGGPDPDATRRQHDKGKLTARERIELLLDKDSFQEIEQLRRHRAT
GFGLEAKKPYTDGVITGWGTVHGRTVFVYAHDFRIFGGALGEAHAQKIHKLMDMAIAAGA
PLVSLNDGAGARIQEGVTALAGYGGIFQRNTRASGVIPQISVMLGPCAGGAAYSPALTDF
VFMVRGTSQMFITGPDVVRAVTGEEIGQEGLGGADVHSRTSGVAHFAYDDEETCLEEVRF
LLSMLPANNRESAPAVPCDDPADRRGQALYDLVPADGNRPYDMRAVIEEIVDDGTHLEVH
ERWATNVICTLARLDGKVVGIVANQPQSLAGVLDIAASEKAASFVQTCDSFNIPLVTLLD
VPGFLPGVDQEHNGIIRHGAKLLYAYCNATVPRISLVLRKAYGGAYIVMDSRSIGADLAL
AWPTNEIAVMGAEGAAGVIFRRDINAADDPEAVRRQRVEEYKAELMHPYYAAERGLVDDV
IDPADTREVLIRGLAMLRTKHADLPMRKHGNPPQ

>acyl-CoA carboxylase beta subunit [acetyl-CoA carboxylase complex, beta-chain]
ATGAGGAAACAGCTTGACGAGCTGCTCGACATCAAGGAGTCGGCCCGGGGCGGCCCGGAT
CCGGACGCGACGCGCCGCCAGCACGACAAGGGCAAGCTCACCGCCCGCGAACGCATCGAG
CTGCTGCTCGACAAGGACTCCTTCCAGGAGATCGAGCAGCTGCGCCGGCACCGCGCGACC
GGCTTCGGCCTGGAGGCGAAGAAGCCGTACACCGACGGCGTGATCACCGGCTGGGGCACG
GTCCACGGCCGGACCGTCTTCGTCTACGCGCACGACTTCCGCATCTTCGGCGGCGCGCTC
GGCGAGGCCCACGCCCAGAAGATCCACAAGCTGATGGACATGGCGATCGCGGCCGGTGCG
CCGCTGGTGTCGCTCAACGACGGCGCCGGCGCCCGCATCCAGGAGGGTGTCACCGCGCTC
GCCGGCTACGGCGGCATCTTCCAGCGCAACACCCGCGCCTCCGGTGTCATCCCGCAGATC
AGCGTCATGCTCGGCCCGTGCGCGGGCGGCGCCGCCTACAGCCCGGCGCTGACGGACTTC
GTCTTCATGGTGCGCGGCACCTCGCAGATGTTCATCACCGGCCCCGACGTGGTCCGCGCG
GTGACCGGCGAGGAGATCGGCCAGGAGGGGCTGGGCGGCGCGGACGTCCACTCCCGGACC
TCGGGCGTCGCGCACTTCGCGTACGACGACGAGGAGACCTGCCTGGAGGAGGTCCGCTTC
CTGCTGTCGATGCTGCCCGCCAACAACCGCGAGAGCGCCCCGGCCGTGCCCTGCGACGAC
CCGGCGGACCGGCGCGGCCAGGCCCTGTACGACCTGGTCCCGGCCGACGGCAACCGGCCG
TACGACATGCGGGCCGTCATCGAGGAGATCGTCGACGACGGCACCCACCTGGAGGTCCAC
GAACGCTGGGCCACCAACGTCATCTGCACGCTGGCCCGCCTCGACGGCAAGGTGGTCGGC
ATCGTCGCCAACCAGCCGCAGTCCCTGGCGGGCGTGCTGGACATCGCCGCGTCCGAGAAG
GCCGCGAGCTTCGTGCAGACCTGCGACTCCTTCAACATCCCCCTCGTGACCCTGCTGGAC
GTGCCCGGCTTCCTGCCCGGCGTGGACCAGGAGCACAACGGCATCATCCGGCACGGCGCC
AAGCTGCTGTACGCGTACTGCAACGCGACCGTGCCCCGGATCTCCCTGGTGCTGCGCAAG
GCGTACGGCGGCGCCTACATCGTCATGGACTCCCGCTCCATCGGCGCCGACCTGGCGCTG
GCCTGGCCCACCAACGAGATCGCGGTGATGGGCGCCGAGGGCGCGGCGGGCGTCATCTTC
CGGCGGGACATCAACGCCGCCGACGACCCCGAGGCCGTGCGCCGGCAGCGCGTCGAGGAG
TACAAGGCCGAGCTGATGCACCCCTACTACGCCGCCGAACGCGGCCTGGTGGACGACGTG
ATCGACCCGGCCGACACCCGCGAGGTGCTGATCCGCGGCCTGGCGATGCTGCGCACCAAG
CACGCCGACCTGCCGATGCGCAAGCACGGCAACCCGCCCCAGTGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR000022 Carboxyl transferase (Domain) PF01039 Carboxyl_trans IPR011762 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal (Domain) PS50980 COA_CT_NTER IPR011763 Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal (Domain) PS50989 COA_CT_CTER
SignalP	Eukaryota
TMHMM	No significant hit

Ovied_00180 Ovied_00195