Oxzol_00100 : CDS information

Location

Organism	Streptomyces albus
Strain	JA3453
Entry name	Oxazolomycin
Contig	EF552687
Start / Stop / Direction	17,620 / 16,520 / - [in whole cluster] 17,620 / 16,520 / - [in contig]
Location	complement(16520..17620) [in whole cluster] complement(16520..17620) [in contig]
Type	CDS
Length	1,101 bp (366 aa)

Annotation

Category	2.1 modification addition of extender units
Product	putative oxidoreductase
Product (GenBank)	acyl ACP dehydrogenase
Gene
Gene (GenBank)	ozmD
EC number
Keyword	methoxymalonyl-ACP
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC Q1G725 PmId [16707707] Utilization of the methoxymalonyl-acyl carrier protein biosynthesis locus for cloning the oxazolomycin biosynthetic gene cluster from Streptomyces albus JA3453. (J Bacteriol. , 2006) [20406823] Oxazolomycin biosynthesis in Streptomyces albus JA3453 featuring an "acyltransferase-less" type I polyketide synthase that incorporates two distinct extender units. (J Biol Chem. , 2010) comment [PMID:16707707] methoxymalonyl-ACP生合成遺伝子の同定とクローニング OzmB, OzmC, OzmD, OzmE, OzmF, OzmGが、methoxymalonyl-ACP生合成遺伝子であることを同定し、これらがoxazolomycin productionに必須であることを示した。 OzmDに関して機能解析はされていない。 [PMID:20406823] oxazolomycin生合成遺伝子クラスターの報告。 ozmD: Acyl-dehydrogenase methoxymalonyl-ACP生合成経路の最後から二番目を担うと推測している(FIGURE 3.)。機能解析はされていない。
Related Reference	ACC Q8KUG3 NITE Ansam_00170 PmId [11960423] Identification of a set of genes involved in the formation of the substrate for the incorporation of the unusual "glycolate" chain extension unit in ansamitocin biosynthesis. (J Am Chem Soc. , 2002) [11996558] Functional expression of genes involved in the biosynthesis of the novel polyketide chain extension unit, methoxymalonyl-acyl carrier protein, and engineered biosynthesis of 2-desmethyl-2-methoxy-6-deoxyerythronolide B. (J Am Chem Soc. , 2002) comment Actinosynnema pretiosum subsp. auranticum Acyl-CoA dehydrogenase(asm15) --- [PMID:11960423](2002) asm15不活化mutantはansamitocin非産生で、少量の10-desmethoxy-ansamitocin P-3を蓄積。この化合物はPKSの3つめの鎖伸長stepで、珍しい伸長unitの代わりにmalonate unitを取り込んでいる。よってasm15はester側鎖生成ではなく、ansamitocin骨格形成に必要とされる。そしてasm15(たぶんasm13-17)が珍しい伸長unitの合成とPKSへの運搬に関連すると実証する。また、CoAの代わりにSNACを使った2-hydroxymalonyl-SNAC or 2-methoxymalonyl-SNACでは、このmutantのansamitocin産生は回復しない。subclusterに含まれるasm14(ACPをコード)を不活化するとansamitocin産生や新規化合物蓄積なし。よって鎖伸長反応の基質は、おそらく2-hydroxy- or 2-methoxymalonyl-ACPである。 --- [PMID:11996558](2002) abstract S. lividansで、AT domainsのひとつがmethoxymalonateに特異的なATで置換されているerythromycin PKSのカセットとasm13-17を同時発現すると、予測された位置にmethoxymalonateが取り込まれた6-deoxyerythronolide Bの派生体が産生された。よって、asm13-17はmethoxymalonyl-ACP生合成に十分である。また、methyltransferaseをコードするasm17を削除すると、そのhydroxy類似体ではなく6-deoxyerythronolide Bが得られたので、伸長unitのmethylationはその取り込みのために必要である。
Related Reference	ACC Q9KIE5 NITE Asco_00090 PmId [14623185] Crystal structure of an Acyl-ACP dehydrogenase from the FK520 polyketide biosynthetic pathway: insights into extender unit biosynthesis. (J Mol Biol. , 2003) [15179529] Engineered biosynthesis of 16-membered macrolides that require methoxymalonyl-ACP precursors in Streptomyces fradiae. (Appl Microbiol Biotechnol. , 2004) comment Streptomyces hygroscopicus subsp. ascomyceticus FkbI --- [PMID: 14623185](2003) FkbI の構造解析。foldはacyl-CoA dehydrogenasesと似ている。しかし他のacyl-CoA dehydrogenasesとのsurface and substrate-binding siteの違いから、acyl-CoAよりもacyl-ACPを基質に取るのかもしれないと言っている。 --- [PMID: 15179529](2004) S.hygroscopicus由来fkbG-Kを導入することにより、S. fradiaeはmalonyl-CoA, methylmalonyl-CoA, ethylmalonyl-CoAに加えてmethoxymalonyl-ACPもPKS前駆体として利用できるようになることを、midecamycin PKS genes（最後から2番目の縮合ステップでmethoxymalonateを要求）の異種性発現産物で確認している。

Sequence

>putative oxidoreductase [acyl ACP dehydrogenase]
MSDELAALVSAEAGDRAAEWDLAGAIPPDVLRGLGAKGALCAEVPAEYGGRGLTGRANGA
LTAHAGALCSSLRSVMTSQGMAAWTIQRFGTRRQRTEELTRLTSGGLAAVAFSEPQAGSD
LSAIATTIVDDGDEVVLNGHKVWSTAAAYADVVIVFGRYQDGAAAVVVPTDAPGVTVRPV
AQPLGCRAAGHADVDLDDVRLPAGRVLSGASQSPGLLTTIALTYGRLSVAWGCVGIIRGC
LRAAATHARHREQFGKPLAQHQLVARHLSELLVAEQTATRVCEHASDCWDSGSPELSGAA
VLAKHVSAGRAAHAAATAVQVLASAGSVDGEPVARAYRDAKLMQIIEGSDEICQLILAER
ALEGVA

>putative oxidoreductase [acyl ACP dehydrogenase]
GTGAGTGACGAACTCGCGGCCCTGGTGAGCGCGGAGGCGGGTGACCGGGCCGCGGAGTGG
GACCTGGCCGGGGCCATTCCGCCGGACGTGCTGCGCGGGCTCGGCGCCAAGGGCGCGCTG
TGCGCCGAGGTGCCCGCCGAGTACGGCGGGCGCGGCCTGACGGGCCGGGCCAACGGTGCG
CTGACCGCGCACGCGGGGGCGTTGTGCAGCTCGCTGCGGTCGGTGATGACCTCGCAGGGC
ATGGCCGCCTGGACCATCCAGCGCTTCGGCACCCGCCGCCAGCGGACCGAAGAACTCACC
CGGCTCACCTCGGGCGGCCTCGCCGCCGTGGCGTTCAGCGAACCGCAGGCCGGCAGCGAC
CTCTCGGCGATCGCCACCACCATCGTGGACGACGGCGACGAGGTGGTCCTGAACGGTCAC
AAGGTCTGGTCGACCGCCGCCGCCTACGCCGACGTCGTCATCGTCTTCGGCCGCTACCAG
GACGGCGCGGCGGCCGTGGTGGTCCCCACCGACGCCCCGGGCGTCACGGTGCGCCCCGTC
GCCCAGCCGCTCGGCTGCCGCGCCGCGGGCCACGCCGACGTGGACCTCGACGACGTGCGC
CTGCCCGCCGGTCGCGTGCTGTCCGGCGCGAGCCAGTCGCCCGGGCTGCTGACCACCATC
GCCCTGACCTACGGCCGCCTGTCGGTGGCCTGGGGGTGTGTCGGCATCATCCGCGGCTGT
CTGCGGGCCGCCGCCACCCATGCCCGCCACCGCGAACAGTTCGGCAAGCCGCTGGCACAG
CACCAGCTCGTCGCCCGGCACCTGTCGGAGCTGCTGGTCGCCGAGCAGACCGCGACACGG
GTGTGCGAACACGCCTCGGACTGCTGGGACAGCGGCTCGCCCGAGCTGTCCGGCGCGGCG
GTGCTCGCCAAGCACGTCTCCGCAGGCCGTGCGGCACACGCCGCCGCCACCGCGGTGCAG
GTACTCGCGTCGGCGGGCTCGGTGGACGGCGAGCCGGTGGCCCGCGCCTACCGGGACGCC
AAGTTGATGCAGATCATCGAGGGAAGCGACGAGATCTGCCAGTTGATCCTCGCGGAACGC
GCGCTGGAGGGTGTGGCATGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR006090 Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, type 1 (Domain) PF00441 Acyl-CoA_dh_1 IPR006091 Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, central domain (Domain) G3DSA:2.40.110.10 Acyl_CoA_DH/ox_M PF02770 Acyl-CoA_dh_M IPR006092 Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal (Domain) PF02771 Acyl-CoA_dh_N IPR009075 Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal (Domain) SSF47203 AcylCoADH_C_like G3DSA:1.20.140.10 AcylCoA_DH_1/2_C IPR009100 Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase (Domain) SSF56645 AcylCoA_dehyd_NM IPR013786 Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal (Domain) G3DSA:1.10.540.10 AcylCoA_DH/ox_N
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Oxzol_00090 Oxzol_00110