Pact_00130 Pact_00130   Pact_00150 Pact_00150

Pact_00140 : CDS information

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Organism
StrainATCC 27456 (=NBRC 13433)
Entry namePactamycin
Contig
Start / Stop / Direction17,349 / 19,037 / + [in whole cluster]
17,349 / 19,037 / + [in contig]
Location17349..19037 [in whole cluster]
17349..19037 [in contig]
TypeCDS
Length1,689 bp (562 aa)
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Category3.4 other modification
Productputative acyltransferase
Product (GenBank)ketoacyl-ACP synthase
GenepctM
ptmK
Gene (GenBank)pctM
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
Reference
ACC
PmId
[17827660] Cloning of the pactamycin biosynthetic gene cluster and characterization of a crucial glycosyltransferase prior to a unique cyclopentane ring formation. (J Antibiot (Tokyo). , 2007)
[19670201] Deciphering pactamycin biosynthesis and engineered production of new pactamycin analogues. (Chembiochem. , 2009)
comment
[PMID:17827660]
Pactamycin生合成遺伝子クラスターの報告。

PctM: ketoacyl-ACP synthase

相同性より機能付けされている。
このORFの機能解析はされていない。

PctK,S,T,M,Rは6-methylsalicylic acid(6-MSA)形成に関与すると推測しており、その生合成経路は2つの仮説を立てている。
・PctK(discrete ACP)へacetyl-CoAと共にPctTが運ばれpriming reactionが起こり6-MSAを合成。pctMは形成した6-MSAとcyclopentan環のエステル結合に関与する。

・PctSがacetyl-CoAとself-primingし6-MSAを合成。産生した6-MSAはPctKと共にPctTにより活性化し6-MSA-ACPを合成。それはPctMによりtransfer reactionが起こることを利用していると推測。


[PMID:19670201]
S.pactum ATCC27456のPactamycin生合成遺伝子クラスターの報告。

PtmK: 3-oxoacyl-(ACP)synthase

PtmKの機能解析はされていない。
NBRC株にて6-MSA合成に関与するとされたPctK,T,Mに相当するORF PtmI,R,Kは6-MSAの合成ではなく3-aminoacetophenoneの側鎖形成に関与すると推測している。これに関して本文中記述なし。
Related Reference
ACC
O34340
PmId
comment
Bacillus subtilis
3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 2
(fabF，yjaY)
identity: 31.89%

branched-chain fatty acid biosynthesisに関与する唯一の伸長縮合酵素。配列解析からはECOのFabFと相同性を示す。 B.subtilisのfabFはE.coliのfabF mutatntを相補できるが、fabB mutantは相補できない。

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selected fasta
>putative acyltransferase [ketoacyl-ACP synthase]
MTAPRAGTVVVGGTAAERLAELRSRPDLAVTAPAQSLATAFTGVLTAALAGLPAGHRRQA
PVVMAATDYAVAATSGYVARCAEAEAGGRRLRPSEAMTPEPAQLLQELAERTDWQGPGHV
LISPRSATWQAVRWAFGAVSAGLHPAMVVCEVARDPAGGGYRVAAVPVTAPGPHADPPTG
PVVISGTGLVTAFGDGADTFWRNLLAGRRGTGELTRFDAGRFRSRTVCQTTVAAAPGRPV
RRALVDRARAEALAEAGLGRLPERTLLVYAGVVPHLPAVAGAPGVGEIALEPEWDGDGFG
AAPGDRVLMAHACASGAFGLAMAREWLLCGLADTAVIVGVSALNTYDYACLDVLRATTTG
IARPFDEDRSGVTVGEGAGVIVLETAARAAARGHRPPAVLAGISCRVAGQGVSALSTRVG
AVCMREALAMAGLRTVDYVHGHAPGTRQGDEAELRALDQVGAELGWRDVPVSSCKGASGH
LLHASVFPAVVTAVRALRDGVLPGTPGLRTPLGARHVRVLRDAESREGLSSVLVDNFGFG
GNNAAFLLTGDAAGHLEWSAHG
selected fasta
>putative acyltransferase [ketoacyl-ACP synthase]
ATGACCGCACCCCGGGCCGGCACGGTGGTGGTGGGCGGCACCGCCGCCGAGCGGCTGGCC
GAACTGCGCTCCCGCCCGGACCTGGCCGTCACCGCCCCCGCCCAGTCGCTCGCCACCGCC
TTCACCGGGGTGCTCACCGCGGCGCTCGCCGGGCTGCCCGCCGGTCACCGGCGGCAGGCG
CCGGTGGTCATGGCCGCCACCGACTACGCGGTGGCGGCCACCTCCGGTTACGTCGCCCGC
TGCGCCGAGGCCGAGGCGGGCGGCCGCCGGCTGCGCCCGTCGGAGGCGATGACCCCGGAG
CCGGCCCAGCTCCTCCAGGAGCTGGCCGAACGCACCGACTGGCAGGGCCCCGGCCATGTG
CTCATCTCCCCCCGGTCGGCGACCTGGCAGGCGGTCCGCTGGGCGTTCGGCGCGGTCTCG
GCCGGCCTGCACCCGGCGATGGTGGTCTGCGAGGTGGCCCGCGACCCGGCGGGCGGCGGC
TACCGGGTGGCGGCCGTGCCGGTCACCGCACCGGGCCCGCACGCCGACCCGCCCACCGGA
CCGGTGGTGATCTCCGGCACCGGCCTGGTCACCGCGTTCGGCGACGGCGCCGACACCTTC
TGGCGGAACCTGCTCGCCGGCCGCCGGGGCACGGGCGAGCTGACCCGCTTCGACGCCGGC
CGCTTCCGCAGCCGCACCGTGTGCCAGACCACGGTGGCTGCCGCGCCCGGCCGGCCGGTG
CGGCGCGCCCTGGTGGACCGCGCCCGCGCCGAGGCGCTCGCCGAGGCCGGGCTGGGCCGG
CTGCCGGAGCGCACCCTGCTGGTGTACGCCGGGGTGGTGCCGCACCTGCCGGCGGTCGCC
GGCGCGCCCGGGGTCGGGGAGATCGCCCTGGAACCGGAGTGGGACGGCGACGGCTTCGGG
GCCGCCCCCGGGGACCGGGTGCTGATGGCGCACGCCTGCGCCTCGGGTGCCTTCGGGCTC
GCCATGGCCCGCGAATGGCTGCTGTGCGGCCTCGCCGACACCGCGGTGATCGTGGGCGTG
TCGGCCCTCAACACCTACGACTACGCCTGCCTGGACGTGCTCCGCGCCACCACCACCGGC
ATCGCCCGCCCCTTCGACGAGGACCGCTCCGGCGTGACCGTCGGGGAGGGCGCGGGGGTG
ATCGTGCTGGAGACCGCCGCCCGCGCGGCGGCCCGCGGCCACCGCCCGCCGGCCGTGCTC
GCCGGCATCTCCTGCCGGGTGGCCGGCCAGGGCGTCAGCGCGCTGAGCACCCGGGTCGGG
GCGGTGTGCATGCGCGAGGCGCTGGCGATGGCGGGCCTGCGGACCGTGGACTACGTGCAC
GGTCACGCCCCCGGCACCCGCCAGGGCGACGAGGCCGAGCTGCGGGCGCTGGACCAGGTC
GGCGCCGAGCTGGGCTGGCGGGACGTGCCGGTCAGCTCCTGCAAGGGGGCCTCCGGCCAC
CTGCTGCACGCCTCGGTGTTCCCCGCCGTGGTCACGGCGGTCCGGGCGCTGCGGGACGGG
GTGCTCCCGGGCACCCCCGGTCTGCGGACGCCCCTGGGTGCGCGGCACGTCCGCGTACTG
CGCGACGCGGAGTCCCGCGAGGGGCTGAGCTCCGTGCTGGTGGACAACTTCGGTTTCGGC
GGCAACAACGCCGCGTTCCTGCTCACCGGGGACGCGGCCGGGCACCTGGAGTGGAGTGCA
CATGGCTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR014030 Beta-ketoacyl synthase, N-terminal (Domain)
[181-226] 1.3e-05 PF00109 [310-388] 5.40000000000001e-10 PF00109
PF00109   ketoacyl-synt
IPR014031 Beta-ketoacyl synthase, C-terminal (Domain)
[399-506] 3.3e-18 PF02801
PF02801   Ketoacyl-synt_C
IPR016038 Thiolase-like, subgroup (Domain)
[179-271] 5.00000000000001e-28 G3DSA:3.40.47.10 [305-402] 5.00000000000001e-28 G3DSA:3.40.47.10 [417-548] 3.3e-27 G3DSA:3.40.47.10
G3DSA:3.40.47.10   Thiolase-like_subgr
IPR016039 Thiolase-like (Domain)
[179-396] 1.50000306971104e-26 SSF53901 [357-548] 1e-37 SSF53901
SSF53901   Thiolase-like
SignalP
[1-50] 0.47 Signal
Eukaryota   
TMHMM No significant hit
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