Pyrlo_00070 : CDS information

Location

Organism	Actinosporangium vitaminophilum
Strain	ATCC 31673 (=NBRC 14294)
Entry name	Pyrrolomycin
Contig	EF140901
Start / Stop / Direction	8,174 / 9,313 / + [in whole cluster] 8,174 / 9,313 / + [in contig]
Location	8174..9313 [in whole cluster] 8174..9313 [in contig]
Type	CDS
Length	1,140 bp (379 aa)

Annotation

Category	2.2 modification addition of starter unit
Product	putative L-prolyl-PCP dehydrogenase
Product (GenBank)	acyl-CoA dehydrogenase
Gene
Gene (GenBank)	pyr7
EC number
Keyword	pyrrole ring moiety
Note
Note (GenBank)
Reference	ACC A3R4P8 PmId [17158935] Cloning and characterization of the pyrrolomycin biosynthetic gene clusters from Actinosporangium vitaminophilum ATCC 31673 and Streptomyces sp. strain UC 11065. (Antimicrob Agents Chemother. , 2007) comment pyrrolomycin biosynthetic gene clustersに関する文献。 pyr7(379 a.a.): pyrrole synthesis pyr7自体の機能実験は行われていないが、相同性よりpyrrole合成に関与すると予測している。
Related Reference	ACC Q9X3R3 NITE Pyolu_00080 PmId [11880032] Conversion of L-proline to pyrrolyl-2-carboxyl-S-PCP during undecylprodigiosin and pyoluteorin biosynthesis. (Chem Biol. , 2002) comment Blast 5th, id56%, 1e-108 Pseudomonas fluorescens_pltE Putative acyl-CoA dehydrogenase pyrrole biosynthesisについて新規のメカニズムを提言した文献。 RedWとPltEは共にL-prolyl-S-PCP Dehydrogenasesとして機能することが示されている。 pltEをE.coliで過剰発現したPltEの精製はうまくいかなかった。そこでPltEの反応産物を加水分解処理してPCPから外し、HPLCで分離したところ、標準的なpyrrolyl-2-carboxylateに一致するピークを検出。1H-NMRでもこれが標準的なpyrrolyl-2-carboxylateに一致することを確認。HPLCで見られるもうひとつのピークは、加水分解処理による副産物と思われる。同時に検討されているRedWは精製が可能であり、・反応にL-proline、ORF11(PltFに相当)、holo-ORF9(PltLに相当)、ATPが必要なこと、・PltEと同じ産物を得ることが確かめられている。

Sequence

>putative L-prolyl-PCP dehydrogenase [acyl-CoA dehydrogenase]
MEFGWTQEQQARYDETLAAVREAFPGDQPPSTQYYSRADFKRLGDLGLLGPSVPTRYGGG
GLGALDTARLVEALGRGCAETGLVFGASAHTFACAMPVVDFGTEEVRKRVLPGLCSGELI
AGNAITEAESGSDVSRLAVTARRVDGGWVLNGEKSFVSNGPVSDVFITYGTTDPKAGPFG
VTGFVVERSAEGVFPSEPFDKMGLLQCPAGSVRFADTFVPDENVLGEPGQGGWIFQHSMG
WERACLFAGYVGLADRVIESCIAHVRGRRQFGKRLSEFQAVSHRIADMKLRLESARLLLY
RACWEMDQGAPATLSIALSKLAVSEGVLASALDAVRIFGGRGYQRDHGIEAALRDAVPSV
IFSGTSDIQRELIARELGL

>putative L-prolyl-PCP dehydrogenase [acyl-CoA dehydrogenase]
GTGGAGTTCGGCTGGACCCAAGAGCAACAGGCGCGATACGACGAGACGCTCGCCGCCGTC
CGGGAGGCGTTCCCCGGCGACCAACCGCCCTCGACCCAGTACTACAGCCGCGCGGACTTC
AAGCGTCTGGGCGACCTCGGCCTGCTCGGACCCTCGGTGCCGACCCGCTACGGCGGCGGC
GGACTCGGGGCGCTCGACACCGCCCGGCTGGTGGAGGCGCTGGGACGGGGCTGCGCCGAG
ACCGGTCTGGTCTTCGGCGCGAGCGCCCACACGTTCGCCTGCGCCATGCCGGTGGTGGAC
TTCGGTACCGAGGAGGTCCGCAAGCGGGTCCTGCCCGGGCTGTGCAGCGGCGAGCTGATC
GCCGGCAACGCCATCACCGAGGCCGAGTCGGGCTCGGACGTCTCCCGTCTGGCGGTCACC
GCACGACGCGTGGACGGCGGGTGGGTGCTGAACGGGGAGAAGAGCTTCGTCAGCAACGGC
CCGGTCTCGGACGTCTTCATCACCTACGGCACCACCGACCCCAAGGCCGGGCCGTTCGGG
GTGACCGGCTTCGTGGTGGAGCGCTCGGCCGAGGGGGTGTTCCCCAGCGAGCCCTTCGAC
AAGATGGGCCTGCTCCAGTGCCCCGCGGGGAGCGTGCGCTTCGCGGACACGTTCGTCCCG
GACGAGAACGTGCTCGGCGAACCCGGCCAGGGGGGCTGGATATTCCAGCACTCCATGGGC
TGGGAGCGGGCGTGCCTGTTCGCGGGCTACGTCGGCCTCGCCGACCGGGTGATCGAGAGC
TGCATCGCCCACGTACGGGGACGGCGCCAGTTCGGCAAGCGGCTGTCCGAGTTCCAGGCG
GTGTCCCACCGCATCGCCGACATGAAACTCCGCCTGGAGAGCGCGCGGCTGCTGCTCTAC
CGGGCCTGCTGGGAGATGGACCAGGGGGCCCCGGCCACGCTGTCCATCGCGCTGTCCAAG
CTCGCCGTGTCCGAGGGCGTGCTGGCGAGCGCGCTGGACGCGGTGCGGATCTTCGGTGGT
CGTGGCTACCAGCGCGACCACGGCATCGAGGCGGCACTGCGGGACGCGGTGCCCTCGGTG
ATCTTCTCGGGCACCTCCGACATCCAGCGGGAACTCATCGCAAGGGAGCTGGGGCTATGA

Feature

BLASTP Database:UniProtKB:2011_09	show BLAST table
InterPro Database:interpro:38.0	IPR006090 Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, type 1 (Domain) PF00441 Acyl-CoA_dh_1 IPR006091 Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, central domain (Domain) PF02770 Acyl-CoA_dh_M G3DSA:2.40.110.10 Acyl_CoA_DH/ox_M IPR006092 Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal (Domain) PF02771 Acyl-CoA_dh_N IPR009075 Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal (Domain) G3DSA:1.20.140.10 AcylCoA_DH_1/2_C SSF47203 AcylCoADH_C_like IPR009100 Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase (Domain) SSF56645 AcylCoA_dehyd_NM IPR013786 Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal (Domain) G3DSA:1.10.540.10 AcylCoA_DH/ox_N
SignalP	No significant hit
TMHMM	No significant hit

Pyrlo_00060 Pyrlo_00080