Azino_00030 : CDS information

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Organism
StrainNRRL 2485 (=NBRC 13928)
Entry nameAzinomycin B
Contig
Start / Stop / Direction7,205 / 6,384 / - [in whole cluster]
7,205 / 6,384 / - [in contig]
Locationcomplement(6384..7205) [in whole cluster]
complement(6384..7205) [in contig]
TypeCDS
Length822 bp (273 aa)
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Category1.4 Other
Productputative type II thioesterase
Product (GenBank)Azi2
GeneaziA6
Gene (GenBank)azi2
EC number
Keyword
Note
Note (GenBank)
  • thioesterase
Reference
ACC
PmId
[18635006] Characterization of the azinomycin B biosynthetic gene cluster revealing a different iterative type I polyketide synthase for naphthoate biosynthesis. (Chem Biol. , 2008)
comment
Azinomycin B生合成遺伝子クラスターの報告。

aziA6: Thioesterase

azinomycin Bのcluster内にdiscrete TEは3つあり(AziA6, AziA7, AziA8)。
aziA6, aziA7は、NRPSであるaziA3, aziA4と遺伝的に連結している。とりわけaziA6はそのスタートストップがoverlapしていることから、12kbpの巨大なオペロンの中でaziA3, aziA4のNRPS genesと翻訳共役されていると推測している。
Related Reference
ACC
Q846W2
NITE
Monen_00290
PmId
[16984884] Identification of NanE as the thioesterase for polyether chain release in nanchangmycin biosynthesis. (Chem Biol. , 2006)
comment
BLAST id38%
Streptomyces cinnamonensis_monAX
Thioesterase

対照実験として。
MonAXはdiketide-SNACを加水分解したが、polyether-SNACを加水分解しなかった。
よって、polyether鎖の放出には関与しない。
ACC
Q9ZGI1
NITE
Pikro_00070
PmId
[9770448] A gene cluster for macrolide antibiotic biosynthesis in Streptomyces venezuelae: architecture of metabolic diversity. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 1998)
[10421766] Elucidating the mechanism of chain termination switching in the picromycin/methymycin polyketide synthase. (Chem Biol. , 1999)
[10676969] Alternative modular polyketide synthase expression controls macrolactone structure. (Nature. , 2000)
[10713461] Genetic architecture of the polyketide synthases for methymycin and pikromycin series macrolides. (Gene. , 2000)
[11223265] The Streptomyces venezuelae pikAV gene contains a transcription unit essential for expression of enzymes involved in glycosylation of narbonolide and 10-deoxymethynolide. (Gene. , 2001)
[12368286] Biochemical evidence for an editing role of thioesterase II in the biosynthesis of the polyketide pikromycin. (J Biol Chem. , 2002)
comment
BLAST id32%
Streptomyces venezuelae_pikAV
Thioesterase II PikAV

---
[PMID: 9770448](1998)
12員環骨格を持つMethymycin and Neomethymycinと、14員環骨格を持つNarbomycin and Pikromycinの生合成で共有されるclusterの同定。

PikAV: TEII

pikAV deletion/replacement mutantはmethymycin, neomethymycin or pikromycinを、wild-type S.venezuelaeと比べて5%以下しか産生しなかった。それらの中間体である10-deoxymethynolide or narbonolideの蓄積も検出されなかった。

---
[PMID: 10421766](1999)
pikAI-AIVをS. lividansで異種性発現し、12員環前駆体10-deoxymethynolideと14員環前駆体narbonolideの産生を確認。Pik TEII thioesterase(pikAV)も同時に発現させると産生レベルは増加するが、2つの化合物の比率は変わらない。

---
[PMID: 10676969](2000)
PikAIVのTE domain, TEII gene(pikAV)に関するmutantを作成。
TEII 単独ではpolyketide終結に十分でない。

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[PMID: 10713461](2000)
・12員環+14員環マクロライドを産生するS. venezuelae ATCC 15439
・主に12員環マクロライドを産生するS. venezuelae ATCC 15068
・14員環マクロライドのみを産生するS. narbonensis ATCC 19790
の3株のPKSの配列解析から、その産生調節の違いを検討している。

S. venezuelae ATCC 15439のpik clusterの5つの遺伝子座のうちPKSのpikAをシークエンスし、遺伝子構成を示している。
pik TEII 単独ではpolyketide鎖長を決定する因子になりえない。

---
[PMID: 11223265](2001)
pikAV in-frame deletionするとaglycone formだがpolyketide産物量は正常のまま。このdeletion株にdesVIII-VI and desRをplasmidで発現させると、機能的なPikAVはなくてもglycosylated products産生を完全に回復。
したがって、PikAV TE II はpolyketide生合成において重要な役割をしておらず、削除されたpikAV DNAの領域はdes genesの発現のために必須の転写unitを含む。

---
[PMID: 12368286](2002)
精製されたrecombinant TEIIでvitro enzyme assays.
TEII(PikAV)はacyl-ACP thioestersを加水分解できる。
長い半減期をもつ異常なacyl-ACP種を優先的に取り除く。

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selected fasta
>putative type II thioesterase [Azi2]
MSTDTHAGASPRSGPVSFTMDSPWVRRVPREQARVRLICLPFAGGGASVYQRTAALMPSW
VETLTVQLPGREDRSREEPPARIETLVTACSIALRPYTTMPYVLYGHCAGGLLAYEIAHE
MGRRFGTWPQRLIVGEQPAPQAPPPAEPLHLLPDEELLATVRERGGLPDAVARNAPLLDM
LLPLLRSDFELWENYRHRPRPPLPVPITTVRGLTGSVDESDLAGWAAQTAVGRTGLSVEG
GHYFVVGLTPEAAREIGGQLAVEPPAPAGRTSS
selected fasta
>putative type II thioesterase [Azi2]
TTGAGCACGGACACCCACGCAGGGGCGTCCCCGCGCAGCGGACCGGTGAGCTTCACCATG
GACTCGCCCTGGGTGCGCCGCGTCCCCCGCGAACAGGCCCGGGTACGGCTGATCTGTCTG
CCGTTCGCCGGTGGCGGCGCGTCCGTGTACCAGCGGACGGCGGCACTCATGCCCTCCTGG
GTGGAGACGCTGACGGTGCAGCTGCCCGGCCGTGAGGACCGCTCCCGGGAGGAGCCGCCG
GCCCGCATCGAAACGCTGGTCACCGCCTGCTCGATCGCCCTGCGCCCGTACACCACCATG
CCGTACGTGCTGTACGGGCACTGTGCGGGCGGGTTGCTGGCGTACGAGATCGCGCACGAG
ATGGGCCGCCGGTTCGGAACGTGGCCGCAGCGGCTGATCGTCGGCGAGCAGCCCGCTCCG
CAGGCGCCGCCGCCTGCGGAGCCGTTGCACCTGCTCCCGGACGAGGAGCTGCTGGCGACG
GTGCGCGAGCGCGGCGGGCTGCCCGACGCGGTGGCCCGCAACGCGCCGTTGCTGGACATG
CTCCTGCCGCTGCTGCGCAGTGACTTCGAGCTCTGGGAGAACTACCGGCACCGGCCGCGT
CCCCCGCTGCCGGTTCCGATCACCACGGTTCGGGGGCTGACCGGCTCGGTGGACGAGTCG
GACCTGGCCGGCTGGGCCGCGCAGACGGCCGTGGGCCGGACCGGTCTGAGTGTGGAGGGC
GGGCACTACTTCGTCGTCGGACTCACCCCGGAGGCCGCCCGGGAGATCGGTGGACAGCTG
GCCGTCGAACCGCCCGCTCCGGCCGGAAGGACCTCTTCGTGA

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BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09
show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001031 Thioesterase (Domain)
 [36-256]  4.5e-36 PF00975
PF00975   Thioesterase
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
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