Teicp_00340 : CDS information

close this sectionLocation

Organism
StrainDSM 43866 (=NBRC 13999)
Entry nameTeicoplanin
Contig
Start / Stop / Direction68,218 / 69,519 / + [in whole cluster]
68,218 / 69,519 / + [in contig]
Location68218..69519 [in whole cluster]
68218..69519 [in contig]
TypeCDS
Length1,302 bp (433 aa)
Click on the icon to see Genetic map.

close this sectionAnnotation

Category2.1 modification addition of extender units
Productputative 3,5-dihydroxyphenylacetyl-CoA 1,2-dioxygenase
Product (GenBank)DpgC protein
GenedpgC
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
  • Dpg
Note
Note (GenBank)
  • ORF19*
Reference
ACC
PmId
[15113000] Biosynthetic gene cluster of the glycopeptide antibiotic teicoplanin: characterization of two glycosyltransferases and the key acyltransferase. (Chem Biol. , 2004)
comment
DSM 43866株teicoplanin生合成gene clusterの同定論文。

tei orf19*: DpgC

配列解析のみ。DpgA-DとHpgTは3,5-dihydroxyphenylglycine (Dpg)の合成に関与する。
Related Reference
ACC
Q6ZZH4
NITE
Teicp2_00410
PmId
[14702401] Organization of the teicoplanin gene cluster in Actinoplanes teichomyceticus. (Microbiology. , 2004)
comment
DSM 43866株でのtei orf19*とAA配列完全一致。
UniProt同一entry.

---
ATCC 31121株teicoplanin生合成gene clusterの同定論文。

tcp ORF32: DpgC

配列解析のみ。ORFs 30-33はDpgA-Dをコードし、dihydroxyphenylglycine (DPG) 合成に要求される。
ACC
Q8KLK7
NITE
A4793_00200
PmId
[17507985] Structural basis for cofactor-independent dioxygenation in vancomycin biosynthesis. (Nature. , 2007)
[18703850] Not so clear on oxygen. Comment on Structural basis for cofactor-independent dioxygenation in vancomycin biosynthesis by Widboom et al. (2007), Nature (London), 447, 342-345. (Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. , 2008)
[18004875] Substrate recognition and catalysis by the cofactor-independent dioxygenase DpgC. (Biochemistry. , 2007)
comment
BLAST id70%
Streptomyces toyocaensis_BU52_01220
DpgC(Enoyl-CoA hydratase)

---
[PMID: 17507985](2007)
DpgCの結晶構造解析。
疎水性ポケットの性質を理解するため、site-directed mutagenesisを用いて4つの疎水性残基を変異させ、活性への影響があることを確認している。

---
[PMID: 18703850](2008)
PMID: 17507985の論文に問題があると指摘している。

---
[PMID: 18004875](2007)
結晶構造解析論文。
DpgCはnonproteinogenic amino acid 3,5-dihydroxyphenylglycineの生合成経路に関与する遺伝子。活性化のためのaccessory cofactorsに依存しないoxygenasesに属する酵素。
基質認識と触媒に関与する残基はArg254, Glu299, Glu189。このORFでも全て保存されている。
cofactor-independent dioxygenase DpgCの基質認識と特異性を示した初めての論文だとしている。
ACC
O52812
NITE
Chlor_00300
PmId
[11752437] Glycopeptide antibiotic biosynthesis: enzymatic assembly of the dedicated amino acid monomer (S)-3,5-dihydroxyphenylglycine. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 2001)
[15380180] DpgC is a metal- and cofactor-free 3,5-dihydroxyphenylacetyl-CoA 1,2-dioxygenase in the vancomycin biosynthetic pathway. (Chem Biol. , 2004)
comment
BLAST id64%
Amycolatopsis orientalis (Nocardia orientalis)
PCZA361.8

ORF29, dpgCに相当するentry.

---
[PMID: 11752437](2001)
chloroeremomycin産生株A. orientalis NRRL 18098由来dpgA-D(もともとはORFs 27-30としてリストされたもの)を、E. coliで発現・精製し、酵素活性と産物同定の実験に使用している。

DpgAはmalonyl-CoAから3,5-dihydroxyphenylacetyl-CoA(DPA-CoA)とCoASHを産生することがHPLC解析で確認された。DPA-CoAはかろうじて検出できる程度だが、DpgBを追加すると劇的に産生促進された。

DpgA/DpgBの反応にDpgCを追加したときと、合成DPA-CoAとDpgCを反応させたときに、3,5-dihydroxyphenylglyoxylateの産生とCoASHの放出が見られた。
よってDpgCは、DPA-CoA → 3,5-dihydroxyphenylglyoxylateへの変換をする。

DpgCは嫌気下で活性を示さなかったのでoxygenaseであると示唆されたが、有機cofactorや金属イオンとの結合は見られなかった。

---
[PMID: 15380180](2004)
DpgCによるDPA-CoA → 3,5-dihydroxyphenylglyoxylate (DPGx)への変換メカニズムをさらに調べている。DpgCは酸素移動過程によりthioester切断を媒介する1,2-dioxygenaseであることを確立している。

close this sectionSequence

selected fasta
>putative 3,5-dihydroxyphenylacetyl-CoA 1,2-dioxygenase [DpgC protein]
MTVTAVPRDLGADRKRLAEAAARADRLIAALPPPSRRTAQQRAEAAAAHDAARRLRAGFL
NAYADRVYDELTEDRTRFLRIDELAEAAAYAFPGLAPTAQQLARERSRPQADQEGLEIDQ
GILLRAVLRSPRSGRHLMEAMLRPTPRALRLLAEFRRTGVLQTEAVRLERHEQVAELTLC
RDDCLNAEDEQQVDDMETAVDLALLDPAVRIGLVRGGVMSHPRYRGRRVFSAGINLKAIS
AGRISLTGFLLRRELGYLHKLVRGLSDDDPQRWTPPVEKPWVAAVDTFAIGGGCQLLLVF
DHVLAASDAYLSLPAAREGIVPGAGNLRLGRIAGARLSRQVILAGRRIAAAEPDARLLVD
EVVPPEEMDEAVRRCLARLSGDAVVANRRMINVAEEPLDALRVYLAEFALEQALRIHAGD
VIDKVGRFAERSA
selected fasta
>putative 3,5-dihydroxyphenylacetyl-CoA 1,2-dioxygenase [DpgC protein]
ATGACGGTGACCGCCGTGCCGCGCGACCTCGGCGCCGACCGCAAGCGCCTGGCCGAGGCC
GCGGCCCGCGCCGACCGGCTGATCGCGGCGCTGCCCCCGCCCAGCCGGCGGACGGCGCAG
CAGCGGGCCGAGGCGGCGGCCGCCCACGACGCGGCGCGCCGCCTGCGGGCCGGGTTCCTG
AACGCGTACGCCGACCGCGTCTACGACGAGCTCACCGAGGACCGCACCCGGTTCCTGCGC
ATCGACGAGCTGGCCGAGGCCGCGGCGTACGCGTTCCCGGGCCTGGCGCCCACCGCGCAG
CAGCTGGCCCGGGAACGCTCCCGCCCCCAGGCCGACCAGGAGGGGCTGGAGATCGACCAG
GGCATCCTGCTGCGGGCGGTGCTGCGGTCGCCGCGCTCGGGCCGGCACCTGATGGAGGCG
ATGCTGCGCCCCACCCCGCGGGCGTTGCGGCTGCTCGCGGAGTTCCGGCGCACCGGCGTG
CTGCAGACCGAGGCGGTCCGGCTGGAGCGGCACGAGCAGGTGGCCGAGCTCACCCTGTGC
CGCGACGACTGTCTCAACGCCGAGGACGAGCAGCAGGTCGACGACATGGAGACCGCCGTG
GACCTGGCCCTGCTCGACCCGGCCGTACGGATCGGCCTGGTCCGCGGCGGCGTGATGAGC
CACCCGCGGTACCGGGGCCGCCGGGTGTTCAGCGCCGGGATCAACCTCAAGGCGATCAGC
GCCGGCCGGATCTCGCTGACCGGCTTCCTGCTCCGCCGCGAACTGGGCTACCTGCACAAA
CTGGTGCGCGGGTTGTCCGACGACGACCCGCAGCGGTGGACGCCGCCGGTGGAGAAGCCG
TGGGTGGCCGCTGTCGACACGTTCGCCATCGGTGGCGGCTGCCAGCTGCTGCTGGTCTTC
GACCACGTGCTGGCCGCCTCGGACGCGTACCTGAGCCTGCCGGCGGCCCGGGAGGGGATC
GTCCCGGGCGCCGGCAACCTGCGTCTGGGCCGGATCGCCGGGGCCCGGCTGTCGCGCCAG
GTCATCCTGGCCGGCCGCCGGATCGCCGCCGCCGAGCCGGATGCGCGCCTGCTGGTGGAC
GAGGTGGTGCCGCCGGAGGAGATGGACGAGGCGGTGCGGCGCTGCCTGGCCCGGCTGTCC
GGCGACGCCGTGGTGGCCAACCGGCGGATGATCAACGTGGCCGAGGAGCCGCTCGACGCG
CTGCGCGTGTACCTGGCCGAGTTCGCGCTCGAACAGGCGCTGCGCATCCACGCCGGCGAC
GTGATCGACAAGGTGGGCCGGTTCGCGGAGCGGTCGGCGTGA

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09
show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR001753 Crotonase, core (Domain)
 [169-410]  1.2e-22 PF00378
PF00378   ECH
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Page top