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Rifam_00520 : CDS information

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Organism
StrainS699
Entry nameRifamycin
Contig
Start / Stop / Direction94,810 / 93,305 / - [in whole cluster]
94,810 / 93,305 / - [in contig]
Locationcomplement(93305..94810) [in whole cluster]
complement(93305..94810) [in contig]
TypeCDS
Length1,506 bp (501 aa)
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Category1.4 Other
Productputative hydroxylase
Product (GenBank)putative 3-(3-hydroxylphenyl) propionate hydroxylase
Gene
Gene (GenBank)
EC number
Keyword
  • naphthalene ring formation
Note
Note (GenBank)
  • ORF19
Reference
ACC
PmId
[10430893] Direct evidence that the rifamycin polyketide synthase assembles polyketide chains processively. (Proc Natl Acad Sci U S A. , 1999)
[16079331] Identification of tailoring genes involved in the modification of the polyketide backbone of rifamycin B by Amycolatopsis mediterranei S699. (Microbiology. , 2005)
comment
[PMID: 10430893](1999)
PKSに関する報告。
rifD, E, Fのmutantにおいて産生されたtetra-decaketideにわたる直鎖状polyketidesからの考察。
tetraketideは非修飾aromatic chromophoreを有し、penta-decaketidesはnaphthoquinoneにoxidative cyclizationあり。よってこれらの修飾はPKSの組み立て中に行われている。

---
[PMID: 16079331](2005)
PKS後修飾に関するgenesの報告。
Orf19: 3-(3-hydroxyphenyl)propionate hydroxylase-like protein

orf19は3-(3-hydroxyphenyl)propionate hydroxylasesに相同性のあるタンパクをコードする。この酵素は、フェノール構造のhydroxylationを触媒するflavoproteinsのグループである。

orf19の破壊はrifamycin Bの産生を止め、tetraketides SY4b and desacetyl-SY4bの蓄積を引き起こした。AA配列alignmentや相補実験もしている。

以上から、rifamycinのnaphthalene環部分の形成はpolyketide鎖延伸の間(RifA:module3とRifB:module4の間)に起こり、Rif-Orf19によってACP-bound tetraketide内にhydroxyl基を導入し、続いて、酵素的または自発的にoxidation, cyclizationされてからRifBの反応へ進む、と提唱している。
Related Reference
ACC
Q84G20
NITE
Gelda2_00120
PmId
[16085885] Insights into the biosynthesis of the benzoquinone ansamycins geldanamycin and herbimycin, obtained by gene sequencing and disruption. (Appl Environ Microbiol. , 2005)
comment
11th, id49%, 1e-123
Streptomyces hygroscopicus_gdmM
GdmM

herbimycin(hbm)生合成gene clusterを同定し、近しく関連している化合物geldanamycin(gdm) clusterとの比較をしている。

rif19のhomologであるgdmMは、hbm clusterにhomologなし。herbimycinのC-17は酸化されていない。

gdmM不活化mutantは、nonbenzoquinoid geldanamycin analog (KOS-1806)をもたらす。この化合物はherbimycinと同じようにC-17での置換がない。

よってgdmMはC-17での酸化に関与すると提唱されている。
ACC
P77397
PmId
[9603882] Characterization of the hca cluster encoding the dioxygenolytic pathway for initial catabolism of 3-phenylpropionic acid in Escherichia coli K-12. (J Bacteriol. , 1998)
comment
75th, id31%, 5e-56
E.coli_mhpA
3-(3-hydroxy-phenyl)propionate/3-hydroxycinnamic acid hydroxylase(EC 1.14.13.127)

Catalyzes the insertion of one atom of molecular oxygen into position 2 of the phenyl ring of 3-(3-hydroxyphenyl)propionate (3-HPP) and hydroxycinnamic acid (3HCI).

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selected fasta
>putative hydroxylase [putative 3-(3-hydroxylphenyl) propionate hydroxylase]
MTDTDVVIVGNGPIGATLSVLLAQRGWRVTVLERRPRPYKLPRATSFDGETARLLAATGI
GPDLGRITAPANGYQWQTADGQTLLDIAFTTDGPYGWPDANTMHQPALEELLAARAADLP
GITVLRGHEVVAITDGDSFVQVTATGEDDVPRTISGRWVVGCDGANSFVREHLDVPVTDL
GFSYEWLLCDVRLNEPREFVPTNVQICDPARPTTLVGSGPGRRRWEFMRLPGENAAELNK
DETAWRLMAPFGVTPETATLLRSTTYIFQARWADRWRVGHVLLAGDAAHLMPPFAGQGMC
SGIRDVTNLAWKLDLTLRGLAPESLLDSYGDERREQAREAILASVQLGRVICVTDPAAAA
ERDSTVLANRRGKPAGRPEPAKPLTGGLRHESPGAGVVVPQGRVQVGDATGLFDDVIGRG
FVLLTTEETHSDFLTELGAHVVRLDEGVDVDDVYRPFLARFGAASVLVRPDYHVFGTAGP
GGLEALVGALRDRLRAAVPTG
selected fasta
>putative hydroxylase [putative 3-(3-hydroxylphenyl) propionate hydroxylase]
TTGACGGACACGGACGTCGTCATCGTCGGAAACGGCCCGATCGGCGCCACGCTGTCGGTG
CTGCTCGCGCAACGCGGTTGGCGGGTGACGGTGCTCGAACGCCGGCCCCGGCCGTACAAG
CTGCCGCGGGCGACCAGCTTCGACGGCGAGACGGCCCGGCTGCTGGCCGCCACCGGCATC
GGCCCGGACCTCGGCCGGATCACCGCGCCGGCCAACGGCTACCAGTGGCAGACCGCCGAC
GGGCAGACGCTGCTCGACATCGCCTTCACCACAGACGGCCCGTACGGCTGGCCGGACGCC
AACACCATGCACCAGCCCGCGCTCGAGGAGCTCCTCGCGGCCCGGGCGGCGGACCTGCCC
GGGATCACCGTGCTGCGCGGGCACGAAGTCGTGGCCATCACCGACGGCGACTCGTTCGTC
CAGGTGACCGCCACCGGCGAAGACGACGTTCCGCGGACGATCTCGGGCCGGTGGGTGGTC
GGCTGCGACGGTGCCAACAGCTTCGTGCGCGAGCACCTCGACGTGCCGGTGACCGACCTC
GGCTTCTCCTACGAGTGGCTACTCTGCGACGTCCGGCTGAACGAGCCGCGCGAGTTCGTG
CCGACGAACGTGCAGATCTGCGACCCGGCCCGGCCCACCACGCTGGTGGGCAGCGGGCCC
GGCCGCCGTCGCTGGGAGTTCATGCGCCTGCCGGGCGAAAACGCGGCGGAGCTCAACAAG
GACGAGACGGCGTGGCGGCTGATGGCCCCCTTCGGCGTCACCCCCGAAACCGCCACCCTG
CTGCGCAGCACCACCTACATCTTCCAGGCCCGCTGGGCCGACCGGTGGCGGGTGGGGCAC
GTCCTGCTCGCCGGCGACGCGGCGCACCTGATGCCGCCGTTCGCCGGGCAGGGCATGTGC
TCCGGCATCCGCGACGTCACCAACCTGGCGTGGAAGCTCGACCTCACGCTCCGCGGCTTG
GCTCCGGAGTCCCTTTTGGACAGCTACGGGGACGAGCGGCGCGAGCAGGCGCGCGAGGCC
ATCCTCGCGTCGGTCCAGCTGGGCCGGGTGATCTGCGTGACGGACCCGGCGGCCGCCGCC
GAGCGGGACTCGACCGTGCTGGCCAACCGCCGCGGCAAGCCCGCGGGCCGGCCGGAACCG
GCGAAGCCGCTCACCGGCGGGCTGCGCCACGAAAGCCCGGGCGCGGGCGTGGTGGTGCCG
CAGGGCCGGGTGCAGGTCGGCGACGCCACCGGGCTCTTCGACGACGTCATCGGCCGGGGT
TTCGTCCTGCTGACCACCGAGGAGACCCACTCGGACTTCCTCACCGAACTCGGAGCCCAC
GTCGTCCGGCTCGACGAGGGGGTGGACGTCGACGACGTCTACCGGCCGTTCCTGGCCCGG
TTCGGGGCGGCTTCGGTGCTCGTGCGGCCGGACTACCACGTCTTCGGCACGGCCGGGCCG
GGCGGGCTCGAAGCCCTGGTCGGCGCCCTGCGCGACCGGCTGCGCGCCGCGGTGCCCACC
GGCTAG

close this sectionFeature

BLASTP
Database:UniProtKB:2011_09 		show BLAST table
InterPro
Database:interpro:38.0
IPR002938 Monooxygenase, FAD-binding (Domain)
[3-341] 9e-61 PF01494
PF01494   FAD_binding_3
IPR003042 Aromatic-ring hydroxylase-like (Domain)
[5-27] 8.2e-33 PR00420 [155-170] 8.2e-33 PR00420 [278-293] 8.2e-33 PR00420 [293-309] 8.2e-33 PR00420 [311-329] 8.2e-33 PR00420 [329-345] 8.2e-33 PR00420
PR00420   RNGMNOXGNASE
SignalP No significant hit
TMHMM No significant hit
Rifam_00510 Rifam_00510   Rifam_00530 Rifam_00530
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